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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6883 | |||||||||
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タイトル | Structure of Snf2-nucleosome complex at shl-2 in ADP BeFx state | |||||||||
![]() | Structure of snf2-nucleosome at shl-2 in ADP BeFx state | |||||||||
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![]() | complex / nucleosome / chromatin remodeling / gene regulation / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / rDNA binding / DNA strand invasion / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / nucleosomal DNA binding ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / rDNA binding / DNA strand invasion / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / nucleosomal DNA binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / nucleosome / nucleosome assembly / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å | |||||||||
![]() | Li M / Xia X | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Mechanism of DNA translocation underlying chromatin remodelling by Snf2. 著者: Meijing Li / Xian Xia / Yuanyuan Tian / Qi Jia / Xiaoyu Liu / Ying Lu / Ming Li / Xueming Li / Zhucheng Chen / ![]() 要旨: Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the ...Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the prototype to study the action of this protein family. Snf2 and related enzymes share two conserved RecA-like lobes, which by themselves are able to couple ATP hydrolysis to chromatin remodelling. The mechanism by which these enzymes couple ATP hydrolysis to translocate the nucleosome along the DNA remains unclear. Here we report the structures of Saccharomyces cerevisiae Snf2 bound to the nucleosome in the presence of ADP and ADP-BeF. Snf2 in the ADP-bound state adopts an open conformation similar to that in the apo state, and induces a one-base-pair DNA bulge at superhelix location 2 (SHL2), with the tracking strand showing greater distortion than the guide strand. The DNA distortion propagates to the proximal end, leading to staggered translocation of the two strands. The binding of ADP-BeF triggers a closed conformation of the enzyme, resetting the nucleosome to a relaxed state. Snf2 shows altered interactions with the DNA in different nucleotide states, providing the structural basis for DNA translocation. Together, our findings suggest a fundamental mechanism for the DNA translocation that underlies chromatin remodelling. | |||||||||
履歴 |
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ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21.6 KB 21.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 66.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5z3vMC ![]() 6879C ![]() 6880C ![]() 6882C ![]() 9748C ![]() 9749C ![]() 5z3lC ![]() 5z3oC ![]() 5z3uC ![]() 6iy2C ![]() 6iy3C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of snf2-nucleosome at shl-2 in ADP BeFx state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state
+超分子 #1: complex of snf2 and nucleosome in ADP BeFx state
+分子 #1: Transcription regulatory protein SNF2
+分子 #2: Histone H3.2
+分子 #3: Histone H4
+分子 #4: Histone H2A
+分子 #5: Histone H2B 1.1
+分子 #6: DNA (167-MER)
+分子 #7: DNA (167-MER)
+分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #9: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
+分子 #10: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 4247 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 倍率(補正後): 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 101525 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-5z3v: |