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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9jns | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | 50S precursor - Erm complex (C-II) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / 50S precursor / Erm / methyltransferase / antibiotic resistance / ribosome-protein complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome ...23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase / 23S rRNA (adenine(2085)-N(6))-dimethyltransferase activity / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / translation repressor activity / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / ribosome assembly / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Sengupta, S. / Mukherjee, R. / Pilsl, M. / Bagale, S. / Adhikary, A.D. / Borkar, A. / Pradeepkumar, P.I. / Engel, C. / Chowdhury, A. / Kaushal, P.S. / Anand, R. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 英国, インド, 3件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025タイトル: Mechanistic insights into 50 precursor recognition and targeting by erythromycin resistance methyltransferase. 著者: Sombuddha Sengupta / Rajat Mukherjee / Michael Pilsl / Siddharam Bagale / Arijit Das Adhikary / Aditi N Borkar / Pushpangadan Indira Pradeepkumar / Christoph Engel / Arindam Chowdhury / Prem ...著者: Sombuddha Sengupta / Rajat Mukherjee / Michael Pilsl / Siddharam Bagale / Arijit Das Adhikary / Aditi N Borkar / Pushpangadan Indira Pradeepkumar / Christoph Engel / Arindam Chowdhury / Prem S Kaushal / Ruchi Anand / ![]() 要旨: Erythromycin resistance methyltransferases (Erms) confer resistance to macrolide, lincosamide, and streptogramin B antibiotics by methylating an internal base (A2058, numbering) in an elusive ...Erythromycin resistance methyltransferases (Erms) confer resistance to macrolide, lincosamide, and streptogramin B antibiotics by methylating an internal base (A2058, numbering) in an elusive precursor ribosomal state. Here, we capture the 50 ribosomal precursor-Erm complex by cryo-EM and show that a transient pocket formed in the early steps of ribosome biogenesis, situated 35 angstrom from the methylation site, serves as an anchor for the auxiliary C-terminal domain of Erm, thereby playing a crucial role in achieving specificity in this short-lived substrate with evolving structural features. Cryo-EM reveals that the catalytic Rossman fold of Erm undergoes a swaying motion to facilitate substrate scouting. Corroboratory smFRET studies show that for effective catalysis, Erm transitions between multiple conformations, an effective strategy adopted to orient the dynamic helix where methylation occurs. Unraveling this unique mechanism of targeting adopted by Erm paves the way for selective design of allosteric inhibitors directed toward reversing MLS resistance. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9jns.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9jns.ent.gz | 865 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9jns.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9jns_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9jns_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9jns_validation.xml.gz | 86.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9jns_validation.cif.gz | 148 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jn/9jns ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jn/9jns | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 61625MC ![]() 9jmkC ![]() 9jsrC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-50S ribosomal protein ... , 16種, 16分子 02DEJKLNPQRSTUYZ
| #1: タンパク質 | 分子量: 6463.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #5: タンパク質 | 分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #6: タンパク質 | 分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #7: タンパク質 | 分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #8: タンパク質 | 分子量: 13565.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #9: タンパク質 | 分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #10: タンパク質 | 分子量: 14393.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #11: タンパク質 | 分子量: 13159.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #12: タンパク質 | 分子量: 13528.024 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #13: タンパク質 | 分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #14: タンパク質 | 分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #15: タンパク質 | 分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #16: タンパク質 | 分子量: 11339.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #17: タンパク質 | 分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
| #18: タンパク質 | 分子量: 6554.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
-RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 2分子 AC
| #3: RNA鎖 | 分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
|---|---|
| #4: タンパク質 | 分子量: 28955.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 参照: UniProt: P13956, 23S rRNA (adenine2085-N6)-dimethyltransferase |
-詳細
| Has protein modification | N |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: 50S precursor-Erm complex (C-1) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 41.25 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55608 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |
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英国,
インド, 3件
引用






PDBj































FIELD EMISSION GUN