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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5tx1 | |||||||||
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タイトル | Cryo-Electron microscopy structure of species-D human adenovirus 26 | |||||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / human adenovirus 26 / hexon / penton base / minor proteins | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hexon binding / viral release from host cell / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell ...viral capsid, decoration / T=25 icosahedral viral capsid / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hexon binding / viral release from host cell / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell / viral capsid / host cell cytoplasm / cell adhesion / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Reddy, V. / Yu, X. / Veesler, D. | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017 タイトル: Cryo-EM structure of human adenovirus D26 reveals the conservation of structural organization among human adenoviruses. 著者: Xiaodi Yu / David Veesler / Melody G Campbell / Mary E Barry / Francisco J Asturias / Michael A Barry / Vijay S Reddy / 要旨: Human adenoviruses (HAdVs) cause acute respiratory, ocular, and gastroenteric diseases and are also frequently used as gene and vaccine delivery vectors. Unlike the archetype human adenovirus C5 ...Human adenoviruses (HAdVs) cause acute respiratory, ocular, and gastroenteric diseases and are also frequently used as gene and vaccine delivery vectors. Unlike the archetype human adenovirus C5 (HAdV-C5), human adenovirus D26 (HAdV-D26) belongs to species-D HAdVs, which target different cellular receptors, and is differentially recognized by immune surveillance mechanisms. HAdV-D26 is being championed as a lower seroprevalent vaccine and oncolytic vector in preclinical and human clinical studies. To understand the molecular basis for their distinct biological properties and independently validate the structures of minor proteins, we determined the first structure of species-D HAdV at 3.7 Å resolution by cryo-electron microscopy. All the hexon hypervariable regions (HVRs), including HVR1, have been identified and exhibit a distinct organization compared to those of HAdV-C5. Despite the differences in the arrangement of helices in the coiled-coil structures, protein IX molecules form a continuous hexagonal network on the capsid exterior. In addition to the structurally conserved region (3 to 300) of IIIa, we identified an extra helical domain comprising residues 314 to 390 that further stabilizes the vertex region. Multiple (two to three) copies of the cleaved amino-terminal fragment of protein VI (pVIn) are observed in each hexon cavity, suggesting that there could be ≥480 copies of VI present in HAdV-D26. In addition, a localized asymmetric reconstruction of the vertex region provides new details of the three-pronged "claw hold" of the trimeric fiber and its interactions with the penton base. These observations resolve the previous conflicting assignments of the minor proteins and suggest the likely conservation of their organization across different HAdVs. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5tx1.cif.gz | 2.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5tx1.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 5tx1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5tx1_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5tx1_full_validation.pdf.gz | 3.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5tx1_validation.xml.gz | 641.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5tx1_validation.cif.gz | 878.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tx/5tx1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tx/5tx1 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
-タンパク質 , 5種, 20分子 ABCDEFGHIJKLNMPQRSUV
#1: タンパク質 | 分子量: 107218.703 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: Q3S8B3 #2: タンパク質 | | 分子量: 56312.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKL2 #4: タンパク質 | | 分子量: 43148.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKL1 #5: タンパク質 | 分子量: 13800.377 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKK7 #6: タンパク質 | 分子量: 24633.643 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKM0 |
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-タンパク質・ペプチド , 3種, 13分子 O123456789XYZ
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2276.526 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKM1 | ||
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#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3348.683 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) 参照: UniProt: A4ZKL5 #8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 869.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Human adenovirus 26 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#10 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 150 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Human adenovirus 26 (ヒトアデノウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
ウイルス殻 | 名称: Adenovirus / 直径: 950 nm / 三角数 (T数): 25 |
緩衝液 | pH: 8.1 / 詳細: 40 mM Tris, pH 8.1, 300 mM NaCl, 10 mM CaCl2 |
試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Virus particles |
試料支持 | 詳細: 20mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat |
急速凍結 | 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
電子レンズ | モード: OTHER / 倍率(公称値): 22500 X / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K |
撮影 | 平均露光時間: 7.6 sec. / 電子線照射量: 1.4 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2000 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 38 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 20000 | ||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19000 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |