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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6664 | |||||||||
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タイトル | The structure of rabbit skeletal muscle actomyosin rigor complex at 5.2 angstrom. | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / cytoskeletal motor activity ...myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / cytoskeletal motor activity / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / cellular response to starvation / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Rabbit (ウサギ) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Fujii T / Namba K | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017 タイトル: Structure of actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution and insights into the ATPase cycle mechanism. 著者: Takashi Fujii / Keiichi Namba / 要旨: Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because ...Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because of the absence of actomyosin rigour structure at high resolution, it still remains unclear how the strong binding of myosin to actin filament triggers the release of hydrolysis products and how ATP binding causes their dissociation. Here we report the structure of mammalian skeletal muscle actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution by electron cryomicroscopy. Comparison with the structures of myosin in various states shows a distinctly large conformational change, providing insights into the ATPase-coupled reaction cycle of actomyosin. Based on our observations, we hypothesize that asymmetric binding along the actin filament could function as a Brownian ratchet by favouring directionally biased thermal motions of myosin and actin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6664.map.gz | 55.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6664-v30.xml emd-6664.xml | 12.2 KB 12.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6664.png | 71.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6664 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6664 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_6664_validation.pdf.gz | 540.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_6664_full_validation.pdf.gz | 540.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_6664_validation.xml.gz | 6.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_6664_validation.cif.gz | 7.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6664 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-6664 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6664.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.35 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Actomyosin rigor complex
全体 | 名称: Actomyosin rigor complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Actomyosin rigor complex
超分子 | 名称: Actomyosin rigor complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-分子 #1: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
分子 | 名称: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 96.770133 KDa |
配列 | 文字列: MSSDAEMAIF GEAAPYLRKP EKERIEAQNR PFDSKKACFA VDDKEMYVKG MIQSRENDKV TVKTLDDRTL TLNSDQVFPM NPPKFDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VTAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT ...文字列: MSSDAEMAIF GEAAPYLRKP EKERIEAQNR PFDSKKACFA VDDKEMYVKG MIQSRENDKV TVKTLDDRTL TLNSDQVFPM NPPKFDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VTAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT DRDNQSILIT GESGAGKTVN TKRVIQYFAT IAVTGDKKKE QQPGKMQGTL EDQIIQANPL LEAFGNAKTV RN DNSSRFG KFIRIHFGAT GKLASADIET YLLEKSRVTF QLSSERSYHI FYQIMSNKKP ELIDLLLIST NPFDFPFVSQ GEV TVASID DSEELLATDN AIDILGFSSE EKVGIYKLTG AVMHYGNMKF KQKQREEQAE PDGTEVADKA GYLMGLNSAE MLKG LCCPR VKVGNEYVTK GQNVQQVTNS VGALAKAVYE KMFLWMVTRI NQQLDTKQPR QYFIGVLDIA GFEIFDFNSL EQLCI NFTN EKLQQFFNHH MFVLEQEEYK KEGIEWEFID FGMDLAACIE LIEKPMGIFS ILEEECMFPK ATDTSFKNKL YDQHLG KSN NFQKPKPAKG KAEAHFSLVH YAGTVDYNIA GWLDKNKDPL NETVVGLYQK SALKLLSFLF SNYAGAEAGD SGGSKKG GK KKGSSFQTVS AVFRENLNKL MTNLRSTHPH FVRCLIPNET KTPGVMDHYL VMHQLRCNGV LEGIRICRKG FPSRILYA D FKQRYRILNA SAIPEGQFID SKNASEKLLN SIDVDREQYR FGHTKVFFKA GLLGLLEEMR DEKLVTLMTR TQALCRGYL MRVEFKKMME RRDSIFCIQY NIRAFMNVKH WPWMNLFFKI KPLLK |
-分子 #2: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
分子 | 名称: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1 タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 16.507588 KDa |
配列 | 文字列: QTQIQEFKEA FTVIDQNRDG IIDKEDLRDT FAAMGRLNVK NEELDAMMKE ASGPINFTVF LTMFGEKLKG ADPEDVITGA FKVLDPEGK GTIKKQFLEE LLITQCDRFS QEEIKNMWAA FSPDVGGNVD YKNICYVITH GDAKDQE |
-分子 #3: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
分子 | 名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 17.187293 KDa |
配列 | 文字列: IKIEFSKEQQ DEFKEAFLLY DRTGDSKITL SQVGDVLRAL GTNPTNAEVK KVLGNPSNEE MNAKKIEFEQ FLPMLQAISN NKDQGTYED FVEGLRVFDK EGNGTVMGAE LRHVLATLGE KMKEEEVEAL MAGQEDSNGC INYEAFVKHI MSID |
-分子 #4: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Rabbit (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 41.875633 KDa |
配列 | 文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF |
-分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k) 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.7 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31535 |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |