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- EMDB-73288: Cryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamte... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-73288
タイトルCryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state
マップデータ
試料
  • 複合体: Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state
    • 複合体: Myosin-7
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
    • 複合体: Myosin light chain 1/3 and Myosin regulatory light chain 11
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
      • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 11
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: Mavacamten
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCardiac Myosin / Interacting Heads Motif / Mavacamten / Actin Binding / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / muscle myosin complex / Activation of the AP-1 family of transcription factors ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / muscle myosin complex / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / adult heart development / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / cytoskeletal motor activity / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / striated muscle contraction / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / regulation of heart rate / cellular response to nutrient levels / muscle contraction / cellular response to amino acid starvation / bioluminescence / sarcomere / generation of precursor metabolites and energy / RNA polymerase II transcription regulator complex / Z disc / actin filament binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / calcium ion binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. ...: / EF-hand domain / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4 / Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin-7 / Green fluorescent protein / Myosin regulatory light chain 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ) / Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Somavarapu AK / Ge J / Yengo CM / Craig R / Padron R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL164560 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR081941 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM Reveals How Cardiomyopathy Therapeutic Drugs Modulate the Myosin Motors of the Heart
著者: Somavarapu AK / Ge J / Yengo CM / Craig R / Padron R
履歴
登録2025年10月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月8日-
マップ公開2026年4月8日-
更新2026年4月8日-
現状2026年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_73288.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 332. Å
0.83 Å/pix.
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= 332. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05
最小 - 最大-0.40264857 - 1.0458859
平均 (標準偏差)0.00027262073 (±0.016654404)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 332.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_73288_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_73288_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_73288_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-...

全体名称: Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state
要素
  • 複合体: Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state
    • 複合体: Myosin-7
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
    • 複合体: Myosin light chain 1/3 and Myosin regulatory light chain 11
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
      • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 11
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: Mavacamten
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-...

超分子名称: Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
分子量理論値: 116.52168 KDa

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超分子 #2: Myosin-7

超分子名称: Myosin-7 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Myosin light chain 1/3 and Myosin regulatory light chain 11

超分子名称: Myosin light chain 1/3 and Myosin regulatory light chain 11
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green...

分子名称: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Aequorea victoria (オワンクラゲ)
分子量理論値: 150.6565 KDa
組換発現生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列文字列: MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD ...文字列:
MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD RENQSILITG ESGAGKTVNT KRVIQYFAVI AAIGDRSKKD QSPGKGTLED QIIQANPALE AFGNAKTVRN DN SSRFGKF IRIHFGATGK LASADIETYL LEKSRVIFQL KAERDYHIFY QILSNKKPEL LDMLLITNNP YDYAFISQGE TTV ASIDDA EELMATDNAF DVLGFTSEEK NSMYKLTGAI MHFGNMKFKL KQREEQAEPD GTEEADKSAY LMGLNSADLL KGLC HPRVK VGNEYVTKGQ NVQQVIYATG ALAKAVYERM FNWMVTRINA TLETKQPRQY FIGVLDIAGF EIFDFNSFEQ LCINF TNEK LQQFFNHHMF VLEQEEYKKE GIEWTFIDFG MDLQACIDLI EKPMGIMSIL EEECMFPKAT DMTFKAKLFD NHLGKS ANF QKPRNIKGKP EAHFSLIHYA GIVDYNIIGW LQKNKDPLNE TVVGLYQKSS LKLLSTLFAN YAGADAPIEK GKGKAKK GS SFQTVSALHR ENLNKLMTNL RSTHPHFVRC IIPNETKSPG VMDNPLVMHQ LRCNGVLEGI RICRKGFPNR ILYGDFRQ R YRILNPAAIP EGQFIDSRKG AEKLLSSLDI DHNQYKFGHT KVFFKAGLLG LLEEMRDERL SRIITRIQAQ SRGVLARME YKKLLERRDS LLVIQWNIRA FMGVKNWPWM KLYFKIKPLL KSAEREKEMA SMKEEFTRLK EALEKSEARR KELEEKMVSL LQEKNDLQL QVQAEQDNLA DAEERCDQLI KNKIQLEAKV KEMNERLEDE EEMNAELTAK KRKLEDECSE LKRDIDDLEL T LAKVEKEK HATENKVKNL TEEMAGLDEI IAKLTKEKKA LQEAHQQALD DLQAEEDKMK QLEDKVEELL SKNYHLENEV AR LKKLVGE RGSGKLGVSK GEELFTGVVP ILVELDGDVN GHKFSVSGEG EGDATYGKLT LKFICTTGKL PVPWPTLVTT LTY GVQCFS RYPDHMKQHD FFKSAMPEGY VQERTIFFKD DGNYKTRAEV KFEGDTLVNR IELKGIDFKE DGNILGHKLE YNYN SHNVY IMADKQKNGI KVNFKIRHNI EDGSVQLADH YQQNTPIGDG PVLLPDNHYL STQSALSKDP NEKRDHMVLL EFVTA AGIT LGMDELYKGL NDIFEAQKIE WHEDYKDDDD K

UniProtKB: Myosin-7, General control transcription factor GCN4, Green fluorescent protein

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分子 #2: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.62049 KDa
配列文字列:
MAPKKDVKKP AAAPAPAPAP APAPAKPKEE KIDLSAIKIE FSKEQQEDFK EAFLLFDRTG ECKITLSQVG DVLRALGTNP TNAEVKKVL GNPSNEEMNA KKIEFEQFLP MMQAISNNKD QGGYEDFVEG LRVFDKEGNG TVMGAELRHV LATLGEKMKE E EVEALLAG QEDSNGCINY EAFVKHIMSV

UniProtKB: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

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分子 #3: Myosin regulatory light chain 11

分子名称: Myosin regulatory light chain 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 18.978445 KDa
配列文字列:
MAPKKAKRRA GAEGSSNVFS MFDQTQIQEF KEAFTVIDQN RDGIIDKEDL RDTFAAMGRL NVKNEELDAM MKEASGPINF TVFLTMFGE KLKGADPEDV ITGAFKVLDP EGKGTIKKQF LEELLTTQCD RFSQEEIKNM WAAFPPDVGG NVDYKNICYV I THGDAKDQ E

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 11

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分子 #4: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / : PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

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分子 #5: Mavacamten

分子名称: Mavacamten / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / : XB2
分子量理論値: 273.33 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 216820
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Residue range: 4-875 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9yp9:
Cryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

Chain - Residue range: 838-943 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX
得られたモデル

PDB-9yp9:
Cryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH docked state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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