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基本情報
| 登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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| タイトル | 50S precursor - Erm complex (C-II) | ||||||||||||
マップデータ | 50S precursor - Erm complex 1 | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | 50S precursor / Erm / methyltransferase / antibiotic resistance / ribosome-protein complex / RIBOSOME | ||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cytosolic ribosome assembly ...23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / response to radiation / DNA-templated transcription termination / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
| 生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Sengupta S / Mukherjee R / Pilsl M / Bagale S / Adhikary AD / Borkar A / Pradeepkumar PI / Engel C / Chowdhury A / Kaushal PS / Anand R | ||||||||||||
| 資金援助 | 英国, インド, 3件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025タイトル: Mechanistic insights into 50 precursor recognition and targeting by erythromycin resistance methyltransferase. 著者: Sombuddha Sengupta / Rajat Mukherjee / Michael Pilsl / Siddharam Bagale / Arijit Das Adhikary / Aditi N Borkar / Pushpangadan Indira Pradeepkumar / Christoph Engel / Arindam Chowdhury / Prem ...著者: Sombuddha Sengupta / Rajat Mukherjee / Michael Pilsl / Siddharam Bagale / Arijit Das Adhikary / Aditi N Borkar / Pushpangadan Indira Pradeepkumar / Christoph Engel / Arindam Chowdhury / Prem S Kaushal / Ruchi Anand / ![]() 要旨: Erythromycin resistance methyltransferases (Erms) confer resistance to macrolide, lincosamide, and streptogramin B antibiotics by methylating an internal base (A2058, numbering) in an elusive ...Erythromycin resistance methyltransferases (Erms) confer resistance to macrolide, lincosamide, and streptogramin B antibiotics by methylating an internal base (A2058, numbering) in an elusive precursor ribosomal state. Here, we capture the 50 ribosomal precursor-Erm complex by cryo-EM and show that a transient pocket formed in the early steps of ribosome biogenesis, situated 35 angstrom from the methylation site, serves as an anchor for the auxiliary C-terminal domain of Erm, thereby playing a crucial role in achieving specificity in this short-lived substrate with evolving structural features. Cryo-EM reveals that the catalytic Rossman fold of Erm undergoes a swaying motion to facilitate substrate scouting. Corroboratory smFRET studies show that for effective catalysis, Erm transitions between multiple conformations, an effective strategy adopted to orient the dynamic helix where methylation occurs. Unraveling this unique mechanism of targeting adopted by Erm paves the way for selective design of allosteric inhibitors directed toward reversing MLS resistance. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_61625.map.gz | 48.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-61625-v30.xml emd-61625.xml | 42.2 KB 42.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_61625_fsc.xml | 8.5 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_61625.png | 63.2 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-61625.cif.gz | 9.8 KB | ||
| その他 | emd_61625_half_map_1.map.gz emd_61625_half_map_2.map.gz | 40.8 MB 40.8 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-61625 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-61625 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9jnsMC ![]() 9jmkC ![]() 9jsrC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_61625.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | 50S precursor - Erm complex 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_61625_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_61625_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : 50S precursor-Erm complex (C-1)
+超分子 #1: 50S precursor-Erm complex (C-1)
+分子 #1: 50S ribosomal protein L32
+分子 #2: 50S ribosomal protein L34
+分子 #4: rRNA adenine N-6-methyltransferase
+分子 #5: 50S ribosomal protein L3
+分子 #6: 50S ribosomal protein L4
+分子 #7: 50S ribosomal protein L13
+分子 #8: 50S ribosomal protein L14
+分子 #9: 50S ribosomal protein L15
+分子 #10: 50S ribosomal protein L17
+分子 #11: 50S ribosomal protein L19
+分子 #12: 50S ribosomal protein L20
+分子 #13: 50S ribosomal protein L21
+分子 #14: 50S ribosomal protein L22
+分子 #15: 50S ribosomal protein L23
+分子 #16: 50S ribosomal protein L24
+分子 #17: 50S ribosomal protein L29
+分子 #18: 50S ribosomal protein L30
+分子 #3: 23S ribosomal RNA
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
|---|---|
| グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) 平均電子線量: 41.25 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.75 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
| 精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
|---|---|
| 得られたモデル | ![]() PDB-9jns: |
ムービー
コントローラー
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キーワード
データ登録者
英国,
インド, 3件
引用









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X (Col.)




































FIELD EMISSION GUN

