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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iyi | ||||||
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タイトル | P22 expanded head coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: Stability without auxiliary proteins or chemical cross-links | ||||||
要素 | P22 coat protein in procapsid shells | ||||||
キーワード | VIRUS / HK97-like fold | ||||||
機能・相同性 | Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral procapsid / viral procapsid maturation / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage P22 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å | ||||||
データ登録者 | Parent, K.N. / Khayat, R. / Tu, L.H. / Suhanovsky, M.M. / Cortines, J.R. / Teschke, C.M. / Johnson, J.E. / Baker, T.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2010 タイトル: P22 coat protein structures reveal a novel mechanism for capsid maturation: stability without auxiliary proteins or chemical crosslinks. 著者: Kristin N Parent / Reza Khayat / Long H Tu / Margaret M Suhanovsky / Juliana R Cortines / Carolyn M Teschke / John E Johnson / Timothy S Baker / 要旨: Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, ...Viral capsid assembly and stability in tailed, dsDNA phage and Herpesviridae are achieved by various means including chemical crosslinks (unique to HK97), or auxiliary proteins (lambda, T4, phi29, and herpesviruses). All these viruses have coat proteins (CP) with a conserved, HK97-like core structure. We used a combination of trypsin digestion, gold labeling, cryo-electron microscopy, 3D image reconstruction, and comparative modeling to derive two independent, pseudoatomic models of bacteriophage P22 CP: before and after maturation. P22 capsid stabilization results from intersubunit interactions among N-terminal helices and an extensive "P loop," which obviate the need for crosslinks or auxiliary proteins. P22 CP also has a telokin-like Ig domain that likely stabilizes the monomer fold so that assembly may proceed via individual subunit addition rather than via preformed capsomers as occurs in HK97. Hence, the P22 CP structure may be a paradigm for understanding how monomers assemble in viruses like phi29 and HSV-1. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3iyi.cif.gz | 88 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3iyi.ent.gz | 54.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3iyi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3iyi_validation.pdf.gz | 935.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3iyi_full_validation.pdf.gz | 935.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3iyi_validation.xml.gz | 35.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3iyi_validation.cif.gz | 53.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iyi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iyi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
2 |
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3 |
| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46795.613 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage P22 (ファージ) / 参照: UniProt: P26747 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: P22 Procapsid Shell / タイプ: VIRUS 詳細: Icosahedral. Scaffolding protein, portal and ejection proteins removed by 0.5 M GuHCl |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: BACTERIA(EUBACTERIA) / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
天然宿主 | 生物種: Salmonella typhimurium |
緩衝液 | 名称: 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 / pH: 7.6 / 詳細: 20 mM sodium phosphate buffer, pH = 7.6 |
試料 | 濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 20 mM sodium phosphate |
試料支持 | 詳細: Quantifoil |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 89 K / 湿度: 100 % / 手法: Blot for 2-3 seconds before plunging |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI POLARA 300 / 日付: 2009年1月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 39000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3650 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 410 nm / Cs: 2.3 mm / 非点収差: at working magnification / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: Polrar Multi Specimen Holder / 温度: 90 K / 最高温度: 90 K / 最低温度: 90 K / 傾斜角・最大: -9999 ° / 傾斜角・最小: -9999 ° |
撮影 | 電子線照射量: 8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: ROBEM | ||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: iterative model-based procedure / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 11997 / ピクセルサイズ(公称値): 1.62 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.62 Å 詳細: ( Details about the particle: data were collected on film ) 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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原子モデル構築 | Source name: PDB / タイプ: experimental model
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精密化ステップ | サイクル: LAST
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