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- PDB-5vlz: Backbone model for phage Qbeta capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vlz
タイトルBackbone model for phage Qbeta capsid
要素
  • Capsid protein
  • Maturation protein A2
キーワードVIRUS / Qbeta / ssRNA / phage
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression by virus of host cell wall biogenesis / suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / T=3 icosahedral viral capsid / translation repressor activity / viral release from host cell by cytolysis / virion component / structural molecule activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Assembly protein / Phage maturation protein / Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Capsid protein / Maturation protein A2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Qbeta (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Cui, Z. / Zhang, J.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Welch FoundationA-1863 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116787 米国
Public Health ServiceGM27099 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex reveal internal coat proteins and the mechanism of host lysis.
著者: Zhicheng Cui / Karl V Gorzelnik / Jeng-Yih Chang / Carrie Langlais / Joanita Jakana / Ry Young / Junjie Zhang /
要旨: In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the ...In single-stranded RNA bacteriophages (ssRNA phages) a single copy of the maturation protein binds the genomic RNA (gRNA) and is required for attachment of the phage to the host pilus. For the canonical Qβ the maturation protein, A, has an additional role as the lysis protein, by its ability to bind and inhibit MurA, which is involved in peptidoglycan biosynthesis. Here, we determined structures of Qβ virions, virus-like particles, and the Qβ-MurA complex using single-particle cryoelectron microscopy, at 4.7-Å, 3.3-Å, and 6.1-Å resolutions, respectively. We identified the outer surface of the β-region in A as the MurA-binding interface. Moreover, the pattern of MurA mutations that block Qβ lysis and the conformational changes of MurA that facilitate A binding were found to be due to the intimate fit between A and the region encompassing the closed catalytic cleft of substrate-liganded MurA. Additionally, by comparing the Qβ virion with Qβ virus-like particles that lack a maturation protein, we observed a structural rearrangement in the capsid coat proteins that is required to package the viral gRNA in its dominant conformation. Unexpectedly, we found a coat protein dimer sequestered in the interior of the virion. This coat protein dimer binds to the gRNA and interacts with the buried α-region of A, suggesting that it is sequestered during the early stage of capsid formation to promote the gRNA condensation required for genome packaging. These internalized coat proteins are the most asymmetrically arranged major capsid proteins yet observed in virus structures.
履歴
登録2017年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: cell / pdbx_audit_support
Item: _cell.Z_PDB / _cell.length_a ..._cell.Z_PDB / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _cell.volume / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8709
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8709
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AH: Capsid protein
GN: Capsid protein
HA: Capsid protein
HB: Capsid protein
HC: Capsid protein
HD: Capsid protein
HE: Capsid protein
HF: Capsid protein
HG: Capsid protein
HH: Capsid protein
HI: Capsid protein
AI: Capsid protein
HJ: Capsid protein
HK: Capsid protein
HL: Capsid protein
HM: Capsid protein
HN: Capsid protein
IA: Capsid protein
IB: Capsid protein
IC: Capsid protein
ID: Capsid protein
IE: Capsid protein
AJ: Capsid protein
IF: Capsid protein
IG: Capsid protein
IH: Capsid protein
II: Capsid protein
IJ: Capsid protein
IK: Capsid protein
IL: Capsid protein
IM: Capsid protein
IN: Capsid protein
JA: Capsid protein
AK: Capsid protein
JB: Capsid protein
JC: Capsid protein
JD: Capsid protein
JE: Capsid protein
JF: Capsid protein
JG: Capsid protein
JH: Capsid protein
JI: Capsid protein
JJ: Capsid protein
JK: Capsid protein
AL: Capsid protein
JL: Capsid protein
JM: Capsid protein
JN: Capsid protein
KA: Capsid protein
KB: Capsid protein
KC: Capsid protein
KD: Capsid protein
KE: Capsid protein
KF: Capsid protein
KG: Capsid protein
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KH: Capsid protein
KI: Capsid protein
KJ: Capsid protein
KK: Capsid protein
KL: Capsid protein
KM: Capsid protein
KN: Capsid protein
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LB: Capsid protein
LC: Capsid protein
AN: Capsid protein
LD: Capsid protein
LE: Capsid protein
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LJ: Capsid protein
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LL: Capsid protein
LM: Capsid protein
BA: Capsid protein
LN: Capsid protein
MA: Capsid protein
MB: Capsid protein
MC: Capsid protein
MD: Capsid protein
ME: Capsid protein
MF: Capsid protein
MG: Capsid protein
MH: Capsid protein
MI: Capsid protein
BB: Capsid protein
MJ: Capsid protein
MK: Capsid protein
ML: Capsid protein
MM: Capsid protein
MN: Capsid protein
NA: Capsid protein
BC: Capsid protein
BD: Capsid protein
BE: Capsid protein
BF: Capsid protein
BG: Capsid protein
BH: Capsid protein
BI: Capsid protein
BJ: Capsid protein
BK: Capsid protein
BL: Capsid protein
BM: Capsid protein
AA: Capsid protein
BN: Capsid protein
CA: Capsid protein
CB: Capsid protein
CC: Capsid protein
CD: Capsid protein
CE: Capsid protein
CF: Capsid protein
CG: Capsid protein
CH: Capsid protein
CI: Capsid protein
AB: Capsid protein
CJ: Capsid protein
CK: Capsid protein
CL: Capsid protein
CM: Capsid protein
CN: Capsid protein
DA: Capsid protein
DB: Capsid protein
DC: Capsid protein
DD: Capsid protein
DE: Capsid protein
AC: Capsid protein
DF: Capsid protein
DG: Capsid protein
DH: Capsid protein
DI: Capsid protein
DJ: Capsid protein
DK: Capsid protein
DL: Capsid protein
DN: Capsid protein
EA: Capsid protein
AD: Capsid protein
EB: Capsid protein
EC: Capsid protein
ED: Capsid protein
EE: Capsid protein
EF: Capsid protein
EG: Capsid protein
EH: Capsid protein
EI: Capsid protein
EJ: Maturation protein A2
EK: Capsid protein
AE: Capsid protein
EL: Capsid protein
EM: Capsid protein
EN: Capsid protein
FA: Capsid protein
FB: Capsid protein
FC: Capsid protein
FD: Capsid protein
FE: Capsid protein
FF: Capsid protein
AF: Capsid protein
FH: Capsid protein
FI: Capsid protein
FJ: Capsid protein
FK: Capsid protein
FL: Capsid protein
FM: Capsid protein
FN: Capsid protein
GA: Capsid protein
GB: Capsid protein
GC: Capsid protein
AG: Capsid protein
GD: Capsid protein
GE: Capsid protein
GF: Capsid protein
GG: Capsid protein
GH: Capsid protein
GI: Capsid protein
GJ: Capsid protein
GK: Capsid protein
GL: Capsid protein
GM: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,616,866181
ポリマ－2,616,866181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Capsid protein / CP / Coat protein


分子量: 14268.071 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Qbeta (ファージ) / 参照: UniProt: P03615
#2: タンパク質 Maturation protein A2 / MP / A2 protein


分子量: 48613.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage Qbeta (ファージ) / 参照: UniProt: Q8LTE2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Enterobacteria phage Qbeta / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage Qbeta (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K
詳細: Blotted for 6s, Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III)

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 30000 X
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46471 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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