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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5vjh | |||||||||
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タイトル | Closed State CryoEM Reconstruction of Hsp104:ATPyS and FITC casein | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Gates, S.N. / Yokom, A.L. / Lin, J.-B. / Jackrel, M.E. / Rizo, A.N. / Kendsersky, N.M. / Buell, C.E. / Sweeny, E.A. / Chuang, E. / Torrente, M.P. ...Gates, S.N. / Yokom, A.L. / Lin, J.-B. / Jackrel, M.E. / Rizo, A.N. / Kendsersky, N.M. / Buell, C.E. / Sweeny, E.A. / Chuang, E. / Torrente, M.P. / Mack, K.L. / Su, M. / Shorter, J. / Southworth, D.R. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Ratchet-like polypeptide translocation mechanism of the AAA+ disaggregase Hsp104. 著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana ...著者: Stephanie N Gates / Adam L Yokom / JiaBei Lin / Meredith E Jackrel / Alexandrea N Rizo / Nathan M Kendsersky / Courtney E Buell / Elizabeth A Sweeny / Korrie L Mack / Edward Chuang / Mariana P Torrente / Min Su / James Shorter / Daniel R Southworth / ![]() 要旨: Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and ...Hsp100 polypeptide translocases are conserved members of the AAA+ family (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) that maintain proteostasis by unfolding aberrant and toxic proteins for refolding or proteolytic degradation. The Hsp104 disaggregase from solubilizes stress-induced amorphous aggregates and amyloids. The structural basis for substrate recognition and translocation is unknown. Using a model substrate (casein), we report cryo-electron microscopy structures at near-atomic resolution of Hsp104 in different translocation states. Substrate interactions are mediated by conserved, pore-loop tyrosines that contact an 80-angstrom-long unfolded polypeptide along the axial channel. Two protomers undergo a ratchet-like conformational change that advances pore loop-substrate interactions by two amino acids. These changes are coupled to activation of specific nucleotide hydrolysis sites and, when transmitted around the hexamer, reveal a processive rotary translocation mechanism and substrate-responsive flexibility during Hsp104-catalyzed disaggregation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 617.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 490.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 102173.961 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSP104, YLL026W, L0948 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2230.741 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: protein was purchased from Sigma-Aldrich. purified from bovine milk 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-AGS / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hsp104 ATPyS and FITC casein in Closed State / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 0.8 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
画像処理 | 詳細: Removed first 2 frames from movie before drift correction |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性![]() |
3次元再構成![]() | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146463 / 対称性のタイプ: POINT |