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- EMDB-8303: Structure of rabbit RyR2 in complex with FKBP12.6 in a closed sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8303
タイトルStructure of rabbit RyR2 in complex with FKBP12.6 in a closed state (conformation C1)
マップデータRyanodine Receptor
試料
  • 複合体: Ryanodine Receptor - FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine Receptor
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
キーワードCalcium Release Channel / Ryanodine Receptor / TRANSPORT PROTEIN-ISOMERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / : / smooth muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to vitamin E / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein peptidyl-prolyl isomerization / T cell proliferation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / Ion homeostasis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Lobo JJ / Dhindwal S / Samso M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
American Heart Association14GRNT19660003 米国
Muscular Dystrophy AssociationMDA352845 米国
引用ジャーナル: Sci Signal / 年: 2017
タイトル: A cryo-EM-based model of phosphorylation- and FKBP12.6-mediated allosterism of the cardiac ryanodine receptor.
著者: Sonali Dhindwal / Joshua Lobo / Vanessa Cabra / Demetrio J Santiago / Ashok R Nayak / Kelly Dryden / Montserrat Samsó /
要旨: Type 2 ryanodine receptors (RyR2s) are calcium channels that play a vital role in triggering cardiac muscle contraction by releasing calcium from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm. ...Type 2 ryanodine receptors (RyR2s) are calcium channels that play a vital role in triggering cardiac muscle contraction by releasing calcium from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm. Several cardiomyopathies are associated with the abnormal functioning of RyR2. We determined the three-dimensional structure of rabbit RyR2 in complex with the regulatory protein FKBP12.6 in the closed state at 11.8 Å resolution using cryo-electron microscopy and built an atomic model of RyR2. The heterogeneity in the data set revealed two RyR2 conformations that we proposed to be related to the extent of phosphorylation of the P2 domain. Because the more flexible conformation may correspond to RyR2 with a phosphorylated P2 domain, we suggest that phosphorylation may set RyR2 in a conformation that needs less energy to transition to the open state. Comparison of RyR2 from cardiac muscle and RyR1 from skeletal muscle showed substantial structural differences between the two, especially in the helical domain 2 (HD2) structure forming the Clamp domain, which participates in quaternary interactions with the dihydropyridine receptor and neighboring RyRs in RyR1 but not in RyR2. Rigidity of the HD2 domain of RyR2 was enhanced by binding of FKBP12.6, a ligand that stabilizes RyR2 in the closed state. These results help to decipher the molecular basis of the different mechanisms of activation and oligomerization of the RyR isoforms and could be extended to RyR complexes in other tissues.
履歴
登録2016年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月5日-
マップ公開2017年5月24日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5l1d
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8303_1.png

emd_8303_2.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8303.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ryanodine Receptor
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.035 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.04593971 - 0.090070024
平均 (標準偏差)-0.0057047303 (±0.009510952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 536.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z536.000536.000536.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0460.090-0.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ryanodine Receptor - FKBP12.6

全体名称: Ryanodine Receptor - FKBP12.6
要素
  • 複合体: Ryanodine Receptor - FKBP12.6
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine Receptor
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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超分子 #1: Ryanodine Receptor - FKBP12.6

超分子名称: Ryanodine Receptor - FKBP12.6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 2.26 MDa

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分子 #1: Ryanodine Receptor

分子名称: Ryanodine Receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 487.120906 KDa
配列文字列: MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLLVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLLVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVRVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN GSLHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKNLLLM DKE KADVKS TAFTFRSSKE KLDGGVRKEV DGMGTSEIKY GDSICYIQHV DTGLWLTYQS VDVKSVRMGS IQRKAIMHHE GHMD DGLNL SRSQHEESRT ARVIRSTVFL FNRFIRGLDA LSKKAKASSV DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA PCYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPIPVDTS QIVLPPHLER IREKLAENI HELWVMNKIE 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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.645984 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MNHKVHHHHH HMDEKTTGWR GGHVVEGLAG ELEQLRARLE HHPQGQREPE LGVEIETISP GDGRTFPKKG QTCVVHYTGM LQNGKKFDS SRDRNKPFKF RIGKQEVIKG FEEGAAQMSL GQRAKLTCTP DVAYGATGHP GVIPPNATLI FDVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC7H14NNaO4SMOPS sodium
200.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMC4H10O2S2dithiothreitol
0.015 %C58H114O26Tween 20(Polyoxyethylene (20) sorbitan monolaurate)
2.0 mMC14H24N2O10EGTA

詳細: 1x Protease Inhibitor cocktail
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 20
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blot for 2 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: OTHER / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 858 / 平均露光時間: 1.2 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 62000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 13600
詳細: Used Relion 1.3 to auto-pick the particles. Inspected each micrograph for false positives.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

1606


詳細: RyR1-FKBP12 in the closed conformation
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11) / 詳細: FREALIGN half maps were used to calculate FSC. / 使用した粒子像数: 13158
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: FREALIGN (ver. 9.11)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5l1d:
Structure of rabbit RyR2 in complex with FKBP12.6 in a closed state (conformation C1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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