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万見
- PDB-3j3p: Conformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j3p
タイトルConformational Shift of a Major Poliovirus Antigen Confirmed by Immuno-Cryogenic Electron Microscopy: 135S Poliovirus and C3-Fab Complex
要素
  • C3 antibody, heavy chain
  • C3 antibody, light chain
  • Protein VP1
  • Protein VP2
  • Protein VP3
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / 135S cell-entry intermediate particle / antibody-antigen interaction / antibody-protein interaction / picornavirus / virus-antibody interaction / antibody neutralization / neutralizing antibody interaction / conformational change / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of B cell activation / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / early endosome to late endosome transport / positive regulation of type IIa hypersensitivity / regulation of proteolysis / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / phagocytosis, engulfment ...positive regulation of B cell activation / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / phagocytosis, recognition / humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / early endosome to late endosome transport / positive regulation of type IIa hypersensitivity / regulation of proteolysis / positive regulation of type I hypersensitivity / antibody-dependent cellular cytotoxicity / phagocytosis, engulfment / endosome to lysosome transport / immunoglobulin complex, circulating / antigen processing and presentation / positive regulation of endocytosis / immunoglobulin receptor binding / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of phagocytosis / complement activation, classical pathway / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / multivesicular body / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / antigen binding / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / response to bacterium / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / channel activity / positive regulation of immune response / nucleoside-triphosphate phosphatase / monoatomic ion transmembrane transport / antibacterial humoral response / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...: / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 2A / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Human poliovirus 1 (ポリオウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Lin, J. / Cheng, N. / Hogle, J.M. / Steven, A.C. / Belnap, D.M.
引用ジャーナル: J Immunol / 年: 2013
タイトル: Conformational shift of a major poliovirus antigen confirmed by immuno-cryogenic electron microscopy.
著者: Jun Lin / Naiqian Cheng / James M Hogle / Alasdair C Steven / David M Belnap /
要旨: Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus ...Small, interfacial conformational changes occur in some Ag-Ab interactions. Using cryogenic electron microscopy (cryo-EM), we have demonstrated such changes in a major antigenic site of a poliovirus capsid protein. During cell entry, native human poliovirus (160S particle) converts to a cell entry intermediate (135S particle) and later to an RNA-released (80S) particle. By mixing particles with Fabs of the neutralizing C3 mAb, we labeled the external loop connecting the B and C β-strands (BC loop) of the capsid protein VP1 (residues 95-105) in the 160S and 135S states. We then determined three-dimensional structures by cryo-EM and enhanced their interpretability by fitting high-resolution coordinates of C3 Fab and the capsid proteins into the density maps. Binding of C3 to either 160S or 135S particles caused residues of the BC loop, located on the tip of a prominent peak known as the "mesa," to move by an estimated 5 Å. C3 Abs are neutralizing and can bind bivalently. The orientation of the bound Fabs in our reconstructions suggests that C3 neutralizes poliovirus by binding two adjacent BC loops on the same mesa and inhibiting conformational changes in the viral capsid.
履歴
登録2013年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_database_related / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5292
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5292
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: C3 antibody, light chain
H: C3 antibody, heavy chain
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,6715
ポリマ－137,6715
非ポリマー00
水00
1
L: C3 antibody, light chain
H: C3 antibody, heavy chain
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,260,246300
ポリマ－8,260,246300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
L: C3 antibody, light chain
H: C3 antibody, heavy chain
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 688 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)688,35425
ポリマ－688,35425
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
L: C3 antibody, light chain
H: C3 antibody, heavy chain
1: Protein VP1
2: Protein VP2
3: Protein VP3
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 826 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)826,02530
ポリマ－826,02530
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: 抗体 C3 antibody, light chain / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 24080.750 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 C3 antibody, heavy chain / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 23478.137 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01865*PLUS
#3: タンパク質 Protein VP1 / P1D / Virion protein 1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 33488.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 580-881 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#4: タンパク質 Protein VP2 / P1B / Virion protein 2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-341 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300
#5: タンパク質 Protein VP3 / P1C / Virion protein 3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26547.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 342-579 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Human poliovirus 1 (ポリオウイルス) / 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Poliovirus 135S particle and C3 Fab complex / タイプ: VIRUS / 詳細: 135S icosahedral particle with Fab
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: 20 mM Tris, 2 mM CaCl2 / pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris, 2 mM CaCl2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
詳細: Vitrification carried out in ambient atmosphere. Ethane cooled by liquid nitrogen.
手法: Blotted manually before plunging

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 38000 X / 倍率（補正後）: 38000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1630 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1120 nm / Cs: 2 mm / 非点収差: Bsoft / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
資料ホルダタイプ: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
撮影電子線照射量: 14 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 4
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CHARMMモデルフィッティング
2EM3DR2３次元再構成
CTF補正詳細: CTF and decay correction of each particle
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Fourier Bessel / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 9810 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.84 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.84 Å
詳細: Reconstruction computed from focal pairs. Pairs not summed for reconstruction calculation.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1RIGID BODY FITREALREFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body DETAILS--Atomic coordinates for C3 Fab (Nature Struct. Biol. 2, 232-243) (PDB entry 1FPT) were manually fitted using UCSF Chimera (Journal of Computational Chemistry 25, 1605-1612). A core-weighted, rigid-body fitting algorithm implemented in CHARRM (J Struct Biol 141, 63-76) was used to refine the fit.
2RIGID BODY FITREALREFINEMENT PROTOCOL--Rigid Body DETAILS--The coordinates of PDB entry 1XYR were placed into the 135S-C3 cryo-EM map. BC loop coordinates were manipulated to fit the cryo-EM data (see primary citation for details).
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
11FPT

1fpt

P11FPT1
21FPT

1fpt

H11FPT1
31FPT

1fpt

L11FPT1
41XYR

1xyr

21XYR2
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1163 0 0 0 1163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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