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万見
- EMDB-9356: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with S... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9356
タイトルCryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at the flanking DNA proximal side
マップデータcryosparc v2 non-uniform refinement; sharpened and resampled to fit into common orientation
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at the flanking DNA proximal side
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (156-MER)
    • DNA: DNA (156-MER)
  • タンパク質・ペプチド: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードISWI / Chromatin / Nucleosome / DNA / SNF2h / histones / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex ...RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex / nucleosome array spacer activity / rDNA heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / chromatin silencing complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of DNA replication / pericentric heterochromatin / nucleosome binding / condensed chromosome / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / antiviral innate immune response / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of DNA replication / DNA-templated transcription initiation / helicase activity / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / fibrillar center / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / chromatin organization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Armache J-P / Gamarra N / Johnson SL / Leonard JD / Wu S / Narlikar GN
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM073767 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)GM108455 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01GM082893 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1S10OD020054 米国
Other governmentUCSF Program for Breakthrough Biomedical Research - New Technology Award 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of remodeler-nucleosome intermediates suggest allosteric control through the nucleosome.
著者: Jean Paul Armache / Nathan Gamarra / Stephanie L Johnson / John D Leonard / Shenping Wu / Geeta J Narlikar / Yifan Cheng /
要旨: The SNF2h remodeler slides nucleosomes most efficiently as a dimer, yet how the two protomers avoid a tug-of-war is unclear. Furthermore, SNF2h couples histone octamer deformation to nucleosome ...The SNF2h remodeler slides nucleosomes most efficiently as a dimer, yet how the two protomers avoid a tug-of-war is unclear. Furthermore, SNF2h couples histone octamer deformation to nucleosome sliding, but the underlying structural basis remains unknown. Here we present cryo-EM structures of SNF2h-nucleosome complexes with ADP-BeF that capture two potential reaction intermediates. In one structure, histone residues near the dyad and in the H2A-H2B acidic patch, distal to the active SNF2h protomer, appear disordered. The disordered acidic patch is expected to inhibit the second SNF2h protomer, while disorder near the dyad is expected to promote DNA translocation. The other structure doesn't show octamer deformation, but surprisingly shows a 2 bp translocation. FRET studies indicate that ADP-BeF predisposes SNF2h-nucleosome complexes for an elemental translocation step. We propose a model for allosteric control through the nucleosome, where one SNF2h protomer promotes asymmetric octamer deformation to inhibit the second protomer, while stimulating directional DNA translocation.
履歴
登録2018年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月17日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ne3
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9356.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9356.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryosparc v2 non-uniform refinement; sharpened and resampled to fit into common orientation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å		1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å		1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.245 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.1748977 - 2.0529401
平均 (標準偏差)0.0008422989 (±0.07229055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 364.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21561.21561.2156
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z364.680364.680364.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-1.1752.0530.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with S...

全体名称: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at the flanking DNA proximal side
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at the flanking DNA proximal side
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • DNA: DNA (156-MER)
    • DNA: DNA (156-MER)
  • タンパク質・ペプチド: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with S...

超分子名称: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at the flanking DNA proximal side
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 340 kDa/nm

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.093436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESAKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.179959 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
KKRRKTRKES YAIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMSIMNSFV NDVFERIAGE ASRLAHYNKR STITSREIQT AVRLLLPGEL AKHAVSEGT KAVTKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B

+
分子 #5: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 10.348852 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TRKESYAIYV YKVLKQVHPD TGISSKAMSI MNSFVNDVFE RIAGEASRLA HYNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTK YTSA

UniProtKB: Histone H2B

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分子 #8: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of ch...

分子名称: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.653332 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TRFEDSPSYV KWGKLRDYQV RGLNWLISLY ENGINGILAD EMGLGKTLQT ISLLGYMKHY RNIPGPHMVL VPKSTLHNWM SEFKRWVPT LRSVCLIGDK EQRAAFVRDV LLPGEWDVCV TSYEMLIKEK SVFKKFNWRY LVIDEAHRIK NEKSKLSEIV R EFKTTNRL ...文字列:
TRFEDSPSYV KWGKLRDYQV RGLNWLISLY ENGINGILAD EMGLGKTLQT ISLLGYMKHY RNIPGPHMVL VPKSTLHNWM SEFKRWVPT LRSVCLIGDK EQRAAFVRDV LLPGEWDVCV TSYEMLIKEK SVFKKFNWRY LVIDEAHRIK NEKSKLSEIV R EFKTTNRL LLTGTPLQNN LHELWSLLNF LLPDVFNSAD DFDSWFDTNC LGQKLVERLH MVLRPFLLRR IKADVEKSLP PK KEVKIYV GLSKMQREWY TRILMKDIDI LNSAGKMDKM RLLNILMQLR KCCNHPYLFD GAEPGPPYTT DMHLVTNSGK MVV LDKLLP KLKEQGSRVL IFSQMTRVLD ILEDYCMWRN YEYCRLDGQT PHDERQDSIN AYNEPNSTKF VFMLSTRAGG LGIN LATAD VVILYDSDWN PQVDLQAMDR AHRIGQTKTV RVFRFITDNT VEERIVERAE MKLRLDSIVI QQ

UniProtKB: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5

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分子 #6: DNA (156-MER)

分子名称: DNA (156-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 47.936531 KDa
配列文字列: (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DT)

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分子 #7: DNA (156-MER)

分子名称: DNA (156-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 48.372832 KDa
配列文字列: (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA) ...文字列:
(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT) (DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DC) (DC)(DA)(DG)

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I
詳細: 2.5 ul of nucleosome-443 SNF2h complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 400 mesh), blotted in a Vitrobot Mark I (FEI Company) using 6 ...詳細: 2.5 ul of nucleosome-443 SNF2h complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 400 mesh), blotted in a Vitrobot Mark I (FEI Company) using 6 seconds blotting at 100% humidity, and then plunge-frozen in liquid ethane cooled by liquid nitrogen..
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Frames were motion corrected using MotionCor2 with dose-weighting
粒子像選択選択した数: 95879
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated using cryosparc ab initio run
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 27513
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6ne3:
Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex with SNF2h bound at SHL-2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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