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万見
- PDB-5mw1: cryoEM structure of crenactin double helical filament at 3.8A res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mw1
タイトルcryoEM structure of crenactin double helical filament at 3.8A resolution
要素Actin/actin family protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / bacterial cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #570 / ATPase, nucleotide binding domain / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Crenactin
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Izore, T. / Lowe, J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184326 英国
Wellcome Trust095514/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Crenactin forms actin-like double helical filaments regulated by arcadin-2.
著者: Thierry Izoré / Danguole Kureisaite-Ciziene / Stephen H McLaughlin / Jan Löwe /
要旨: The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of ...The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of crenactin and actin are similar, although their filament architectures were suggested to be different. Here we report that crenactin forms double helical filaments that show exceptional similarity to eukaryotic F-actin. With cryo-electron microscopy and helical reconstruction we solved the structure of the crenactin filament to 3.8 Å resolution. When forming double filaments, the 'hydrophobic plug' loop in crenactin rearranges. Arcadin-2, also encoded by the arcade gene cluster, binds tightly with its C-terminus to the hydrophobic groove of crenactin. Binding is reminiscent of eukaryotic actin modulators such as cofilin and thymosin β4 and arcadin-2 is a depolymeriser of crenactin filaments. Our work further supports the theory of shared ancestry of Eukaryotes and Crenarchaea.
履歴
登録2017年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2017年2月8日ID: 5LY4
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_image_scans / pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_db_reference / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_db_reference.access_code / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4117
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4117
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4117
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin/actin family protein
A: Actin/actin family protein
C: Actin/actin family protein
D: Actin/actin family protein
E: Actin/actin family protein
F: Actin/actin family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)293,11612
ポリマ－290,5536
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22C
13B
23D
14B
24E
15B
25F
16A
26C
17A
27D
18A
28E
19A
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 5 - 430 / Label seq-ID: 5 - 430

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BA
2AB

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.950378, -0.311096, -0.001097), (0.311097, -0.950378, -0.000391), (-0.000921, -0.000713, 0.999999)424.60175, 307.7085, -25.31679
3given(1), (1), (1)
4given(0.805643, -0.592402, -0.000197), (0.592402, 0.805643, 0.000311), (-2.6E-5, -0.000367, 1)147.6833, -74.74139, 51.36035
5given(1), (1), (1)
6given(-0.950263, 0.31145, -0.000538), (-0.31145, -0.950263, 0.000127), (-0.000472, 0.000289, 1)307.60364, 424.37506, 25.67918
7given(1), (1), (1)
8given(-0.580378, 0.814345, -0.001835), (-0.814347, -0.580376, 0.001455), (0.00012, 0.002339, 0.999997)144.01476, 449.08545, 76.4254
9given(1), (1), (1)
10given(0.803289, 0.595586, 0.002233), (-0.595569, 0.803286, -0.005353), (-0.004982, 0.00297, 0.999983)-75.29544, 150.04695, -50.80272
11given(1), (1), (1)
12given(-0.581371, 0.813638, -0.000637), (-0.813638, -0.581371, -0.000948), (-0.001142, -3.2E-5, 0.999999)144.12766, 449.56555, 77.13061
13given(1), (1), (1)
14given(0.806218, -0.591618, -0.00037), (0.591618, 0.806218, -0.000667), (0.000693, 0.000318, 1)147.44005, -74.51614, 51.0787
15given(1), (1), (1)
16given(0.298238, -0.954491, 0.001275), (0.954491, 0.298236, -0.001525), (0.001075, 0.001672, 0.999998)310.55182, -47.14471, 101.99478
17given(1), (1), (1)
18given(-0.948703, -0.316135, -0.004709), (0.31612, -0.948712, 0.00368), (-0.00563, 0.002002, 0.999982)426.06677, 305.3721, -24.87563
19given(1), (1), (1)
20given(-0.950076, -0.31202, -0.000384), (0.31202, -0.950076, 5.4E-5), (-0.000382, -6.8E-5, 1)424.51669, 307.38196, -25.55724
21given(1), (1), (1)
22given(-0.949998, 0.312255, -0.000642), (-0.312256, -0.949996, 0.001892), (-1.9E-5, 0.001998, 0.999998)307.35968, 424.18137, 25.22887
23given(1), (1), (1)
24given(0.294348, 0.955697, -0.001398), (-0.955684, 0.294335, -0.006003), (-0.005325, 0.003103, 0.999981)-46.4736, 313.22964, -102.04918
25given(1), (1), (1)
26given(0.80514, -0.593085, 0.000819), (0.593085, 0.805138, -0.001665), (0.000329, 0.001826, 0.999998)147.73236, -74.41641, 50.83745
27given(1), (1), (1)
28given(-0.577843, -0.816148, -0.000926), (0.81613, -0.577837, 0.006071), (-0.00549, 0.002752, 0.999981)449.33008, 141.40787, -76.31077
29given(1), (1), (1)
30given(0.018788, -0.999818, 0.003183), (0.999797, 0.018811, 0.007264), (-0.007322, 0.003046, 0.999969)370.7886, -5.33688, -127.2605

-
要素

#1: タンパク質
Actin/actin family protein


分子量: 48425.484 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (古細菌) / 遺伝子: Pcal_1635 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MWN5
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: crenactin double helical filaments / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0151 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -161.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 25.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 470396 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.8→214.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.825 / SU B: 31.405 / SU ML: 0.422 / ESU R: 0.868
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.26403 --
obs0.26403 108620 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 105.169 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.15 Å20.55 Å2-0.09 Å2
2--2.32 Å2-0.05 Å2
3----6.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 20358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0160.01920790
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0040.0220178
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4531.98328296
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.069346296
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.92152550
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg22.32422.922924
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg9.214153498
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg8.72915204
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0830.23204
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.02123160
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.024638
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it16.9717.79910218
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other16.9627.79910217
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it25.74111.73512762
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other25.7411.73612763
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it32.21212.25610572
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other32.21112.25610573
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other52.50116.69615535
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined59.31491899
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other59.31491900
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / 数: 3366 / Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1BTIGHT POSITIONAL0.020.11
1BTIGHT POSITIONAL0.020.11
1BTIGHT POSITIONAL0.030.11
1BTIGHT POSITIONAL0.020.11
1BTIGHT POSITIONAL0.030.11
1BTIGHT POSITIONAL0.030.11
1BTIGHT THERMAL8.191.12
2BTIGHT THERMAL8.051.12
3BTIGHT THERMAL7.361.12
4BTIGHT THERMAL9.461.12
5BTIGHT THERMAL13.271.12
6ATIGHT THERMAL9.521.12
7ATIGHT THERMAL8.651.12
8ATIGHT THERMAL10.861.12
9ATIGHT THERMAL12.161.12
10CTIGHT THERMAL7.281.12
11CTIGHT THERMAL7.931.12
12CTIGHT THERMAL13.621.12
13DTIGHT THERMAL8.681.12
14DTIGHT THERMAL13.541.12
15ETIGHT THERMAL14.281.12
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.655 8080 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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