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万見
- PDB-3j0j: Fitted atomic models of Thermus thermophilus V-ATPase subunits in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0j
タイトルFitted atomic models of Thermus thermophilus V-ATPase subunits into cryo-EM map
要素
  • (V-type ATP synthase ...) x 6
  • V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
キーワードHYDROLASE / flexible fitting / rigid body fitting / membrane protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lysosomal membrane / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily ...ATPase, V0 complex, c subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.7 Å
データ登録者Lau, W.C.Y. / Rubinstein, J.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Subnanometre-resolution structure of the intact Thermus thermophilus H+-driven ATP synthase.
著者: Wilson C Y Lau / John L Rubinstein /
要旨: Ion-translocating rotary ATPases serve either as ATP synthases, using energy from a transmembrane ion motive force to create the cell's supply of ATP, or as transmembrane ion pumps that are powered ...Ion-translocating rotary ATPases serve either as ATP synthases, using energy from a transmembrane ion motive force to create the cell's supply of ATP, or as transmembrane ion pumps that are powered by ATP hydrolysis. The members of this family of enzymes each contain two rotary motors: one that couples ion translocation to rotation and one that couples rotation to ATP synthesis or hydrolysis. During ATP synthesis, ion translocation through the membrane-bound region of the complex causes rotation of a central rotor that drives conformational changes and ATP synthesis in the catalytic region of the complex. There are no structural models available for the intact membrane region of any ion-translocating rotary ATPase. Here we present a 9.7 Å resolution map of the H(+)-driven ATP synthase from Thermus thermophilus obtained by electron cryomicroscopy of single particles in ice. The 600-kilodalton complex has an overall subunit composition of A(3)B(3)CDE(2)FG(2)IL(12). The membrane-bound motor consists of a ring of L subunits and the carboxy-terminal region of subunit I, which are equivalent to the c and a subunits of most other rotary ATPases, respectively. The map shows that the ring contains 12 L subunits and that the I subunit has eight transmembrane helices. The L(12) ring and I subunit have a surprisingly small contact area in the middle of the membrane, with helices from the I subunit making contacts with two different L subunits. The transmembrane helices of subunit I form bundles that could serve as half-channels across the membrane, with the first half-channel conducting protons from the periplasm to the L(12) ring and the second half-channel conducting protons from the L(12) ring to the cytoplasm. This structure therefore suggests the mechanism by which a transmembrane proton motive force is converted to rotation in rotary ATPases.
履歴
登録2011年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年1月25日Group: Database references
改定 1.32013年7月17日Group: Other
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5335
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5335
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
I: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
J: V-type ATP synthase subunit E
K: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
L: V-type ATP synthase subunit E
M: V-type ATP synthase subunit C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)488,23415
ポリマ－487,38013
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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V-type ATP synthase ... , 6種, 11分子 ABCDEFGHJLM

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63699.980 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56403, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q56404
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: O87880
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: P74903
#6: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20699.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: P74901
#7: タンパク質 V-type ATP synthase subunit C / V-ATPase subunit C


分子量: 35968.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: P74902

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 IK

#5: タンパク質 V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)


分子量: 11621.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 参照: UniProt: Q5SIT5
#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1Detergent solubilized membrane protein complexCOMPLEX0
2Subunit A of V-ATPase1
3Subunit B of V-ATPase1
4Subunit D of V-ATPase1
5Subunit F of V-ATPase1
6Subunit E of V-ATPase1
7Subunit G of V-ATPase1
8Subunit C of V-ATPase1
緩衝液名称: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 0.02% DDM, pH 8.0
pH: 8
詳細: 50 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 0.02% DDM, pH 8.0
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 詳細: Vitrification from 4 degree Celsius environment / 手法: Blot 20 seconds before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2010年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 0.18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / 詳細: Scanned with Intergraph Photoscan densitometer
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1iMODFITモデルフィッティング
2UCSF ChimeraモデルフィッティングUCSF Chimera (rigid) and Imodfit (flexible)
3Build_Fspace３次元再構成
4FREALIGN３次元再構成
5Refine_Fspace３次元再構成
CTF補正詳細: Each particle
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Fourier sinc interpolation (Build_fspace) / 解像度: 9.7 Å / 粒子像の数: 46105 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.4 Å
倍率補正: Graphite imaging and Rosenthal apoferritin method (Publication In Preparation)
詳細: Frealign and new software used for refinement and reconstruction
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間Target criteria詳細
1FLEXIBLE FITREALcorrelation coefficient (UCSF chimera, rigid) and imodfit (flexible)REFINEMENT PROTOCOL--rigid (subunit A, B, D, F, E, and G) and flexible fitting (subunit C)
2
3
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13A5C

3a5c

1
23K5B

3k5b

2
31R5Z

1r5z

3
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22672 0 54 0 22726

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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