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- EMDB-63904: Cryo-EM structure of the V1 domain of V/A-ATPase in liposomes, state1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63904
タイトルCryo-EM structure of the V1 domain of V/A-ATPase in liposomes, state1
マップデータ
試料
  • 複合体: V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードATP synthase / V ATPase / V1 ATPase / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain ...ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nakano A / Kishikawa J / Nishida Y / Shigematsu H / Gerle C / Mitsuoka M / Yokoyama K
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H02453 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structures of rotary ATP synthase from during proton powered ATP synthesis.
著者: Atsuki Nakano / Jun-Ichi Kishikawa / Nishida Yui / Kyosuke Sugawara / Yuto Kan / Christoph Gerle / Hideki Shigematsu / Kaoru Mitsuoka / Ken Yokoyama /
要旨: ATP synthases are rotary molecular machines that use the proton motive force to rotate the central rotor complex relative to the surrounding stator apparatus, thereby coupling the ATP synthesis. We ...ATP synthases are rotary molecular machines that use the proton motive force to rotate the central rotor complex relative to the surrounding stator apparatus, thereby coupling the ATP synthesis. We reconstituted the V/A-ATPase into liposomes and performed structural analysis using cryo-EM under conditions where the proton motive force was applied in the presence of ADP and Pi. ATP molecules were bound at two of the three catalytic sites of V/A-ATPase, confirming that the structure represents a state adopted during ATP synthesis. In this structure, the catalytic site closes upon binding of ADP and Pi through an induced fit mechanism. Multiple structures were obtained where the membrane-embedded rotor ring was in a different position relative to the stator. By comparing these structures, we found that torsion occurs in both the central rotor and the peripheral stator during 31° rotation of rotor ring. These structural snapshots of V/A-ATPase provide crucial insights into the mechanism of rotary catalysis of ATP synthesis.
履歴
登録2025年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月29日-
マップ公開2025年10月29日-
更新2025年10月29日-
現状2025年10月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63904.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63904.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 339.12 Å		0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 339.12 Å		0.94 Å/pix.
x 360 pix.
= 339.12 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.942 Å
密度

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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.44946516 - 1.7155931
平均 (標準偏差)0.00052732055 (±0.03703473)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 339.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63904_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_63904_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63904_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63904_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus

全体名称: V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
要素
  • 複合体: V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase alpha chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase beta chain
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit D
    • タンパク質・ペプチド: V-type ATP synthase subunit F
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus

超分子名称: V1 domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 660 KDa

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分子 #1: V-type ATP synthase alpha chain

分子名称: V-type ATP synthase alpha chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 63.69998 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列: MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV ...文字列:
MIQGVIQKIA GPAVIAKGML GARMYDICKV GEEGLVGEII RLDGDTAFVQ VYEDTSGLKV GEPVVSTGLP LAVELGPGML NGIYDGIQR PLERIREKTG IYITRGVVVH ALDREKKWAW TPMVKPGDEV RGGMVLGTVP EFGFTHKILV PPDVRGRVKE V KPAGEYTV EEPVVVLEDG TELKMYHTWP VRRARPVQRK LDPNTPFLTG MRILDVLFPV AMGGTAAIPG PFGSGKTVTQ QS LAKWSNA DVVVYVGCGE RGNEMTDVLV EFPELTDPKT GGPLMHRTVL IANTSNMPVA AREASIYVGV TIAEYFRDQG FSV ALMADS TSRWAEALRE ISSRLEEMPA EEGYPPYLAA RLAAFYERAG KVITLGGEEG AVTIVGAVSP PGGDMSEPVT QSTL RIVGA FWRLDASLAF RRHFPAINWN GSYSLFTSAL DPWYRENVAE DYPELRDAIS ELLQREAGLQ EIVQLVGPDA LQDAE RLVI EVGRIIREDF LQQNAYHEVD AYCSMKKAYG IMKMILAFYK EAEAAIKRGV SIDEILQLPV LERIGRARYV SEEEFP AYF EEAMKEIQGA FKALA

UniProtKB: V-type ATP synthase alpha chain

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分子 #2: V-type ATP synthase beta chain

分子名称: V-type ATP synthase beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 52.660852 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列: DLLKKEYTGI TYISGPLLFV ENAKDLAYGA IVDIKDGTGR VRGGQVIEVS EEYAVIQVFE ETTGLDLATT SVSLVEDVAR LGVSKEMLG RRFNGIGKPI DGLPPITPEK RLPITGLPLN PVARRKPEQF IQTGISTIDV MNTLVRGQKL PIFSGSGLPA N EIAAQIAR ...文字列:
DLLKKEYTGI TYISGPLLFV ENAKDLAYGA IVDIKDGTGR VRGGQVIEVS EEYAVIQVFE ETTGLDLATT SVSLVEDVAR LGVSKEMLG RRFNGIGKPI DGLPPITPEK RLPITGLPLN PVARRKPEQF IQTGISTIDV MNTLVRGQKL PIFSGSGLPA N EIAAQIAR QATVRPDLSG EGEKEEPFAV VFAAMGITQR ELSYFIQEFE RTGALSRSVL FLNKADDPTI ERILTPRMAL TV AEYLAFE HDYHVLVILT DMTNYCEALR EIGAAREEIP GRRGYPGYMY TDLATIYERA GVVEGKKGSV TQIPILSMPD DDR THPIPD LTGYITEGQI QLSRELHRKG IYPPIDPLPS LSRLMNNGVG KGKTREDHKQ VSDQLYSAYA NGVDIRKLVA IIGE DALTE NDRRYLQFAD AFERFFINQG QQNRSIEESL QIAWALLSML PQGELKRISK DHIGKYYGQK LEEIWGAP

UniProtKB: V-type ATP synthase beta chain

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分子 #3: V-type ATP synthase subunit D

分子名称: V-type ATP synthase subunit D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 23.021662 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列: VSPTRMNLLQ RRGQLRLAQK GVDLLKKKRD ALVAEFFGLV REAMEARKAL DQAAKEAYAA LLLAQAFDGP EVVAGAALGV PPLEGVEAE VENVWGSKVP RLKATFPDGA LLSPVGTPAY TLEASRAFRR YAEALIRVAN TETRLKKIGE EIKKTTRRVN A LEQVVIPG ...文字列:
VSPTRMNLLQ RRGQLRLAQK GVDLLKKKRD ALVAEFFGLV REAMEARKAL DQAAKEAYAA LLLAQAFDGP EVVAGAALGV PPLEGVEAE VENVWGSKVP RLKATFPDGA LLSPVGTPAY TLEASRAFRR YAEALIRVAN TETRLKKIGE EIKKTTRRVN A LEQVVIPG IRAQIRFIQQ VLEQREREDT FRLKRIKGKI EAREAEEE

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit D

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分子 #4: V-type ATP synthase subunit F

分子名称: V-type ATP synthase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
分子量理論値: 11.294904 KDa
組換発現生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
配列文字列:
MAVIADPETA QGFRLAGLEG YGASSAEEAQ SLLETLVERG GYALVAVDEA LLPDPERAVE RLMRGRDLPV LLPIAGLKEA FQGHDVEGY MRELVRKTIG FDIKL

UniProtKB: V-type ATP synthase subunit F

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
倍率（公称値）: 60000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2094178
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.8) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7vai

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.01) / 使用した粒子像数: 202575
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.01)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6qum


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9u6f:
Cryo-EM structure of the V1 domain of V/A-ATPase in liposomes, state1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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