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- EMDB-8854: Structure of the major capsid protein and the capsid stabilizing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8854
タイトルStructure of the major capsid protein and the capsid stabilizing protein of the marine siphovirus TW1
マップデータicosahedral reconstruction of marine Siphophage TW1 head
試料
  • ウイルス: Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid Stabilizing Protein
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid Protein
キーワードMajor Capsid Protein / Capsid Stabilizing Protein / HK 97 fold / Decoration Protein / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性カプシド / Putative coat protein / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Wang Z / Rossmann MG
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1515260 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Structure of the Marine Siphovirus TW1: Evolution of Capsid-Stabilizing Proteins and Tail Spikes.
著者: Zhiqing Wang / Stephen C Hardies / Andrei Fokine / Thomas Klose / Wen Jiang / Byung Cheol Cho / Michael G Rossmann /
要旨: Marine bacteriophage TW1 belongs to the Siphoviridae family and infects Pseudoalteromonas phenolica. Mass spectrometry analysis has identified 16 different proteins in the TW1 virion. Functions of ...Marine bacteriophage TW1 belongs to the Siphoviridae family and infects Pseudoalteromonas phenolica. Mass spectrometry analysis has identified 16 different proteins in the TW1 virion. Functions of most of these proteins have been predicted by bioinformatic methods. A 3.6 Å resolution cryoelectron microscopy map of the icosahedrally averaged TW1 head showed the atomic structures of the major capsid protein, gp57, and the capsid-stabilizing protein, gp56. The gp57 structure is similar to that of the phage HK97 capsid protein. The gp56 protein has two domains, each having folds similar to that of the N-terminal part of phage λ gpD, indicating a common ancestry. The first gp56 domain clamps adjacent capsomers together, whereas the second domain is required for trimerization. A 6-fold-averaged reconstruction of the distal part of the tail showed that TW1 has six tail spikes, which are unusual for siphophages but are similar to the podophages P22 and Sf6, suggesting a common evolutionary origin of these spikes.
履歴
登録2017年7月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月23日-
マップ公開2018年1月17日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5wk1
  • 表面レベル: 4.79
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5wk1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8854.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8854.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.1 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈icosahedral reconstruction of marine Siphophage TW1 head
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 1440 pix.
= 960.48 Å		0.67 Å/pix.
x 1440 pix.
= 960.48 Å		0.67 Å/pix.
x 1440 pix.
= 960.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.667 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.79 / ムービー #1: 4.79
最小 - 最大-16.355609999999999 - 21.784884999999999
平均 (標準偏差)0.014140712 (±1.0399446)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-720-720-720
サイズ144014401440
Spacing144014401440
セルA=B=C: 960.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6670.6670.667
M x/y/z144014401440
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z960.480960.480960.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-59-19-84
NX/NY/NZ8052101
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-720-720-720
NC/NR/NS144014401440
D min/max/mean-16.35621.7850.014

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pseudoalteromonas phage TW1

全体名称: Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid Stabilizing Protein
    • タンパク質・ペプチド: Major Capsid Protein

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超分子 #1: Pseudoalteromonas phage TW1

超分子名称: Pseudoalteromonas phage TW1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1366055 / 生物種: Pseudoalteromonas phage TW1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Capsid Stabilizing Protein

分子名称: Capsid Stabilizing Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
分子量理論値: 15.017777 KDa
配列文字列:
MANSKNSIFV GGAGRVKQTI EGLAQSAFKP GQLLARAAGD AIDVTAKAST TYGNEFLICD DQPQTLGGGT DVAVTAGDTV QAISVLPGQ YVLLSFAATQ NVTTKGAAVA SNGDGNFKLG NPATEQTFAV TEEIINVTTA GTLVLCRAI

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #2: Major Capsid Protein

分子名称: Major Capsid Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pseudoalteromonas phage TW1 (ファージ)
分子量理論値: 39.047965 KDa
配列文字列: MSIHFDFKNK QGKELLALNR QWNELSGYRA HAFNESVNML NNVGETFGVN GANAMQTNMQ RVDEMYRLVD STGTGEDRDW GNQTLLGRL LSQAQTVSIG KKVIESRRYS EAGRINRSMS GQTDIDMDKT KSSYQKMVIP VFDGAYGRDF RDYEAMRSEM L PALAEDSE ...文字列:
MSIHFDFKNK QGKELLALNR QWNELSGYRA HAFNESVNML NNVGETFGVN GANAMQTNMQ RVDEMYRLVD STGTGEDRDW GNQTLLGRL LSQAQTVSIG KKVIESRRYS EAGRINRSMS GQTDIDMDKT KSSYQKMVIP VFDGAYGRDF RDYEAMRSEM L PALAEDSE EIEFTLLDDV NDYLWNGDAK LKVDTAVWGG LKADASVAAY SLGADLTTAT EAQVVAELLA LLDVLRITNK KS GPFELYI SPQIMSNWQK LAGANTNGFM NIMAAVRALI PEFSVVEADS ALQGNQVLCS VVGTRGLHAK IGMMMSSYQV PRV MHNDPY QFVKWFAAGF QSNNSFSGLK STVYGS

UniProtKB: Putative coat protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3Trisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
8.0 mMMgSO4magnesium sulfate

詳細: 50 mM Tris, pH 7.5, 100 mM NaCl, 8 mM MgSO4
グリッドモデル: Ted Pella Inc, Lacey Carbon / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-16 (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 16216
初期モデルモデルのタイプ: NONE
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: jspr
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: jspr
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: jspr / 使用した粒子像数: 8663

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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