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万見
- PDB-3j0a: Homology model of human Toll-like receptor 5 fitted into an elect... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j0a
タイトルHomology model of human Toll-like receptor 5 fitted into an electron microscopy single particle reconstruction
要素Toll-like receptor 5
キーワードIMMUNE SYSTEM / Toll-like receptor 5 / membrane protein / leucine-rich repeat / asymmetric homodimer / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / MyD88 deficiency (TLR5) / toll-like receptor 5 signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus ...Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / MyD88 deficiency (TLR5) / toll-like receptor 5 signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / inflammatory response / innate immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Toll-like receptor / TIR domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Toll-like receptor / TIR domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26 Å
データ登録者Modis, Y. / Zhou, K. / Kanai, R. / Lee, P. / Wang, H.W.
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2012
タイトル: Toll-like receptor 5 forms asymmetric dimers in the absence of flagellin.
著者: Kaifeng Zhou / Ryuta Kanai / Phong Lee / Hong-Wei Wang / Yorgo Modis /
要旨: The structure of full-length human TLR5 determined by electron microscopy single-particle image reconstruction at 26Å resolution shows that TLR5 forms an asymmetric homodimer via ectodomain ...The structure of full-length human TLR5 determined by electron microscopy single-particle image reconstruction at 26Å resolution shows that TLR5 forms an asymmetric homodimer via ectodomain interactions. The structure shows that like TLR9, TLR5 dimerizes in the absence of ligand. The asymmetry of the dimer suggests that TLR5 may recognize two flagellin molecules cooperatively to establish an optimal flagellin response threshold. A TLR5 homology model was generated and fitted into the electron microscopy structure. All seven predicted N-linked glycosylation sites are exposed on the molecular surface, away from the dimer interface. Glycosylation at the first five sites was confirmed by tandem mass spectrometry. Two aspartate residues proposed to interact with flagellin (Asp294 and Asp366) are sterically occluded by a glycan at position 342. In contrast, the central region of the ectodomains near the dimer interface is unobstructed by glycans. Ligand binding in this region would be consistent with the ligand binding sites of other TLRs.
履歴
登録2011年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5287
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll-like receptor 5
B: Toll-like receptor 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,45616
ポリマ－193,3132
非ポリマー5,14314
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Toll-like receptor 5 / Toll/interleukin-1 receptor-like protein 3


分子量: 96656.367 Da / 分子数: 2 / 断片: mature glycoprotein (UNP residues 23-858) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIL3, TLR5 / プラスミド: pAcGP67-A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60602
#2: 多糖
alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


分子量: 367.349 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Full-length Toll-like receptor 5 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Asymmetric homodimer. The sample was monodisperse.
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: YES
緩衝液名称: 10 mM TEA pH 7.5, 0.1 M NaCl, followed by 1% uranyl-formate stain
pH: 7.5
詳細: 10 mM TEA pH 7.5, 0.1 M NaCl, followed by 1% uranyl-formate stain
試料濃度: 0.005 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES / 詳細: 10 mM TEA, pH 7.5, 0.15 M NaCl,
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Formate
試料支持詳細: Thin-carbon-covered holey carbon copper grid

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2010年8月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 52000 X / 倍率（補正後）: 52000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.2 mm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / 資料ホルダタイプ: Eucentric / 温度: 298 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1MODELLERモデルフィッティング
2REFMACモデルフィッティング
3IMAGIC３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Random conical tilt followed by projection matching refinement
解像度: 26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 4241
詳細: Final maps were calculated from all the particles by back-projection reconstruction.
クラス平均像の数: 100 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Energy minimization
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body and positional refinement DETAILS--Initial local fitting was done using Chimera and then the energy of the model was minimized with MODELLER and REFMAC.
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11492 0 336 0 11828

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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