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- EMDB-6664: The structure of rabbit skeletal muscle actomyosin rigor complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6664
タイトルThe structure of rabbit skeletal muscle actomyosin rigor complex at 5.2 angstrom.
マップデータ
試料
  • 複合体: Actomyosin rigor complex
    • タンパク質・ペプチド: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / filamentous actin ...myosin complex / structural constituent of muscle / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / cytoskeletal motor activity / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / cellular response to starvation / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin-13, motor domain / : / EF-hand domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain ...Myosin-13, motor domain / : / EF-hand domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1 / Actin, alpha skeletal muscle / Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Rabbit (ウサギ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Fujii T / Namba K
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution and insights into the ATPase cycle mechanism.
著者: Takashi Fujii / Keiichi Namba /
要旨: Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because ...Muscle contraction is driven by cyclic association and dissociation of myosin head of the thick filament with thin actin filament coupled with ATP binding and hydrolysis by myosin. However, because of the absence of actomyosin rigour structure at high resolution, it still remains unclear how the strong binding of myosin to actin filament triggers the release of hydrolysis products and how ATP binding causes their dissociation. Here we report the structure of mammalian skeletal muscle actomyosin rigour complex at 5.2 Å resolution by electron cryomicroscopy. Comparison with the structures of myosin in various states shows a distinctly large conformational change, providing insights into the ATPase-coupled reaction cycle of actomyosin. Based on our observations, we hypothesize that asymmetric binding along the actin filament could function as a Brownian ratchet by favouring directionally biased thermal motions of myosin and actin.
履歴
登録2016年11月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月23日-
マップ公開2017年1月18日-
更新2017年1月25日-
現状2017年1月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.52
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.52
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5h53
  • 表面レベル: 1.52
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5h53
  • 表面レベル: 1.52
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5h53
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6664.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6664.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.52 / ムービー #1: 1.52
最小 - 最大-6.852589 - 9.438276
平均 (標準偏差)0.0037829473 (±0.74621767)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 337.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z337.500337.500337.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-190
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-6.8539.4380.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Actomyosin rigor complex

全体名称: Actomyosin rigor complex
要素
  • 複合体: Actomyosin rigor complex
    • タンパク質・ペプチド: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Actomyosin rigor complex

超分子名称: Actomyosin rigor complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

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分子 #1: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL

分子名称: Skeletal muscle myosin heavy chain MyHC-EO/IIL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 96.770133 KDa
配列文字列: MSSDAEMAIF GEAAPYLRKP EKERIEAQNR PFDSKKACFA VDDKEMYVKG MIQSRENDKV TVKTLDDRTL TLNSDQVFPM NPPKFDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VTAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT ...文字列:
MSSDAEMAIF GEAAPYLRKP EKERIEAQNR PFDSKKACFA VDDKEMYVKG MIQSRENDKV TVKTLDDRTL TLNSDQVFPM NPPKFDKIE DMAMMTHLHE PAVLYNLKER YAAWMIYTYS GLFCVTVNPY KWLPVYNPEV VTAYRGKKRQ EAPPHIFSIS D NAYQFMLT DRDNQSILIT GESGAGKTVN TKRVIQYFAT IAVTGDKKKE QQPGKMQGTL EDQIIQANPL LEAFGNAKTV RN DNSSRFG KFIRIHFGAT GKLASADIET YLLEKSRVTF QLSSERSYHI FYQIMSNKKP ELIDLLLIST NPFDFPFVSQ GEV TVASID DSEELLATDN AIDILGFSSE EKVGIYKLTG AVMHYGNMKF KQKQREEQAE PDGTEVADKA GYLMGLNSAE MLKG LCCPR VKVGNEYVTK GQNVQQVTNS VGALAKAVYE KMFLWMVTRI NQQLDTKQPR QYFIGVLDIA GFEIFDFNSL EQLCI NFTN EKLQQFFNHH MFVLEQEEYK KEGIEWEFID FGMDLAACIE LIEKPMGIFS ILEEECMFPK ATDTSFKNKL YDQHLG KSN NFQKPKPAKG KAEAHFSLVH YAGTVDYNIA GWLDKNKDPL NETVVGLYQK SALKLLSFLF SNYAGAEAGD SGGSKKG GK KKGSSFQTVS AVFRENLNKL MTNLRSTHPH FVRCLIPNET KTPGVMDHYL VMHQLRCNGV LEGIRICRKG FPSRILYA D FKQRYRILNA SAIPEGQFID SKNASEKLLN SIDVDREQYR FGHTKVFFKA GLLGLLEEMR DEKLVTLMTR TQALCRGYL MRVEFKKMME RRDSIFCIQY NIRAFMNVKH WPWMNLFFKI KPLLK

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分子 #2: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, skeletal muscle isoform type 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 16.507588 KDa
配列文字列:
QTQIQEFKEA FTVIDQNRDG IIDKEDLRDT FAAMGRLNVK NEELDAMMKE ASGPINFTVF LTMFGEKLKG ADPEDVITGA FKVLDPEGK GTIKKQFLEE LLITQCDRFS QEEIKNMWAA FSPDVGGNVD YKNICYVITH GDAKDQE

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分子 #3: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 17.187293 KDa
配列文字列:
IKIEFSKEQQ DEFKEAFLLY DRTGDSKITL SQVGDVLRAL GTNPTNAEVK KVLGNPSNEE MNAKKIEFEQ FLPMLQAISN NKDQGTYED FVEGLRVFDK EGNGTVMGAE LRHVLATLGE KMKEEEVEAL MAGQEDSNGC INYEAFVKHI MSID

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分子 #4: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rabbit (ウサギ)
分子量理論値: 41.875633 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31535
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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