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- EMDB-66705: Cryo-EM structure of Sup35NM S17R fibril formed at 37 degrees (S1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66705
タイトルCryo-EM structure of Sup35NM S17R fibril formed at 37 degrees (S17R37C)
マップデータ
試料
  • 複合体: Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
キーワードYeast / Sup35NM / Amyloid / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / ribosome binding ...Eukaryotic Translation Termination / translation release factor complex / translation release factor activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytoplasmic stress granule / regulation of translation / ribosome binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nomura T / Boyer DR / Tanaka M
資金援助 日本, フランス, 米国, 11件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)21gm1410009 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H00501 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24H00603 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H05257 日本
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0010/2011 フランス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM032543 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)RF1AG048120 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)R01AG070895 米国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K15067 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25830025 日本
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R24GM154186 米国
引用ジャーナル: Res Sq / 年: 2025
タイトル: How Sup35 monomer conformation and amyloid fibril polymorphism determine yeast strain phenotypes.
著者: Motomasa Tanaka / Takashi Nomura / David Boyer / Yusuke Komi / Peng Ge / Rodrigo A Maillard / Piere Rodriguez / Atsushi Yamagata / Mikako Shirouzu / Giuseppe Legname / Bruno Samori / David Eisenberg /
要旨: In the [ ] prion system, the yeast prion protein Sup35 can form structurally distinct amyloid fibrils that lead to distinct transmissible prion states, or strains. However, our understanding of how ...In the [ ] prion system, the yeast prion protein Sup35 can form structurally distinct amyloid fibrils that lead to distinct transmissible prion states, or strains. However, our understanding of how different Sup35 fibril structures arise and translate to phenotypic variations is limited. Here, using cryo-EM and single-monomer force spectroscopy with optical tweezers, we reveal the structural basis of yeast prion propagation in four wild-type and S17R mutant variants of Sup35 that underlie different [ ] strains. Cryo-EM structures show that the four variants form strikingly distinct fibril structures, which exhibit varying stability and chaperone-accessibility. Force spectroscopy suggests the different distinct fibril structures are derived from distinct monomer conformational ensembles. Further, cryo-EM structures indicate that prion strain strength is correlated with enhanced fibril propagation caused by a combination of low fibril stability and a large separation between the Sup35 fibril core and the Ssa1/Sis1 chaperone-binding region. These results provide a structure-based mechanism for the yeast prion strain phenomenon with implications for understanding amyloid propagation in human neurodegenerative diseases.
履歴
登録2025年10月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月10日-
マップ公開2025年12月10日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_66705.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66705.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 166. Å		0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 166. Å		0.83 Å/pix.
x 200 pix.
= 166. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0114
最小 - 最大-0.030652717 - 0.06694889
平均 (標準偏差)0.0006655225 (±0.0041197296)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 166.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_66705_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66705_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C

全体名称: Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C
要素
  • 複合体: Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit

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超分子 #1: Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C

超分子名称: Amyloid fibril of Sup35NM S17R37C / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit

分子名称: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 29.583559 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDSNQGNNQ QNYQQYRQNG NQQQGNNRYQ GYQAYNAQAQ PAGGYYQNYQ GYSGYQQGGY QQYNPDAGYQ QQYNPQGGYQ QYNPQGGYQ QQFNPQGGRG NYKNFNYNNN LQGYQAGFQP QSQGMSLNDF QKQQKQAAPK PKKTLKLVSS SGIKLANATK K VGTKPAES ...文字列:
MSDSNQGNNQ QNYQQYRQNG NQQQGNNRYQ GYQAYNAQAQ PAGGYYQNYQ GYSGYQQGGY QQYNPDAGYQ QQYNPQGGYQ QYNPQGGYQ QQFNPQGGRG NYKNFNYNNN LQGYQAGFQP QSQGMSLNDF QKQQKQAAPK PKKTLKLVSS SGIKLANATK K VGTKPAES DKKEEEKSAE TKEPTKEPTK VEEPVKKEEK PVQTEEKTEE KSELPKVEDL KISESTHNTN NANVTSADAL IK EQEEEVD DEVVNDHHHH HHH

UniProtKB: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.83 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.77 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 454693
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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