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- EMDB-6124: Structure of the F-actin-tropomyosin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6124
タイトルStructure of the F-actin-tropomyosin complex
マップデータReconstruction of F-actin tropomyosin complex
試料
  • 試料: F-actin-tropomyosin complex
  • タンパク質・ペプチド: F-actin (alpha)
  • タンパク質・ペプチド: tropomyosin (alpha)
キーワードF-actin / tropomyosin / filament / protein polymers / muscle / thin filament / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / muscle filament sliding / actin filament capping / ruffle organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / cytoskeletal motor activator activity / myofibril ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / Striated Muscle Contraction / Smooth Muscle Contraction / muscle filament sliding / actin filament capping / ruffle organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / cytoskeletal motor activator activity / myofibril / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / positive regulation of cell adhesion / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / cardiac muscle contraction / stress fiber / titin binding / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / calcium-dependent protein binding / disordered domain specific binding / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell body / in utero embryonic development / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者von der Ecken J / Mueller M / Lehman W / Manstein DJ / Penczek PA / Raunser S
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the F-actin-tropomyosin complex.
著者: Julian von der Ecken / Mirco Müller / William Lehman / Dietmar J Manstein / Pawel A Penczek / Stefan Raunser /
要旨: Filamentous actin (F-actin) is the major protein of muscle thin filaments, and actin microfilaments are the main component of the eukaryotic cytoskeleton. Mutations in different actin isoforms lead ...Filamentous actin (F-actin) is the major protein of muscle thin filaments, and actin microfilaments are the main component of the eukaryotic cytoskeleton. Mutations in different actin isoforms lead to early-onset autosomal dominant non-syndromic hearing loss, familial thoracic aortic aneurysms and dissections, and multiple variations of myopathies. In striated muscle fibres, the binding of myosin motors to actin filaments is mainly regulated by tropomyosin and troponin. Tropomyosin also binds to F-actin in smooth muscle and in non-muscle cells and stabilizes and regulates the filaments there in the absence of troponin. Although crystal structures for monomeric actin (G-actin) are available, a high-resolution structure of F-actin is still missing, hampering our understanding of how disease-causing mutations affect the function of thin muscle filaments and microfilaments. Here we report the three-dimensional structure of F-actin at a resolution of 3.7 Å in complex with tropomyosin at a resolution of 6.5 Å, determined by electron cryomicroscopy. The structure reveals that the D-loop is ordered and acts as a central region for hydrophobic and electrostatic interactions that stabilize the F-actin filament. We clearly identify map density corresponding to ADP and Mg(2+) and explain the possible effect of prominent disease-causing mutants. A comparison of F-actin with G-actin reveals the conformational changes during filament formation and identifies the D-loop as their key mediator. We also confirm that negatively charged tropomyosin interacts with a positively charged groove on F-actin. Comparison of the position of tropomyosin in F-actin-tropomyosin with its position in our previously determined F-actin-tropomyosin-myosin structure reveals a myosin-induced transition of tropomyosin. Our results allow us to understand the role of individual mutations in the genesis of actin- and tropomyosin-related diseases and will serve as a strong foundation for the targeted development of drugs.
履歴
登録2014年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月29日-
マップ公開2014年12月10日-
更新2015年3月11日-
現状2015年3月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j8a
  • 表面レベル: 3.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6124.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6124.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of F-actin tropomyosin complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.7 / ムービー #1: 3.7
最小 - 最大-8.4796648 - 16.16378212
平均 (標準偏差)0.03826505 (±1.49326706)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-44-51-89
サイズ92103182
Spacing92103182
セルA: 115.36 Å / B: 103.04 Å / C: 203.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.121.121.12
M x/y/z10392182
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z115.360103.040203.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-51-44-89
NC/NR/NS10392182
D min/max/mean-8.48016.1640.038

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : F-actin-tropomyosin complex

全体名称: F-actin-tropomyosin complex
要素
  • 試料: F-actin-tropomyosin complex
  • タンパク質・ペプチド: F-actin (alpha)
  • タンパク質・ペプチド: tropomyosin (alpha)

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超分子 #1000: F-actin-tropomyosin complex

超分子名称: F-actin-tropomyosin complex / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: filament / Number unique components: 2

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分子 #1: F-actin (alpha)

分子名称: F-actin (alpha) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 集合状態: filament / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: muscle
配列UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: tropomyosin (alpha)

分子名称: tropomyosin (alpha) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 集合状態: filament (dimer) / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse / 組織: muscle
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 5 mM Tris, 1 mM DTT, 100 mM KCL, 2 mM MgCl2
グリッド詳細: C-flats 2/1 copper 300 mesh, Protochips, glow-discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 106 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
手法: Sample was applied to grid, incubated for 10 seconds, and manually blotted for 3 seconds from the backside with filter paper.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
Cs0
詳細Cs-corrected microscope
日付2013年10月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 1311 / 平均電子線量: 14.6 e/Å2
詳細: Every image is the average of seven frames recorded by the direct electron detector after beam-induced motion correction. Only 689 images were used for the refinement.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 59000 / Cs: mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.4 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPARX
詳細: The tropomyosin map filtered to 6.5 Angstrom was merged with the final F-actin map (3.7 Angstrom) to obtain a map of the entire F-actin tropomyosin complex.
CTF補正詳細: each micrograph

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4a7n


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E
ソフトウェア名称: SPARX, PHENIX, COOT
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 55.4 / 当てはまり具合の基準: R-factor
得られたモデル

PDB-3j8a:
Structure of the F-actin-tropomyosin complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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