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万見
- PDB-3iy9: Leishmania Tarentolae Mitochondrial Large Ribosomal Subunit Model -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iy9
タイトルLeishmania Tarentolae Mitochondrial Large Ribosomal Subunit Model
要素
  • (39S ribosomal protein ...) x 9
  • (50S ribosomal protein ...) x 10
  • Leishmania Tarentolae Mitochondrial Large Ribosomal Subunit
キーワードRIBOSOME / Leishmania tarentolae / Mitochondrial ribosome / CryoEM / Minimal RNA. / Mitochondrion / Ribonucleoprotein / Ribosomal protein / Transit peptide / Methylation / RNA-binding / rRNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosomal large subunit assembly ...Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / mitochondrial inner membrane / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / protein domain specific binding / mRNA binding / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain ...Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal proteins 50S L24/mitochondrial 39S L24 / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L17 superfamily / Ribosomal protein L17 / Ribosomal protein L21-like / L21-like superfamily / Ribosomal prokaryotic L21 protein / Ribosomal protein L24 / Ribosomal protein L13, bacterial-type / Ribosomal protein L3, bacterial/organelle-type / Ribosomal protein L15, bacterial-type / 50S ribosomal protein uL4 / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / Ribosomal protein L30, conserved site / Ribosomal protein L30 signature. / Ribosomal protein L29, conserved site / Ribosomal protein L29 signature. / : / Ribosomal protein L15, conserved site / Ribosomal protein L15 signature. / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Ribosomal protein L13 signature. / Ribosomal protein L13, conserved site / Ribosomal protein L14P, conserved site / Ribosomal protein L14 signature. / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L2, C-terminal / Ribosomal Proteins L2, C-terminal domain / Ribosomal protein L24 signature. / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal Proteins L2, RNA binding domain / Ribosomal protein L24/L26, conserved site / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L2 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L13 superfamily / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain / Ribosomal protein L30p/L7e / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L15 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L30, ferredoxin-like fold domain superfamily / Ribosomal proteins 50S-L15, 50S-L18e, 60S-L27A / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L14P / Ribosomal protein L14 superfamily / Ribosomal protein L14p/L23e / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L3, conserved site / Ribosomal protein L3 signature. / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L3 / Ribosomal protein L3 / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 ...RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein bL33m / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL11m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL2m / Large ribosomal subunit protein uL24m / Large ribosomal subunit protein uL4m / Large ribosomal subunit protein bL17m / Large ribosomal subunit protein uL22m / Large ribosomal subunit protein uL16m / Large ribosomal subunit protein bL27m / Large ribosomal subunit protein uL11m
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania Tarentolae (真核生物)
Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Sharma, M.R. / Booth, T.M. / Simpson, L. / Maslov, D.A. / Agrawal, R.K.
引用
ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2009
タイトル: Structure of a mitochondrial ribosome with minimal RNA.
著者: Manjuli R Sharma / Timothy M Booth / Larry Simpson / Dmitri A Maslov / Rajendra K Agrawal /
要旨: The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not ...The Leishmania tarentolae mitochondrial ribosome (Lmr) is a minimal ribosomal RNA (rRNA)-containing ribosome. We have obtained a cryo-EM map of the Lmr. The map reveals several features that have not been seen in previously-determined structures of eubacterial or eukaryotic (cytoplasmic or organellar) ribosomes to our knowledge. Comparisons of the Lmr map with X-ray crystallographic and cryo-EM maps of the eubacterial ribosomes and a cryo-EM map of the mammalian mitochondrial ribosome show that (i) the overall structure of the Lmr is considerably more porous, (ii) the topology of the intersubunit space is significantly different, with fewer intersubunit bridges, but more tunnels, and (iii) several of the functionally-important rRNA regions, including the alpha-sarcin-ricin loop, have different relative positions within the structure. Furthermore, the major portions of the mRNA channel, the tRNA passage, and the nascent polypeptide exit tunnel contain Lmr-specific proteins, suggesting that the mechanisms for mRNA recruitment, tRNA interaction, and exiting of the nascent polypeptide in Lmr must differ markedly from the mechanisms deduced for ribosomes in other organisms. Our study identifies certain structural features that are characteristic solely of mitochondrial ribosomes and other features that are characteristic of both mitochondrial and chloroplast ribosomes (i.e., organellar ribosomes).
#1: ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution.
著者: Barbara S Schuwirth / Maria A Borovinskaya / Cathy W Hau / Wen Zhang / Antón Vila-Sanjurjo / James M Holton / Jamie H Doudna Cate /
要旨: We describe two structures of the intact bacterial ribosome from Escherichia coli determined to a resolution of 3.5 angstroms by x-ray crystallography. These structures provide a detailed view of the ...We describe two structures of the intact bacterial ribosome from Escherichia coli determined to a resolution of 3.5 angstroms by x-ray crystallography. These structures provide a detailed view of the interface between the small and large ribosomal subunits and the conformation of the peptidyl transferase center in the context of the intact ribosome. Differences between the two ribosomes reveal a high degree of flexibility between the head and the rest of the small subunit. Swiveling of the head of the small subunit observed in the present structures, coupled to the ratchet-like motion of the two subunits observed previously, suggests a mechanism for the final movements of messenger RNA (mRNA) and transfer RNAs (tRNAs) during translocation.
#2: ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: A structural model for the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome.
著者: Jason A Mears / Manjuli R Sharma / Robin R Gutell / Amanda S McCook / Paul E Richardson / Thomas R Caulfield / Rajendra K Agrawal / Stephen C Harvey /
要旨: Protein translation is essential for all forms of life and is conducted by a macromolecular complex, the ribosome. Evolutionary changes in protein and RNA sequences can affect the 3D organization of ...Protein translation is essential for all forms of life and is conducted by a macromolecular complex, the ribosome. Evolutionary changes in protein and RNA sequences can affect the 3D organization of structural features in ribosomes in different species. The most dramatic changes occur in animal mitochondria, whose genomes have been reduced and altered significantly. The RNA component of the mitochondrial ribosome (mitoribosome) is reduced in size, with a compensatory increase in protein content. Until recently, it was unclear how these changes affect the 3D structure of the mitoribosome. Here, we present a structural model of the large subunit of the mammalian mitoribosome developed by combining molecular modeling techniques with cryo-electron microscopic data at 12.1A resolution. The model contains 93% of the mitochondrial rRNA sequence and 16 mitochondrial ribosomal proteins in the large subunit of the mitoribosome. Despite the smaller mitochondrial rRNA, the spatial positions of RNA domains known to be involved directly in protein synthesis are essentially the same as in bacterial and archaeal ribosomes. However, the dramatic reduction in rRNA content necessitates evolution of unique structural features to maintain connectivity between RNA domains. The smaller rRNA sequence also limits the likelihood of tRNA binding at the E-site of the mitoribosome, and correlates with the reduced size of D-loops and T-loops in some animal mitochondrial tRNAs, suggesting co-evolution of mitochondrial rRNA and tRNA structures.
履歴
登録2009年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5113
  • Jmolによる作画
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  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5113
  • + PDB-3iy8
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leishmania Tarentolae Mitochondrial Large Ribosomal Subunit
B: 39S ribosomal protein L2, mitochondrial
C: 50S ribosomal protein L3
D: 39S ribosomal protein L4, mitochondrial
H: 50S ribosomal protein L9
G: 39S ribosomal protein L11, mitochondrial
J: 50S ribosomal protein L13
K: 50S ribosomal protein L14
L: 50S ribosomal protein L15
I: 39S ribosomal protein L16, mitochondrial
S: 39S ribosomal protein L17, mitochondrial
Q: 50S ribosomal protein L20
R: 50S ribosomal protein L21
M: 39S ribosomal protein L22, mitochondrial
T: 50S ribosomal protein L23
N: 39S ribosomal protein L24, mitochondrial
O: 39S ribosomal protein L27, mitochondrial
X: 50S ribosomal protein L29
Y: 50S ribosomal protein L30
P: 39S ribosomal protein L33, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)564,86520
ポリマ－564,86520
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 1種, 1分子 A

#1: RNA鎖 Leishmania Tarentolae Mitochondrial Large Ribosomal Subunit / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 327983.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Leishmania Tarentolae (真核生物)

-
39S ribosomal protein ... , 9種, 9分子 BDGISMNOP

#2: タンパク質 39S ribosomal protein L2, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14442.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5T653, UniProt: Q2TA12*PLUS
#4: タンパク質 39S ribosomal protein L4, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 19707.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BYD3
#6: タンパク質 39S ribosomal protein L11, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15606.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y3B7, UniProt: Q2YDI0*PLUS
#10: タンパク質 39S ribosomal protein L16, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13107.179 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NX20
#11: タンパク質 39S ribosomal protein L17, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13682.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NRX2, UniProt: Q3T0L3*PLUS
#14: タンパク質 39S ribosomal protein L22, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12914.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NWU5, UniProt: Q3SZX5*PLUS
#16: タンパク質 39S ribosomal protein L24, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11010.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96A35, UniProt: Q3SYS0*PLUS
#17: タンパク質 39S ribosomal protein L27, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7520.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P0M9
#20: タンパク質 39S ribosomal protein L33, mitochondrial / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6092.276 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75394

-
50S ribosomal protein ... , 10種, 10分子 CHJKLQRTXY

#3: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L9 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6580.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R1
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L13 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15822.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA10
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L14 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13320.714 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY3
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L15 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02413
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L20 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L3
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L21 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG48
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L23 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11093.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ0
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L29 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L30 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG51

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Leishmania Mitochondrial 50S Ribosome / タイプ: RIBOSOME / 詳細: Monomer
分子量値: 2.1 MDa / 実験値: YES
緩衝液名称: 50 mM Tris HCL, pH 7.5, 100mM KCL, 10mM MgCl2, 3mM DTT, 0.1mM EDTA, 0.05% dodecyl maltoside
pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris HCL, pH 7.5, 100mM KCL, 10mM MgCl2, 3mM DTT, 0.1mM EDTA, 0.05% dodecyl maltoside
試料濃度: 0.067 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.5, 100 mM KCl, 10 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.1 mM EDTA and 0.05% dodecyl maltoside
試料支持詳細: Thin film carbon
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50760 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / カメラ長: 0 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: OTHER / 資料ホルダタイプ: eucentric / 温度: 80 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: SPIDER / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: Each Micrograph
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Projection Matching / 解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 53475 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2131 1027 0 0 3158

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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