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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v1w | ||||||
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タイトル | 3D structure of horse spleen apoferritin determined by electron cryomicroscopy | ||||||
![]() | FERRITIN LIGHT CHAIN | ||||||
![]() | STORAGE PROTEIN / IRON STORAGE / IRON TRANSPORT / FERRITINS / APOFERRITINS / HORSES / METALS / SPLEEN | ||||||
機能・相同性 | ![]() : / intracellular sequestering of iron ion / ferric iron binding / ferrous iron binding / iron ion transport / iron ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | ||||||
![]() | Russo, C.J. / Passmore, L.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Electron microscopy: Ultrastable gold substrates for electron cryomicroscopy. 著者: Christopher J Russo / Lori A Passmore / ![]() 要旨: Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they ...Despite recent advances, the structures of many proteins cannot be determined by electron cryomicroscopy because the individual proteins move during irradiation. This blurs the images so that they cannot be aligned with each other to calculate a three-dimensional density. Much of this movement stems from instabilities in the carbon substrates used to support frozen samples in the microscope. Here we demonstrate a gold specimen support that nearly eliminates substrate motion during irradiation. This increases the subnanometer image contrast such that α helices of individual proteins are resolved. With this improvement, we determine the structure of apoferritin, a smooth octahedral shell of α-helical subunits that is particularly difficult to solve by electron microscopy. This advance in substrate design will enable the solution of currently intractable protein structures. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 782.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 664.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2788MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 180.0 Data #1: Raw unprocessed micrograph movies [micrographs - multiframe] Data #2: Final selected particles [picked particles - multiframe - processed]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19872.428 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: HORSE SPLEEN APOFERRITIN / タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: PBS / pH: 7.4 / 詳細: PBS |
試料 | 濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: OTHER |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2013年3月8日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 104012 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3639 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1573 nm / Cs: 2 mm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: PER PARTICLE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: O (正8面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.7 Å / 粒子像の数: 483 / ピクセルサイズ(実測値): 1.346 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2788. (DEPOSITION ID: 12832). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / Target criteria: Maximum likelihood / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2W0O Accession code: 2W0O / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 4.7 Å
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