+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a1y | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The structure of the COPI coat linkage IV | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / COPI / COATOMER / COATED VESICLES | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cerebellar Purkinje cell layer maturation / protein localization to cell leading edge / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / protein localization to axon / VxPx cargo-targeting to cilium / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Intra-Golgi traffic / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein localization to Golgi membrane / Golgi localization ...cerebellar Purkinje cell layer maturation / protein localization to cell leading edge / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / protein localization to axon / VxPx cargo-targeting to cilium / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Intra-Golgi traffic / trans-Golgi Network Vesicle Budding / protein localization to Golgi membrane / Golgi localization / COPI-coated vesicle / pancreatic juice secretion / regulation of Golgi organization / organelle membrane contact site / COPI vesicle coat / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / COPI-mediated anterograde transport / Golgi vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of mitochondrial fusion / organelle transport along microtubule / regulation of fatty acid metabolic process / establishment of Golgi localization / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / pigmentation / Golgi-associated vesicle / positive regulation of mitochondrial fission / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein secretion / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / adult locomotory behavior / small monomeric GTPase / establishment of localization in cell / macroautophagy / protein kinase C binding / intracellular protein transport / hormone activity / protein transport / growth cone / Golgi membrane / axon / GTPase activity / mRNA binding / neuronal cell body / GTP binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 21 Å | ||||||
データ登録者 | Dodonova, S.O. / Diestelkoetter-Bachert, P. / von Appen, A. / Hagen, W.J.H. / Beck, R. / Beck, M. / Wieland, F. / Briggs, J.A.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2015 タイトル: VESICULAR TRANSPORT. A structure of the COPI coat and the role of coat proteins in membrane vesicle assembly. 著者: S O Dodonova / P Diestelkoetter-Bachert / A von Appen / W J H Hagen / R Beck / M Beck / F Wieland / J A G Briggs / 要旨: Transport of material within cells is mediated by trafficking vesicles that bud from one cellular compartment and fuse with another. Formation of a trafficking vesicle is driven by membrane coats ...Transport of material within cells is mediated by trafficking vesicles that bud from one cellular compartment and fuse with another. Formation of a trafficking vesicle is driven by membrane coats that localize cargo and polymerize into cages to bend the membrane. Although extensive structural information is available for components of these coats, the heterogeneity of trafficking vesicles has prevented an understanding of how complete membrane coats assemble on the membrane. We combined cryo-electron tomography, subtomogram averaging, and cross-linking mass spectrometry to derive a complete model of the assembled coat protein complex I (COPI) coat involved in traffic between the Golgi and the endoplasmic reticulum. The highly interconnected COPI coat structure contradicted the current "adaptor-and-cage" understanding of coated vesicle formation. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5a1y.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5a1y.ent.gz | 761.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5a1y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5a1y_validation.pdf.gz | 785.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5a1y_full_validation.pdf.gz | 841.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5a1y_validation.xml.gz | 187.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5a1y_validation.cif.gz | 328.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a1/5a1y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a1/5a1y | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2989MC 2985C 2986C 2987C 2988C 5a1uC 5a1vC 5a1wC 5a1xC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 5分子 ABIJR
#1: タンパク質 | 分子量: 20552.438 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) プラスミド: POW12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P11076 |
---|
-COATOMER SUBUNIT ... , 7種, 16分子 CKDLEMVFNWGOHPXZ
#2: タンパク質 | 分子量: 142532.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q8CIE6 #3: タンパク質 | 分子量: 102566.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O55029 #4: タンパク質 | 分子量: 97622.703 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9QZE5 #5: タンパク質 | 分子量: 20218.168 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P61924 #6: タンパク質 | 分子量: 109148.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9JIF7 #7: タンパク質 | 分子量: 57304.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q5XJY5 #8: タンパク質 | 分子量: 34605.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFBDM / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O89079 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 電子線トモグラフィー法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: COPI COAT LINKAGE IV ON THE MEMBRANE / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT |
---|---|
緩衝液 | 名称: 50 MM HEPES, 50 MM KAC, 1MM MGCL2 / pH: 7.4 / 詳細: 50 MM HEPES, 50 MM KAC, 1MM MGCL2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年2月7日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 42000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 温度: 90 K / 傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -45 ° |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | 詳細: PHASE FLIPPING OF INDIVIDUAL TILTS | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: CROSS-CORRELATION / 解像度: 21 Å / 粒子像の数: 1205 / ピクセルサイズ(公称値): 2.019 Å 詳細: HOMOLOGY MODELS WERE FITTED INTO THE EM MAP USING THE MDFF (MOLECULAR DYNAMICS FLEXIBLE FITTING) SOFTWARE. DUE TO LOW RESOLUTION OF THE EM MAP USED FOR FITTING, WE DEPOSIT ONLY THE BACKBONE ...詳細: HOMOLOGY MODELS WERE FITTED INTO THE EM MAP USING THE MDFF (MOLECULAR DYNAMICS FLEXIBLE FITTING) SOFTWARE. DUE TO LOW RESOLUTION OF THE EM MAP USED FOR FITTING, WE DEPOSIT ONLY THE BACKBONE ATOMS. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2989. (DEPOSITION ID: 13343). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY-MODEL | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 21 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 21 Å
|