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- PDB-5aef: Electron cryo-microscopy of an Abeta(1-42)amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aef
タイトルElectron cryo-microscopy of an Abeta(1-42)amyloid fibril
要素AMYLOID BETA A4 PROTEIN
キーワードPROTEIN FIBRIL / ALZHEIMER'S DISEASE / AMYLOID FIBRIL / PROTEIN AGGREGATION / PROTEIN FOLDING / CROSS-BETA / FREALIX
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / signaling receptor activator activity / axon midline choice point recognition ...cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / signaling receptor activator activity / axon midline choice point recognition / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Lysosome Vesicle Biogenesis / ciliary rootlet / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / dendrite development / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / transition metal ion binding / regulation of presynapse assembly / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / negative regulation of neuron differentiation / intracellular copper ion homeostasis / ECM proteoglycans / trans-Golgi network membrane / positive regulation of T cell migration / smooth endoplasmic reticulum / spindle midzone / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / clathrin-coated pit / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of chemokine production / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / forebrain development / Notch signaling pathway / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / cholesterol metabolic process / response to interleukin-1 / positive regulation of mitotic cell cycle / extracellular matrix organization / axonogenesis / adult locomotory behavior / platelet alpha granule lumen / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of interleukin-1 beta production / dendritic shaft / learning / cognition / positive regulation of long-term synaptic potentiation / central nervous system development / endosome lumen / locomotory behavior / astrocyte activation / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / synapse organization / serine-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / visual learning / neuromuscular junction / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Golgi lumen / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / G2/M transition of mitotic cell cycle / cell-cell junction / neuron projection development / Platelet degranulation / apical part of cell / synaptic vesicle
類似検索 - 分子機能
Amyloid-beta precursor protein / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal ...Amyloid-beta precursor protein / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ABPP / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å
データ登録者Schmidt, M. / Rohou, A. / Lasker, K. / Yadav, J.K. / Schiene-Fischer, C. / Fandrich, M. / Grigorieff, N.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Peptide dimer structure in an Aβ(1-42) fibril visualized with cryo-EM.
著者: Matthias Schmidt / Alexis Rohou / Keren Lasker / Jay K Yadav / Cordelia Schiene-Fischer / Marcus Fändrich / Nikolaus Grigorieff /
要旨: Alzheimer's disease (AD) is a fatal neurodegenerative disorder in humans and the main cause of dementia in aging societies. The disease is characterized by the aberrant formation of β-amyloid (Aβ) ...Alzheimer's disease (AD) is a fatal neurodegenerative disorder in humans and the main cause of dementia in aging societies. The disease is characterized by the aberrant formation of β-amyloid (Aβ) peptide oligomers and fibrils. These structures may damage the brain and give rise to cerebral amyloid angiopathy, neuronal dysfunction, and cellular toxicity. Although the connection between AD and Aβ fibrillation is extensively documented, much is still unknown about the formation of these Aβ aggregates and their structures at the molecular level. Here, we combined electron cryomicroscopy, 3D reconstruction, and integrative structural modeling methods to determine the molecular architecture of a fibril formed by Aβ(1-42), a particularly pathogenic variant of Aβ peptide. Our model reveals that the individual layers of the Aβ fibril are formed by peptide dimers with face-to-face packing. The two peptides forming the dimer possess identical tilde-shaped conformations and interact with each other by packing of their hydrophobic C-terminal β-strands. The peptide C termini are located close to the main fibril axis, where they produce a hydrophobic core and are surrounded by the structurally more flexible and charged segments of the peptide N termini. The observed molecular architecture is compatible with the general chemical properties of Aβ peptide and provides a structural basis for various biological observations that illuminate the molecular underpinnings of AD. Moreover, the structure provides direct evidence for a steric zipper within a fibril formed by full-length Aβ peptide.
履歴
登録2015年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage
Item: _pdbx_validate_polymer_linkage.dist / _pdbx_validate_polymer_linkage.label_alt_id_1 / _pdbx_validate_polymer_linkage.label_alt_id_2
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 3-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 4-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3132
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3132
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMYLOID BETA A4 PROTEIN
B: AMYLOID BETA A4 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,6712
ポリマ－5,6712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質・ペプチド AMYLOID BETA A4 PROTEIN / ABETA17-42


分子量: 2835.365 Da / 分子数: 2 / 断片: ABETA, UNP RESIDUES 630-657 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: E9PG40, UniProt: P05067*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABETA(1-42) AMYLOID-LIKE FIBRIL / タイプ: COMPLEX / 詳細: FIBRIL
緩衝液名称: 50MM TRIS-HCL / pH: 7.4 / 詳細: 50MM TRIS-HCL
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 詳細: 4 SEC BACKSIDE BLOTTING

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2010年2月5日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 58333 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 29

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解析

EMソフトウェア名称: FREALIX / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL HELICAL SUBUNITS
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING AND FOURIER INVERSION / 解像度: 5 Å / 粒子像の数: 62320 / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2 Å
詳細: FINAL MAP WAS CALCULATED FROM 29 SINGLE FILAMENT RECONSTRUCTIONS. DATA USED FOR REFINEMENT WAS NEVER BELOW 10 ANGSTROM RESOLUTION. RESOLUTION OF FIBRIL CORE IS ABOUT 5 ANGSTROM. 3 POSSIBLE ...詳細: FINAL MAP WAS CALCULATED FROM 29 SINGLE FILAMENT RECONSTRUCTIONS. DATA USED FOR REFINEMENT WAS NEVER BELOW 10 ANGSTROM RESOLUTION. RESOLUTION OF FIBRIL CORE IS ABOUT 5 ANGSTROM. 3 POSSIBLE MODELS FOR THE CENTRAL REGION OF A ABETA(1-42) FIBRIL RECONSTRUCTION. MODEL1 ABETA(17-42) MODEL2 ABETA( 16-41) MODEL3 ABETA(15-40) SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3132. (DEPOSITION ID: 13698).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: ELECTRON DENSITY / 詳細: METHOD--DIREX REFINEMENT PROTOCOL--PEPTIDE CHAIN
精密化最高解像度: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数388 0 0 0 388

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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