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万見
- PDB-5k12: Cryo-EM structure of glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k12
タイトルCryo-EM structure of glutamate dehydrogenase at 1.8 A resolution
要素Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutamate dehydrogenase / small metabolic complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Merk, A. / Bartesaghi, A. / Banerjee, S. / Falconieri, V. / Rao, P. / Earl, L. / Milne, J. / Subramaniam, S.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Breaking Cryo-EM Resolution Barriers to Facilitate Drug Discovery.
著者: Alan Merk / Alberto Bartesaghi / Soojay Banerjee / Veronica Falconieri / Prashant Rao / Mindy I Davis / Rajan Pragani / Matthew B Boxer / Lesley A Earl / Jacqueline L S Milne / Sriram Subramaniam /
要旨: Recent advances in single-particle cryoelecton microscopy (cryo-EM) are enabling generation of numerous near-atomic resolution structures for well-ordered protein complexes with sizes ≥ ∼200 kDa. ...Recent advances in single-particle cryoelecton microscopy (cryo-EM) are enabling generation of numerous near-atomic resolution structures for well-ordered protein complexes with sizes ≥ ∼200 kDa. Whether cryo-EM methods are equally useful for high-resolution structural analysis of smaller, dynamic protein complexes such as those involved in cellular metabolism remains an important question. Here, we present 3.8 Å resolution cryo-EM structures of the cancer target isocitrate dehydrogenase (93 kDa) and identify the nature of conformational changes induced by binding of the allosteric small-molecule inhibitor ML309. We also report 2.8-Å- and 1.8-Å-resolution structures of lactate dehydrogenase (145 kDa) and glutamate dehydrogenase (334 kDa), respectively. With these results, two perceived barriers in single-particle cryo-EM are overcome: (1) crossing 2 Å resolution and (2) obtaining structures of proteins with sizes < 100 kDa, demonstrating that cryo-EM can be used to investigate a broad spectrum of drug-target interactions and dynamic conformational states.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22016年11月23日Group: Other
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: em_imaging_optics / em_sample_support / em_software
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_sample_support.grid_type / _em_software.name
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8194
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • マップデータ: EMDB-8194
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,6536
ポリマ－369,6536
非ポリマー00
水19,5641086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area24350 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area70270 Å2

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要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / GDH 1


分子量: 61608.910 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00366, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1086 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Glutamate dehydrogenase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.334 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分濃度: 100 nM / 名称: Potassium phosphate
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Plunged into liquiq ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 215000 X / 倍率（補正後）: 78000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 79.8 K / 最低温度: 79.6 K
撮影平均露光時間: 0.4 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 232
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 38 / 利用したフレーム数/画像: 3-9

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4FREALIGN9.1CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10Cootモデル精密化
11FREALIGN9.1初期オイラー角割当
12FREALIGN9.1最終オイラー角割当
14FREALIGN9.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 45388
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 1.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21818
詳細: The primary map in this entry corresponds to theuncorrected reconstruction. A version sharpened using a B-factor of -90 is provided as additional volume data.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1NR7

1nr7


Accession code: 1NR7 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 1.8 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00923748
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.20332052
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.74214244
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.073456
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0084188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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