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万見
- PDB-5a7u: Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a7u
タイトルSingle-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel.
要素REGULATORY PROTEIN ADR1
キーワードTRANSLATION / PROTEIN FOLDING / RIBOSOME / ZINC FINGER / SECM / TRANSLATIONAL ARREST PEPTIDE / CRYO-EM / SINGLE- MOLECULE STUDIES
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / peroxisome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity ...positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / peroxisome organization / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein ADR1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Nilsson, O.B. / Hedman, R. / Marino, J. / Wickles, S. / Bischoff, L. / Johansson, M. / Muller-Lucks, A. / Trovato, F. / Puglisi, J.D. / O'Brien, E. ...Nilsson, O.B. / Hedman, R. / Marino, J. / Wickles, S. / Bischoff, L. / Johansson, M. / Muller-Lucks, A. / Trovato, F. / Puglisi, J.D. / O'Brien, E. / Beckmann, R. / von Heijne, G.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Cotranslational Protein Folding inside the Ribosome Exit Tunnel.
著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland ...著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland Beckmann / Gunnar von Heijne /
要旨: At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel ...At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel have so far detected only the formation of helical secondary structure and collapsed or partially structured folding intermediates. Here, using a combination of cotranslational nascent chain force measurements, inter-subunit fluorescence resonance energy transfer studies on single translating ribosomes, molecular dynamics simulations, and cryoelectron microscopy, we show that a small zinc-finger domain protein can fold deep inside the vestibule of the ribosome exit tunnel. Thus, for small protein domains, the ribosome itself can provide the kind of sheltered folding environment that chaperones provide for larger proteins.
履歴
登録2015年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3079
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-3079
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REGULATORY PROTEIN ADR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4712
ポリマ－3,4061
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質・ペプチド REGULATORY PROTEIN ADR1 / ADR1


分子量: 3406.024 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 130-158 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P07248
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ADR1 DOMAIN COTRANSLATIONALLY FOLDED INSIDE THE E. COLI RIBOSOME EXIT TUNNEL
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE.
pH: 7.2
詳細: 20 MM HEPES PH 7.2 , 50 MM KOAC, 5 MM MG OAC2, 0.03% DDM, 50 MICROM ZNCL2, 125 MM SUCROSE.
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年4月13日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 2000
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: MICROGRAPH
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 粒子像の数: 151900 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.7 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.7 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3079. (DEPOSITION ID: 13581).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--NMR
原子モデル構築PDB-ID: 2ADR

2adr


Accession code: 2ADR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 4.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数223 0 1 0 224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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