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万見
- EMDB-6940: Structure of human mitochondrial trifunctional protein, tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6940
タイトルStructure of human mitochondrial trifunctional protein, tetramer
マップデータ
試料
  • 複合体: human mitochondrial trifunctional protein
    • タンパク質・ペプチド: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
キーワードfatty acid beta-oxidation / cryo-EM single-particle reconstruction / mitochondrial trifunctional protein / LYASE / HYDROLASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids ...long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / cardiolipin acyl-chain remodeling / Acyl chain remodeling of CL / Beta oxidation of myristoyl-CoA to lauroyl-CoA / Beta oxidation of palmitoyl-CoA to myristoyl-CoA / acetyl-CoA C-myristoyltransferase / acetyl-CoA C-myristoyltransferase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / mitochondrial fatty acid beta-oxidation of unsaturated fatty acids / Beta oxidation of lauroyl-CoA to decanoyl-CoA-CoA / Beta oxidation of hexanoyl-CoA to butanoyl-CoA / Beta oxidation of octanoyl-CoA to hexanoyl-CoA / Beta oxidation of decanoyl-CoA to octanoyl-CoA-CoA / acetyl-CoA C-acyltransferase / acetyl-CoA C-acyltransferase activity / long-chain-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / enoyl-CoA hydratase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / fatty-acyl-CoA binding / enoyl-CoA hydratase activity / mitochondrial envelope / lncRNA binding / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / NAD+ binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to insulin / gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / response to xenobiotic stimulus / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site ...Fatty acid oxidation complex, alpha subunit, mitochondrial / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Thiolase / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Thiolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Liang K / Li N / Dai J / Wang X / Liu P / Chen X / Wang C / Gao N / Xiao J
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of human mitochondrial trifunctional protein.
著者: Kai Liang / Ningning Li / Xiao Wang / Jianye Dai / Pulan Liu / Chu Wang / Xiao-Wei Chen / Ning Gao / Junyu Xiao /
要旨: The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency ...The mitochondrial trifunctional protein (TFP) catalyzes three reactions in the fatty acid β-oxidation process. Mutations in the two TFP subunits cause mitochondrial trifunctional protein deficiency and acute fatty liver of pregnancy that can lead to death. Here we report a 4.2-Å cryo-electron microscopy α2β2 tetrameric structure of the human TFP. The tetramer has a V-shaped architecture that displays a distinct assembly compared with the bacterial TFPs. A concave surface of the TFP tetramer interacts with the detergent molecules in the structure, suggesting that this region is involved in associating with the membrane. Deletion of a helical hairpin in TFPβ decreases its binding to the liposomes in vitro and reduces its membrane targeting in cells. Our results provide the structural basis for TFP function and have important implications for fatty acid oxidation related diseases.
履歴
登録2018年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年6月20日-
マップ公開2018年6月20日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5zqz
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6940.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6940.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.17336836 - 0.34049574
平均 (標準偏差)0.00078695384 (±0.008788166)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 237.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z237.600237.600237.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1730.3400.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human mitochondrial trifunctional protein

全体名称: human mitochondrial trifunctional protein
要素
  • 複合体: human mitochondrial trifunctional protein
    • タンパク質・ペプチド: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial

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超分子 #1: human mitochondrial trifunctional protein

超分子名称: human mitochondrial trifunctional protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial

分子名称: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: enoyl-CoA hydratase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 83.112625 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVACRAIGIL SRFSAFRILR SRGYICRNFT GSSALLTRTH INYGVKGDVA VVRINSPNSK VNTLSKELHS EFSEVMNEIW ASDQIRSAV LISSKPGCFI AGADINMLAA CKTLQEVTQL SQEAQRIVEK LEKSTKPIVA AINGSCLGGG LEVAISCQYR I ATKDRKTV ...文字列:
MVACRAIGIL SRFSAFRILR SRGYICRNFT GSSALLTRTH INYGVKGDVA VVRINSPNSK VNTLSKELHS EFSEVMNEIW ASDQIRSAV LISSKPGCFI AGADINMLAA CKTLQEVTQL SQEAQRIVEK LEKSTKPIVA AINGSCLGGG LEVAISCQYR I ATKDRKTV LGTPEVLLGA LPGAGGTQRL PKMVGVPAAL DMMLTGRSIR ADRAKKMGLV DQLVEPLGPG LKPPEERTIE YL EEVAITF AKGLADKKIS PKRDKGLVEK LTAYAMTIPF VRQQVYKKVE EKVRKQTKGL YPAPLKIIDV VKTGIEQGSD AGY LCESQK FGELVMTKES KALMGLYHGQ VLCKKNKFGA PQKDVKHLAI LGAGLMGAGI AQVSVDKGLK TILKDATLTA LDRG QQQVF KGLNDKVKKK ALTSFERDSI FSNLTGQLDY QGFEKADMVI EAVFEDLSLK HRVLKEVEAV IPDHCIFASN TSALP ISEI AAVSKRPEKV IGMHYFSPVD KMQLLEIITT EKTSKDTSAS AVAVGLKQGK VIIVVKDGPG FYTTRCLAPM MSEVIR ILQ EGVDPKKLDS LTTSFGFPVG AATLVDEVGV DVAKHVAEDL GKVFGERFGG GNPELLTQMV SKGFLGRKSG KGFYIYQ EG VKRKDLNSDM DSILASLKLP PKSEVSSDED IQFRLVTRFV NEAVMCLQEG ILATPAEGDI GAVFGLGFPP CLGGPFRF V DLYGAQKIVD RLKKYEAAYG KQFTPCQLLA DHANSPNKKF YQ

UniProtKB: Trifunctional enzyme subunit alpha, mitochondrial

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分子 #2: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial

分子名称: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetyl-CoA C-acyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.360359 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTILTYPFKN LPTASKWALR FSIRPLSCSS QLRAAPAVQT KTKKTLAKPN IRNVVVVDGV RTPFLLSGTS YKDLMPHDLA RAALTGLLH RTSVPKEVVD YIIFGTVIQE VKTSNVAREA ALGAGFSDKT PAHTVTMACI SANQAMTTGV GLIASGQCDV I VAGGVELM ...文字列:
MTILTYPFKN LPTASKWALR FSIRPLSCSS QLRAAPAVQT KTKKTLAKPN IRNVVVVDGV RTPFLLSGTS YKDLMPHDLA RAALTGLLH RTSVPKEVVD YIIFGTVIQE VKTSNVAREA ALGAGFSDKT PAHTVTMACI SANQAMTTGV GLIASGQCDV I VAGGVELM SDVPIRHSRK MRKLMLDLNK AKSMGQRLSL ISKFRFNFLA PELPAVSEFS TSETMGHSAD RLAAAFAVSR LE QDEYALR SHSLAKKAQD EGLLSDVVPF KVPGKDTVTK DNGIRPSSLE QMAKLKPAFI KPYGTVTAAN SSFLTDGASA MLI MAEEKA LAMGYKPKAY LRDFMYVSQD PKDQLLLGPT YATPKVLEKA GLTMNDIDAF EFHEAFSGQI LANFKAMDSD WFAE NYMGR KTKVGLPPLE KFNNWGGSLS LGHPFGATGC RLVMAAANRL RKEGGQYGLV AACAAGGQGH AMIVEAYPK

UniProtKB: Trifunctional enzyme subunit beta, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 詳細: Gold Standard / 使用した粒子像数: 426969
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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