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- EMDB-65357: channel A complex with 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65357
タイトルchannel A complex with 1
マップデータ
試料
  • 複合体: channel A in complex 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Apamin
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
キーワードchannel A complex with 1 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / venom-mediated perturbation of biological process / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / Ca2+ activated K+ channels / calcium-activated potassium channel activity ...negative regulation of inward rectifier potassium channel activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / inward rectifier potassium channel inhibitor activity / venom-mediated perturbation of biological process / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / Ca2+ activated K+ channels / calcium-activated potassium channel activity / inward rectifier potassium channel activity / potassium channel inhibitor activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / alpha-actinin binding / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / catalytic complex / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Protein methylation / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / calyx of Held / adenylate cyclase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / spindle microtubule / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / potassium ion transport / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / RAF activation / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Stimuli-sensing channels / Z disc / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / calcium-dependent protein binding / RAS processing
類似検索 - 分子機能
Honey bee toxin / Honey bee toxin / Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel ...Honey bee toxin / Honey bee toxin / Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Apamin / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Jiang DH / Ma B
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971134 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Structural mechanisms for inhibition and activation of human small-conductance Ca-activated potassium channel SK2.
著者: Bao Ma / Di Wu / En Cao / Cheng Chi / Zhihao Wang / Zhanyi Xia / Long-Hua Sun / Bingxing Pan / Daohua Jiang / Wenhua Zhang /
要旨: The small-conductance calcium-activated potassium (SK1-3 or K2) channels regulate the intrinsic excitability and firing frequency of excitable cells. SK channels are modulated by a variety of ...The small-conductance calcium-activated potassium (SK1-3 or K2) channels regulate the intrinsic excitability and firing frequency of excitable cells. SK channels are modulated by a variety of distinct modulators; however, the underlying mechanisms remain elusive. Here, we present four cryoelectron microscopy structures of the human SK2-calmodulin complex bound with apamin, UCL1684, AP30663, and CAD-1883, elucidating their distinct binding sites and regulatory mechanisms. Apamin and UCL1684 compete for a similar binding site above the selectivity filter, which is formed by the distinct S3-S4 linker of SK2. CAD-1883 glues the N-lobe of calmodulin and the S4-S5 linker of SK2, reinforcing the open state. In contrast, AP30663 resides in the central cavity of SK2, blocking ion conductance. This study reveals multiple modulation sites in SK2 and the molecular mechanisms for the inhibition and potentiation of SK channels, which could advance rational drug design targeting SK2 channel for the treatment of cardiovascular and neurological disorders.
履歴
登録2025年7月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月11日-
マップ公開2026年3月11日-
更新2026年3月11日-
現状2026年3月11日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_65357.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65357.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å		0.85 Å/pix.
x 320 pix.
= 272. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.144
最小 - 最大-0.7575549 - 1.1614232
平均 (標準偏差)-0.00036763874 (±0.025486188)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 272.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_65357_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_65357_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : channel A in complex 1

全体名称: channel A in complex 1
要素
  • 複合体: channel A in complex 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
    • タンパク質・ペプチド: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
    • タンパク質・ペプチド: Apamin
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate

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超分子 #1: channel A in complex 1

超分子名称: channel A in complex 1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

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分子 #2: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2

分子名称: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.841598 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSSCRYNGGV MRPLSNLSAS RRNLHEMDSE AQPLQPPASV GGGGGASSPS AAAAAAAAVS SSAPEIVVSK PEHNNSNNLA LYGTGGGGS TGGGGGGGGS GHGSSSGTKS SKKKNQNIGY KLGHRRALFE KRKRLSDYAL IFGMFGIVVM VIETELSWGA Y DKASLYSL ...文字列:
MSSCRYNGGV MRPLSNLSAS RRNLHEMDSE AQPLQPPASV GGGGGASSPS AAAAAAAAVS SSAPEIVVSK PEHNNSNNLA LYGTGGGGS TGGGGGGGGS GHGSSSGTKS SKKKNQNIGY KLGHRRALFE KRKRLSDYAL IFGMFGIVVM VIETELSWGA Y DKASLYSL ALKCLISLST IILLGLIIVY HAREIQLFMV DNGADDWRIA MTYERIFFIC LEILVCAIHP IPGNYTFTWT AR LAFSYAP STTTADVDII LSIPMFLRLY LIARVMLLHS KLFTDASSRS IGALNKINFN TRFVMKTLMT ICPGTVLLVF SIS LWIIAA WTVRACERYH DQQDVTSNFL GAMWLISITF LSIGYGDMVP NTYCGKGVCL LTGIMGAGCT ALVVAVVARK LELT KAEKH VHNFMMDTQL TKRVKNAAAN VLRETWLIYK NTKLVKKIDH AKVRKHQRKF LQAIHQLRSV KMEQRKLNDQ ANTLV DLAK TQNIMYDMIS DLNERSEDFE KRIVTLETKL ETLIGSIHAL PGLISQTIRQ QQRDFIEAQM ESYDKHVTYN AERSRS SSR RRRSSSTAPP TSSESS

UniProtKB: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2

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分子 #3: Apamin

分子名称: Apamin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
分子量理論値: 2.036385 KDa
組換発現生物種: Apis mellifera (セイヨウミツバチ)
配列文字列:
CNCKAPETAL CARRCQQH

UniProtKB: Apamin

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分子 #4: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #5: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(tri...

分子名称: (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: POV
分子量理論値: 760.076 Da
Chemical component information

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 67421
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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