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- EMDB-64935: Lectin FRIL from Lablab purpureus complexed to Lewis X tetrasaccharide -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64935
タイトルLectin FRIL from Lablab purpureus complexed to Lewis X tetrasaccharide
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide
    • タンパク質・ペプチド: Flt3 receptor-interacting lectin
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water
キーワードFlt3 receptor-interacting lectin / carbohydrate binding protein / lectin / glycoprotein / complex type glycan / FRIL / PLANT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein storage vacuole lumen / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin domain / : / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flt3 receptor-interacting lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Lablab purpureus (マメ科)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nguyen VHT / Chen X / Liu YM / Ma C
資金援助 台湾, 2件
OrganizationGrant number国
Academia Sinica (Taiwan)AS-IA-113-L02 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)110-2113-M-001-034-MY3 台湾
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Altering the carbohydrate-binding specificity of the legume lectin FRIL through structure-guided engineering.
著者: Yo-Min Liu / Hong Thuy Vy Nguyen / Xiaorui Chen / Md Shahed-Al-Mahmud / Ting-Hua Chen / Kuo-Shiang Liao / Jennifer M Lo / Tzu-Chun Kan / Chien-Tai Ren / Che Ma /
要旨: FRIL is a legume lectin from the hyacinth bean that has broad-spectrum antiviral activity. A distinctive trait of FRIL among similar mannose/glucose-specific legume lectins is that FRIL shows ...FRIL is a legume lectin from the hyacinth bean that has broad-spectrum antiviral activity. A distinctive trait of FRIL among similar mannose/glucose-specific legume lectins is that FRIL shows specificity for complex type N-glycans. We postulate that an extended binding site on FRIL facilitates this ligand selectivity. Here, we show legume lectin carbohydrate recognition domain (CRD) loop B is the main determinant of complex versus high-mannose N-glycan specificity in FRIL and Concanavalin A (ConA), respectively. First, we find that the inactive precursors of recombinant FRIL (rFRIL) and proConA (rproConA) can be activated via deglycosylation. Secondly, the cryo-EM structures of inactive apo rFRIL, active FRIL in complex with Galβ1,4-(Fucα1,3-)GlcNAcβ1,2-Man tetrasaccharide, and active rFRIL in complex with MannoseGlcNAc (Man9) N-glycan are determined, and residues H102 and Y101 on loop B are identified as crucial for complex glycan recognition. Finally, we swapped loop B residues 101 and 102 alongside loop C residue 145 on FRIL to their structural equivalent on ConA, resulting in a FRIL mutant that binds exclusively to high mannose N-glycans. Taken together, we have established a process of activating recombinant FRIL and related lectins through deglycosylation, and demonstrated the crucial role that loop B residues play in establishing oligosaccharide specificity.
履歴
登録2025年6月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月18日-
マップ公開2026年3月18日-
更新2026年3月25日-
現状2026年3月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64935.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64935.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0145
最小 - 最大-0.110837325 - 0.15296228
平均 (標準偏差)-0.00000888958 (±0.0042100586)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64935_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64935_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide

全体名称: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide
要素
  • 複合体: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide
    • タンパク質・ペプチド: Flt3 receptor-interacting lectin
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide

超分子名称: Tetrameric structure of nFRIL in complex with Lewis X tetrasaccharide
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Lablab purpureus (マメ科)
分子量理論値: 110 KDa

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分子 #1: Flt3 receptor-interacting lectin

分子名称: Flt3 receptor-interacting lectin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lablab purpureus (マメ科)
分子量理論値: 27.226926 KDa
配列文字列: AQSLSFSFTK FDPNQEDLIF QGHATSTNNV LQLTKLDSAG NPVSSSAGRV LYSAPLRLWE DSAVLTSFDT IINFEISTPY TSRIADGLA FFIAPPDSVI SYHGGFLGLF PNANTLNNSS TSENQTTTKA ASSNVVAVEF DTYLNPDYGD PNYIHIGIDV N SIRSKVTA ...文字列:
AQSLSFSFTK FDPNQEDLIF QGHATSTNNV LQLTKLDSAG NPVSSSAGRV LYSAPLRLWE DSAVLTSFDT IINFEISTPY TSRIADGLA FFIAPPDSVI SYHGGFLGLF PNANTLNNSS TSENQTTTKA ASSNVVAVEF DTYLNPDYGD PNYIHIGIDV N SIRSKVTA KWDWQNGKIA TAHISYNSVS KRLSVTTYYP GSKPATLSYD IELHTVLPEW VRVGLSASTG QDKERNTVHS WS FTSSLWT N

UniProtKB: Flt3 receptor-interacting lectin

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #4: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 37 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.06 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10%PBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.34 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 105000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1096817
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1qmo

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 675656
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1qmo


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX (ver. 0.91)
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9vbx:
Lectin FRIL from Lablab purpureus complexed to Lewis X tetrasaccharide

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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