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- EMDB-63565: Local refinement of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63565
タイトルLocal refinement of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 2)
マップデータ
試料
  • 複合体: protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 1)
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase COP1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2
    • タンパク質・ペプチド: DET1 homolog
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
キーワードE3 ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / protein K11-linked ubiquitination / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme ...ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / protein K11-linked ubiquitination / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / response to ionizing radiation / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / ubiquitin conjugating enzyme activity / viral release from host cell / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ectopic germ cell programmed cell death / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of viral genome replication / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / sperm end piece / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / RING-type E3 ubiquitin transferase / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / sperm principal piece / Neddylation / protein-containing complex assembly / sperm midpiece / ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / nuclear speck / protein ubiquitination / Golgi membrane / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / : / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
De-etiolated protein 1, Det1 / De-etiolated protein 1 Det1 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal ...De-etiolated protein 1, Det1 / De-etiolated protein 1 Det1 / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / WD domain, G-beta repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / DET1 homolog / E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Su M-Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other government2024A1515011683
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of the human COP1-DET1 ubiquitin ligase complex.
著者: Shan Wang / Fei Teng / Goran Stjepanovic / Feng Rao / Ming-Yuan Su /
要旨: Ubiquitin modifications regulate fundamental cellular activities by modulating protein stability and function. The ubiquitin ligase COP1, which is present across species from plants to humans, plays ...Ubiquitin modifications regulate fundamental cellular activities by modulating protein stability and function. The ubiquitin ligase COP1, which is present across species from plants to humans, plays a crucial role in the ubiquitination of developmental transcription factors. While COP1 can function independently, it can also be incorporated into CULLIN4-RING ubiquitin ligase (CRL4) complexes through the DET1 adaptor protein. Despite its biological significance, the structural and functional mechanisms of COP1 and DET1-containing complexes remains poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structures of human COP1 in complex with DDB1-DDA1-DET1 and Ube2e2, revealing an inactive stacked assembly state. Co-expression with COP1 substrates including c-Jun or ETS2 disrupts this configuration, inducing a conformational rearrangement into a distinct dimeric state that allows substrate access. Structural modelling identifies the spatial organization of COP1 WD40 domains where substrate recruits. DET1 serves as a structural scaffold, bridging COP1 and Ube2e2 to initiate potential ubiquitin addition on substrates, while DDB1 recruits the CULLIN4-RBX1 complex to facilitate Ube2d3-mediated ubiquitin chain elongation. These results reveal the dynamic interplay between the structural states of the CRL4 E3 ligase complex and its substrate specific activation mechanism, offering mechanistic insights into ubiquitination regulation and a basis for future studies on E3 ligase dynamics.
履歴
登録2025年2月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月28日-
マップ公開2026年1月28日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63565.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å		0.85 Å/pix.
x 800 pix.
= 680. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.85 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.23853797 - 0.8904536
平均 (標準偏差)0.00067070866 (±0.023981616)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 680.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63565_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63565_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63565_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 comple...

全体名称: protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 1)
要素
  • 複合体: protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 1)
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase COP1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2
    • タンパク質・ペプチド: DET1 homolog
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1

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超分子 #1: protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 comple...

超分子名称: protein complex of stacked like DDB1-DDA1-DET1-Ube2e2-COP1 complex (layer 1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1, #5, #2-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase COP1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.569242 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSGSRQAGSG SAGTSPGSSA ASSVTSASSS LSSSPSPPSV AVSAAALVSG GVAQAAGSGG LGGPVRPVLV APAVSGSGGG AVSTGLSRH SCAARPSAGV GGSSSSLGSG SRKRPLLAPL CNGLINSYED KSNDFVCPIC FDMIEEAYMT KCGHSFCYKC I HQSLEDNN ...文字列:
MSGSRQAGSG SAGTSPGSSA ASSVTSASSS LSSSPSPPSV AVSAAALVSG GVAQAAGSGG LGGPVRPVLV APAVSGSGGG AVSTGLSRH SCAARPSAGV GGSSSSLGSG SRKRPLLAPL CNGLINSYED KSNDFVCPIC FDMIEEAYMT KCGHSFCYKC I HQSLEDNN RCPKCNYVVD NIDHLYPNFL VNELILKQKQ RFEEKRFKLD HSVSSTNGHR WQIFQDWLGT DQDNLDLANV NL MLELLVQ KKKQLEAESH AAQLQILMEF LKVARRNKRE QLEQIQKELS VLEEDIKRVE EMSGLYSPVS EDSTVPQFEA PSP SHSSII DSTEYSQPPG FSGSSQTKKQ PWYNSTLASR RKRLTAHFED LEQCYFSTRM SRISDDSRTA SQLDEFQECL SKFT RYNSV RPLATLSYAS DLYNGSSIVS SIEFDRDCDY FAIAGVTKKI KVYEYDTVIQ DAVDIHYPEN EMTCNSKISC ISWSS YHKN LLASSDYEGT VILWDGFTGQ RSKVYQEHEK RCWSVDFNLM DPKLLASGSD DAKVKLWSTN LDNSVASIEA KANVCC VKF SPSSRYHLAF GCADHCVHYY DLRNTKQPIM VFKGHRKAVS YAKFVSGEEI VSASTDSQLK LWNVGKPYCL RSFKGHI NE KNFVGLASNG DYIACGSENN SLYLYYKGLS KTLLTFKFDT VKSVLDKDRK EDDTNEFVSA VCWRALPDGE SNVLIAAN S QGTIKVLELV

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase COP1

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分子 #2: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.282092 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSTEAQRVDD SPSTSGGSSD GDQRESVQQE PEREQVQPKK KEGKISSKTA AKLSTSAKRI QKELAEITLD PPPNCSAGPK GDNIYEWRS TILGPPGSVY EGGVFFLDIT FSPDYPFKPP KVTFRTRIYH CNINSQGVIC LDILKDNWSP ALTISKVLLS I CSLLTDCN ...文字列:
MSTEAQRVDD SPSTSGGSSD GDQRESVQQE PEREQVQPKK KEGKISSKTA AKLSTSAKRI QKELAEITLD PPPNCSAGPK GDNIYEWRS TILGPPGSVY EGGVFFLDIT FSPDYPFKPP KVTFRTRIYH CNINSQGVIC LDILKDNWSP ALTISKVLLS I CSLLTDCN PADPLVGSIA TQYMTNRAEH DRMARQWTKR YAT

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E2

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分子 #3: DET1 homolog

分子名称: DET1 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.931367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDHHVSTIKP RRIQNQNVIH RLERRRISSG KAGTHWHQVR VFHQNVFPNF TVVNVEKPPC FLRKFSPDGR YFIAFSSDQT SLEIYEYQG CQAAEDLLQG YEGEILSNGN DQRSVNIRGR LFERFFVLLH ITNVAANGEH LNRECSLFTD DCRCVIVGSA A YLPDEPHP ...文字列:
MDHHVSTIKP RRIQNQNVIH RLERRRISSG KAGTHWHQVR VFHQNVFPNF TVVNVEKPPC FLRKFSPDGR YFIAFSSDQT SLEIYEYQG CQAAEDLLQG YEGEILSNGN DQRSVNIRGR LFERFFVLLH ITNVAANGEH LNRECSLFTD DCRCVIVGSA A YLPDEPHP PFFEVYRNSE SVTPNPRSPL EDYSLHIIDL HTGRLCDTRT FKCDKVVLSH NQGLYLYKNI LAILSVQQQT IH VFQVTPE GTFIDVRTIG RFCYEDDLLT VSAVFPEVQR DSQTGMANPF RDPFINSLKH RLLVYLWRRA EQDGSAMAKR RFF QYFDQL RQLRMWKMQL LDENHLFIKY TSEDVVTLRV TDPSQASFFV VYNMVTTEVI AVFENTSDEL LELFENFCDL FRNA TLHSE VQFPCSASSN NFARQIQRRF KDTIINAKYG GHTEAVRRLL GQLPISAQSY SGSPYLDLSL FSYDDKWVSV MERPK TCGD HPIRFYARDS GLLKFEIQAG LLGRPINHTV RRLVAFTFHP FEPFAISVQR TNAEYVVNFH MRHCCT

UniProtKB: DET1 homolog

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分子 #4: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.097469 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACIL EYKQSGESID IITRAHGNVQ DRIGRPSETG IIGIIDPECR MIGLRLYDGL FKVIPLDRDN KELKAFNIRL E ELHVIDVK ...文字列:
MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACIL EYKQSGESID IITRAHGNVQ DRIGRPSETG IIGIIDPECR MIGLRLYDGL FKVIPLDRDN KELKAFNIRL E ELHVIDVK FLYGCQAPTI CFVYQDPQGR HVKTYEVSLR EKEFNKGPWK QENVEAEASM VIAVPEPFGG AIIIGQESIT YH NGDKYLA IAPPIIKQST IVCHNRVDPN GSRYLLGDME GRLFMLLLEK EEQMDGTVTL KDLRVELLGE TSIAECLTYL DNG VVFVGS RLGDSQLVKL NVDSNEQGSY VVAMETFTNL GPIVDMCVVD LERQGQGQLV TCSGAFKEGS LRIIRNGIGI HEHA SIDLP GIKGLWPLRS DPNRETDDTL VLSFVGQTRV LMLNGEEVEE TELMGFVDDQ QTFFCGNVAH QQLIQITSAS VRLVS QEPK ALVSEWKEPQ AKNISVASCN SSQVVVAVGR ALYYLQIHPQ ELRQISHTEM EHEVACLDIT PLGDSNGLSP LCAIGL WTD ISARILKLPS FELLHKEMLG GEIIPRSILM TTFESSHYLL CALGDGALFY FGLNIETGLL SDRKKVTLGT QPTVLRT FR SLSTTNVFAC SDRPTVIYSS NHKLVFSNVN LKEVNYMCPL NSDGYPDSLA LANNSTLTIG TIDEIQKLHI RTVPLYES P RKICYQEVSQ CFGVLSSRIE VQDTSGGTTA LRPSASTQAL SSSVSSSKLF SSSTAPHETS FGEEVEVHNL LIIDQHTFE VLHAHQFLQN EYALSLVSCK LGKDPNTYFI VGTAMVYPEE AEPKQGRIVV FQYSDGKLQT VAEKEVKGAV YSMVEFNGKL LASINSTVR LYEWTTEKEL RTECNHYNNI MALYLKTKGD FILVGDLMRS VLLLAYKPME GNFEEIARDF NPNWMSAVEI L DDDNFLGA ENAFNLFVCQ KDSAATTDEE RQHLQEVGLF HLGEFVNVFC HGSLVMQNLG ETSTPTQGSV LFGTVNGMIG LV TSLSESW YNLLLDMQNR LNKVIKSVGK IEHSFWRSFH TERKTEPATG FIDGDLIESF LDISRPKMQE VVANLQYDDG SGM KREATA DDLIKVVEEL TRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

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分子 #5: DET1- and DDB1-associated protein 1

分子名称: DET1- and DDB1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.855297 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADFLKGLPV YNKSNFSRFH ADSVCKASNR RPSVYLPTRE YPSEQIIVTE KTNILLRYLH QQWDKKNAAK KRDQEQVELE GESSAPPRK VARTDSPDMH EDT

UniProtKB: DET1- and DDB1-associated protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE
詳細the purified protein was at 0.535 or 0.3 mg/ml and applied to fresh glow-discharged UltrAuFoil (1.2/1.3, 300 mesh) grids

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 46.55 e/Å2
詳細: The total dose on the specimen was 46.55, 46.32, 47.42, and 48.6 e-/A2, total exposure time of 2.497 or 1.997 sec, fractionated over 50 frames.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6dsz

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 72163
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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