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- PDB-5l1d: Structure of rabbit RyR2 in complex with FKBP12.6 in a closed sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l1d
タイトルStructure of rabbit RyR2 in complex with FKBP12.6 in a closed state (conformation C1)
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • Ryanodine Receptor
キーワードTRANSPORT PROTEIN/ISOMERASE / Calcium Release Channel / Ryanodine Receptor / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / : / smooth muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to vitamin E / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein peptidyl-prolyl isomerization / T cell proliferation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11 Å
データ登録者Dhindwal, S. / Lobo, J.J. / Samso, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association14GRNT19660003 米国
Muscular Dystrophy AssociationMDA352845 米国
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2017
タイトル: A cryo-EM-based model of phosphorylation- and FKBP12.6-mediated allosterism of the cardiac ryanodine receptor.
著者: Sonali Dhindwal / Joshua Lobo / Vanessa Cabra / Demetrio J Santiago / Ashok R Nayak / Kelly Dryden / Montserrat Samsó /
要旨: Type 2 ryanodine receptors (RyR2s) are calcium channels that play a vital role in triggering cardiac muscle contraction by releasing calcium from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm. ...Type 2 ryanodine receptors (RyR2s) are calcium channels that play a vital role in triggering cardiac muscle contraction by releasing calcium from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm. Several cardiomyopathies are associated with the abnormal functioning of RyR2. We determined the three-dimensional structure of rabbit RyR2 in complex with the regulatory protein FKBP12.6 in the closed state at 11.8 Å resolution using cryo-electron microscopy and built an atomic model of RyR2. The heterogeneity in the data set revealed two RyR2 conformations that we proposed to be related to the extent of phosphorylation of the P2 domain. Because the more flexible conformation may correspond to RyR2 with a phosphorylated P2 domain, we suggest that phosphorylation may set RyR2 in a conformation that needs less energy to transition to the open state. Comparison of RyR2 from cardiac muscle and RyR1 from skeletal muscle showed substantial structural differences between the two, especially in the helical domain 2 (HD2) structure forming the Clamp domain, which participates in quaternary interactions with the dihydropyridine receptor and neighboring RyRs in RyR1 but not in RyR2. Rigidity of the HD2 domain of RyR2 was enhanced by binding of FKBP12.6, a ligand that stabilizes RyR2 in the closed state. These results help to decipher the molecular basis of the different mechanisms of activation and oligomerization of the RyR isoforms and could be extended to RyR complexes in other tissues.
履歴
登録2016年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software / Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine Receptor
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
C: Ryanodine Receptor
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
E: Ryanodine Receptor
F: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
G: Ryanodine Receptor
H: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,019,0688
ポリマ－2,019,0688
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area34670 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area732100 Å2

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要素

#1: タンパク質
Ryanodine Receptor


分子量: 487120.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#2: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / ...PPIase FKBP1B / 12.6 kDa FK506-binding protein / FKBP-12.6 / FK506-binding protein 1B / FKBP-1B / Immunophilin FKBP12.6 / Rotamase / h-FKBP-12


分子量: 17645.984 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1B, FKBP12.6, FKBP1L, FKBP9, OTK4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P68106, peptidylprolyl isomerase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ryanodine Receptor - FKBP12.6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 2.26 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 1x Protease Inhibitor cocktail
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMMOPS sodiumC7H14NNaO4S1
2200 mMsodium chlorideNaCl1
32 mMdithiothreitolC4H10O2S21
40.015 %Tween 20(Polyoxyethylene (20) sorbitan monolaurate)C58H114O261
52 mMEGTAC14H24N2O101
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K
詳細: Blot for 2 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 62000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.2 sec. / 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: OTHER
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 858
画像スキャンサンプリングサイズ: 15 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 7 / 利用したフレーム数/画像: 1-7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0135 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.3粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND3.5CTF補正
5FREALIGN9.11CTF補正
8Situs2.8モデルフィッティング
9UCSF Chimera1.11モデルフィッティング
11REFMAC5.8モデル精密化
12FREALIGN9.11初期オイラー角割当
13FREALIGN9.11最終オイラー角割当
15FREALIGN9.11３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 13600
詳細: Used Relion 1.3 to auto-pick the particles. Inspected each micrograph for false positives.
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 13158 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: FREALIGN half maps were used to calculate FSC. / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 11→11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / SU B: 505.233 / SU ML: 2.74
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.28217 --
obs0.28217 57758 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 461.311 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.97 Å20.86 Å21.15 Å2
2--2.17 Å2-0.75 Å2
3----4.15 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0160.019115032
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.02110156
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.2811.948155516
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.0443252220
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.52514452
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg31.54823.9565136
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.0381518904
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.31615688
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0650.217544
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.02130708
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.0226828
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it6.40846.06858576
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other6.40846.06858575
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it11.28269.1972772
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other11.28269.1972773
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.29447.13456456
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.29447.13456454
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.88570.49182744
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined26.965309865
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other26.965309866
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 10.5→10.772 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.391 4283 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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