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- PDB-6c5v: An anti-gH/gL antibody that neutralizes dual-tropic infection def... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6c5v
タイトルAn anti-gH/gL antibody that neutralizes dual-tropic infection defines a site of vulnerability on Epstein-Barr virus
要素
  • (Antibody Fab AMMO1 ...) x 2
  • (Envelope glycoprotein ...) x 2
  • Glycoprotein 42
キーワードVIRAL PROTEIN / Epstein-Barr virus / neutralizing antibodies / gH/gL / glycoproteins / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome membrane / carbohydrate binding / host cell Golgi apparatus / membrane => GO:0016020 / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein H / Glycoprotein 42 / Envelope glycoprotein L
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Snijder, J. / Ortego, M.S. / Weidle, C. / Stuart, A.B. / Gray, M.A. / McElrath, M.J. / Pancera, M. / Veesler, D. / McGuire, A.T. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120553 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700059C 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2018
タイトル: An Antibody Targeting the Fusion Machinery Neutralizes Dual-Tropic Infection and Defines a Site of Vulnerability on Epstein-Barr Virus.
著者: Joost Snijder / Michael S Ortego / Connor Weidle / Andrew B Stuart / Matthew D Gray / M Juliana McElrath / Marie Pancera / David Veesler / Andrew T McGuire /
要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is a causative agent of infectious mononucleosis and is associated with 200,000 new cases of cancer and 140,000 deaths annually. Subunit vaccines against this pathogen have ...Epstein-Barr virus (EBV) is a causative agent of infectious mononucleosis and is associated with 200,000 new cases of cancer and 140,000 deaths annually. Subunit vaccines against this pathogen have focused on the gp350 glycoprotein and remain unsuccessful. We isolated human antibodies recognizing the EBV fusion machinery (gH/gL and gB) from rare memory B cells. One anti-gH/gL antibody, AMMO1, potently neutralized infection of B cells and epithelial cells, the two major cell types targeted by EBV. We determined a cryo-electron microscopy reconstruction of the gH/gL-gp42-AMMO1 complex and demonstrated that AMMO1 bound to a discontinuous epitope formed by both gH and gL at the Domain-I/Domain-II interface. Integrating structural, biochemical, and infectivity data, we propose that AMMO1 inhibits fusion of the viral and cellular membranes. This work identifies a crucial epitope that may aid in the design of next-generation subunit vaccines against this major public health burden.
履歴
登録2018年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年12月18日Group: Author supporting evidence / Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / pdbx_audit_support
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7344
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
C: Glycoprotein 42
H: Antibody Fab AMMO1 heavy chain
L: Antibody Fab AMMO1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,51514
ポリマ－164,6725
非ポリマー2,8439
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Envelope glycoprotein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein H / gH


分子量: 77091.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BXLF2, gH / 細胞株 (発現宿主): 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K9US75
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein L / gL


分子量: 15145.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: AG876 / 遺伝子: gL, BKRF2 / 細胞株 (発現宿主): 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q1HVF6

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Glycoprotein 42 / gp42


分子量: 25356.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BZLF2 / Cell (発現宿主): 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C6Z5

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#4: 抗体 Antibody Fab AMMO1 heavy chain


分子量: 23982.885 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 Antibody Fab AMMO1 light chain


分子量: 23095.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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糖 , 2種, 9分子

#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Epstein-Barr virus glycoproteins H,L,42 in complex with the human antibody Fab fragment AMMO1.COMPLEX#1-#50MULTIPLE SOURCES
2Epstein-Barr virusCOMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3HumanCOMPLEX#4-#51RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Human herpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)10376
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
12Homo sapiens (ヒト)9606293
23Homo sapiens (ヒト)9606293
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 65 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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