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- PDB-5va2: Cryo-EM structure of the human ether-a-go-go related K+ channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5va2
タイトルCryo-EM structure of the human ether-a-go-go related K+ channel
要素Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / K+ channel / PAS / CNBHD / voltage sensor / selectivity filter
機能・相同性
機能・相同性情報


inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization ...inward rectifier potassium channel complex / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / regulation of heart rate by hormone / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / potassium ion export across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of membrane repolarization / membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / delayed rectifier potassium channel activity / Voltage gated Potassium channels / inward rectifier potassium channel activity / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during action potential / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of potassium ion transmembrane transport / potassium ion import across plasma membrane / regulation of heart rate by cardiac conduction / voltage-gated potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / cardiac muscle contraction / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / potassium ion transport / cellular response to xenobiotic stimulus / scaffold protein binding / transcription cis-regulatory region binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, ERG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain ...Potassium channel, voltage-dependent, ERG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-gated inwardly rectifying potassium channel KCNH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
Model detailstruncation hERGTs
データ登録者Wang, W.W. / MacKinnon, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)NIHGM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)R. M. is an investigator in the Howard Hughes Medical Institute 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM Structure of the Open Human Ether-à-go-go-Related K Channel hERG.
著者: Weiwei Wang / Roderick MacKinnon /
要旨: The human ether-à-go-go-related potassium channel (hERG, Kv11.1) is a voltage-dependent channel known for its role in repolarizing the cardiac action potential. hERG alteration by mutation or ...The human ether-à-go-go-related potassium channel (hERG, Kv11.1) is a voltage-dependent channel known for its role in repolarizing the cardiac action potential. hERG alteration by mutation or pharmacological inhibition produces Long QT syndrome and the lethal cardiac arrhythmia torsade de pointes. We have determined the molecular structure of hERG to 3.8 Å using cryo-electron microscopy. In this structure, the voltage sensors adopt a depolarized conformation, and the pore is open. The central cavity has an atypically small central volume surrounded by four deep hydrophobic pockets, which may explain hERG's unusual sensitivity to many drugs. A subtle structural feature of the hERG selectivity filter might correlate with its fast inactivation rate, which is key to hERG's role in cardiac action potential repolarization.
履歴
登録2017年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-8651
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,2811
ポリマ－92,2811
非ポリマー00
水00
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2


  • complete point assembly
  • 根拠: gel filtration, The K+ channel is known to form a tetramer and appears so in gel filtration experiments and electron microscopy reconstructions. The provided coordinates contains one ...根拠: gel filtration, The K+ channel is known to form a tetramer and appears so in gel filtration experiments and electron microscopy reconstructions. The provided coordinates contains one polypeptide of this homotetramer.
  • 369 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,1224
ポリマ－369,1224
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C4 (4回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2 / Eag homolog / Ether-a-go-go-related gene potassium channel 1 / hERG1 / Voltage-gated potassium ...Eag homolog / Ether-a-go-go-related gene potassium channel 1 / hERG1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv11.1


分子量: 92280.539 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-140,381-870,1006-1159 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNH2, ERG, ERG1, HERG / プラスミド: BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12809

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human ether-a-go-go related K+ channel hERG / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: Truncated hERG construct hERGTs (amino acid residues 141-350 and 871-1005 deleted)
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S GnTI- / プラスミド: BacMam
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4, adjusted with NaOH
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2300 mMpotassium chlorideKCl1
310 mMDithiothreitolC4H10O2S21
40.025 %n-Dodecyl beta-D-maltosideC24H46O111
50.005 %Cholesteryl hemisuccinateC31H50O41
60.025 mg/mLPOPE:POPC:POPA 5:5:11
70.5 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineC9H15O6P1
試料濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: A 1 mL peak fraction was collected and concentrated ~3x to obtain the final ~6 mg/mL sample.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: one blot: 3 second blot time, 0 blot force

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 38461 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 15 sec. / 電子線照射量: 85 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2443
詳細: 50 0.3-second frames were collected for each movie at a dose rate of ~1.8 e-/A2/frame
画像スキャン横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
2SerialEM3.5画像取得
3DigitalMicrograph3画像取得
5RELION1.4CTF補正
6CTFFIND4CTF補正
9UCSF Chimera1.10.2モデルフィッティング
10Coot0.8.2モデルフィッティング
12RELION1.4初期オイラー角割当
13FREALIGN9.11最終オイラー角割当
14RELION1.4分類
15FREALIGN9.11３次元再構成
16REFMAC5.8モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 555000 / 詳細: ~555000 particles from autopick
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 144 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 150 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Fourier Shell Correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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