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- EMDB-9352: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9352
タイトルCryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A
マップデータCryosparc v2 Non-Uniform refinement map. bfactor -130; Resampled into a position to fit with other maps uploaded
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Armache J-P / Gamarra N / Johnson SL / Wu S / Leonard JD / Narlikar GJ / Cheng Y
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteGM073767 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteR01GM082893 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood InstituteGM108455 米国
Other privateUCSF Program for Breakthrough Biomedical Research New Technology Award 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute1S10OD020054 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structures of remodeler-nucleosome intermediates suggest allosteric control through the nucleosome.
著者: Jean Paul Armache / Nathan Gamarra / Stephanie L Johnson / John D Leonard / Shenping Wu / Geeta J Narlikar / Yifan Cheng /
要旨: The SNF2h remodeler slides nucleosomes most efficiently as a dimer, yet how the two protomers avoid a tug-of-war is unclear. Furthermore, SNF2h couples histone octamer deformation to nucleosome ...The SNF2h remodeler slides nucleosomes most efficiently as a dimer, yet how the two protomers avoid a tug-of-war is unclear. Furthermore, SNF2h couples histone octamer deformation to nucleosome sliding, but the underlying structural basis remains unknown. Here we present cryo-EM structures of SNF2h-nucleosome complexes with ADP-BeF that capture two potential reaction intermediates. In one structure, histone residues near the dyad and in the H2A-H2B acidic patch, distal to the active SNF2h protomer, appear disordered. The disordered acidic patch is expected to inhibit the second SNF2h protomer, while disorder near the dyad is expected to promote DNA translocation. The other structure doesn't show octamer deformation, but surprisingly shows a 2 bp translocation. FRET studies indicate that ADP-BeF predisposes SNF2h-nucleosome complexes for an elemental translocation step. We propose a model for allosteric control through the nucleosome, where one SNF2h protomer promotes asymmetric octamer deformation to inhibit the second protomer, while stimulating directional DNA translocation.
履歴
登録2018年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月17日-
更新2019年7月17日-
現状2019年7月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryosparc v2 Non-Uniform refinement map. bfactor -130; Resampled into a position to fit with other maps uploaded
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å		1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å		1.22 Å/pix.
x 300 pix.
= 364.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.272 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.1748977 - 2.0529401
平均 (標準偏差)0.0008422989 (±0.07229055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 364.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21561.21561.2156
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z364.680364.680364.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-1.1752.0530.001

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添付データ

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追加マップ: Cryosparc v2 Non-Uniform refinement map. No bfactor; In...

ファイルemd_9352_additional.map
注釈Cryosparc v2 Non-Uniform refinement map. No bfactor; In original position
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryosparc v2 Non-Uniform refinement half-map 2. No bfactor;...

ファイルemd_9352_half_map_1.map
注釈Cryosparc v2 Non-Uniform refinement half-map 2. No bfactor; In original position
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryosparc v2 Non-Uniform refinement half-map 1. No bfactor;...

ファイルemd_9352_half_map_2.map
注釈Cryosparc v2 Non-Uniform refinement half-map 1. No bfactor; In original position
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A

全体名称: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A

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超分子 #1: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A

超分子名称: Cryo-EM structure of singly-bound SNF2h-nucleosome complex at 3.4 A
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3)
分子量理論値: 340 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I
詳細: 2.5 ul of nucleosome-443 SNF2h complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 400 mesh), blotted in a Vitrobot Mark I (FEI Company) using 6 ...詳細: 2.5 ul of nucleosome-443 SNF2h complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 400 mesh), blotted in a Vitrobot Mark I (FEI Company) using 6 seconds blotting at 100% humidity, and then plunge-frozen in liquid ethane cooled by liquid nitrogen..
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Frames were motion corrected using MotionCor2 v 1.2.1 with dose-weighting
粒子像選択選択した数: 333430
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated using cryosparc ab initio run
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: Non-Uniform Refinement / 使用した粒子像数: 43165
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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