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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3j0e | ||||||
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タイトル | Models for the T. thermophilus ribosome recycling factor and the E. coli elongation factor G bound to the E. coli post-termination complex | ||||||
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![]() | TRANSLATION / ribosome / ribosome recycling factor / Elongation Factor G | ||||||
機能・相同性 | ![]() cytoplasmic translational termination / ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / translational elongation / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing ...cytoplasmic translational termination / ribosome disassembly / guanosine tetraphosphate binding / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / translational elongation / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / maintenance of translational fidelity / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.9 Å | ||||||
![]() | Yokoyama, T. / Shaikh, T.R. / Iwakura, N. / Kaji, H. / Kaji, A. / Agrawal, R.K. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural insights into initial and intermediate steps of the ribosome-recycling process. 著者: Takeshi Yokoyama / Tanvir R Shaikh / Nobuhiro Iwakura / Hideko Kaji / Akira Kaji / Rajendra K Agrawal / ![]() 要旨: The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron ...The ribosome-recycling factor (RRF) and elongation factor-G (EF-G) disassemble the 70S post-termination complex (PoTC) into mRNA, tRNA, and two ribosomal subunits. We have determined cryo-electron microscopic structures of the PoTC·RRF complex, with and without EF-G. We find that domain II of RRF initially interacts with universally conserved residues of the 23S rRNA helices 43 and 95, and protein L11 within the 50S ribosomal subunit. Upon EF-G binding, both RRF and tRNA are driven towards the tRNA-exit (E) site, with a large rotational movement of domain II of RRF towards the 30S ribosomal subunit. During this intermediate step of the recycling process, domain II of RRF and domain IV of EF-G adopt hitherto unknown conformations. Furthermore, binding of EF-G to the PoTC·RRF complex reverts the ribosome from ratcheted to unratcheted state. These results suggest that (i) the ribosomal intersubunit reorganizations upon RRF binding and subsequent EF-G binding could be instrumental in destabilizing the PoTC and (ii) the modes of action of EF-G during tRNA translocation and ribosome-recycling steps are markedly different. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 236.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 179.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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詳細 | THE FULL BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A COMPLEX OF MRNA, TRNA, RRF, EF-G, AND RIBOSOME. REMARK 350 REFERS ONLY TO INDIVIDUAL CHAINS THAT WERE MODELED AND DOES NOT REPRESENT THE FULL BIOLOGICAL ASSEMBLY. |
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要素
-Ribosomal 23S ... , 4種, 4分子 ABCD
#1: RNA鎖 | 分子量: 6994.202 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 69 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 5459.285 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 71 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: RNA鎖 | 分子量: 4228.565 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 80 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: RNA鎖 | 分子量: 6117.697 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 93 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Ribosomal 16S ... , 2種, 2分子 Ee
#5: RNA鎖 | 分子量: 5787.508 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 44 strand 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#6: RNA鎖 | 分子量: 6173.722 Da / 分子数: 1 / 断片: helix 44 strand 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 3種, 3分子 FGH
#7: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#8: タンパク質 | 分子量: 21029.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 77415.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-詳細
配列の詳細 | RIBOSOMAL RNA IS ONLY PARTIALLY MODELED IN THIS ENTRY: CHAINS A-D ARE PARTS OF THE 23S RIBOSOMAL ...RIBOSOMAL RNA IS ONLY PARTIALLY MODELED IN THIS ENTRY: CHAINS A-D ARE PARTS OF THE 23S RIBOSOMAL RNA AND CHAINS E AND e ARE PARTS OF THE 16S RIBOSOMAL RNA. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: E. COLI POST TERMINATION COMPLEX, T.THERMOPHILUS RIBOSOME RECYCLING FACTOR, E.COLI ELONGATION FACTOR G タイプ: RIBOSOME / 詳細: POTC-TTRRF-ECEFG-GDP-FUSIDIC A |
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緩衝液 | 名称: BUFFER R / pH: 7.5 / 詳細: BUFFER R |
試料 | 濃度: 0.08 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: QUANTIFOIL HOLEY CARBON FILM G |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITROBOT |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2010年1月22日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 50310 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 400 nm |
試料ホルダ | 温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF CORRECTION OF 3D MAPS BY WIENER FILTRATION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: 3D PROJECTION MATCHING / 解像度: 9.9 Å / 粒子像の数: 338823 / ピクセルサイズ(公称値): 2.78 Å / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE FITTING (MDFF) | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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