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- EMDB-60672: Structure of the bacteriophage T5 portal complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-60672
タイトルStructure of the bacteriophage T5 portal complex
マップデータ
試料
  • ウイルス: Escherichia phage T5 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein pb7
キーワードComplex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic icosahedral capsid assembly / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / viral capsid assembly / virion component / viral capsid / host cell cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage/Gene transfer agent portal protein / Phage portal protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Portal protein / Head completion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Peng YN / Liu HR
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971122 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Structures of Mature and Urea-Treated Empty Bacteriophage T5: Insights into Siphophage Infection and DNA Ejection.
著者: Yuning Peng / Huanrong Tang / Hao Xiao / Wenyuan Chen / Jingdong Song / Jing Zheng / Hongrong Liu /
要旨: T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, ...T5 is a siphophage that has been extensively studied by structural and biochemical methods. However, the complete in situ structures of T5 before and after DNA ejection remain unknown. In this study, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of mature T5 (a laboratory-adapted, fiberless T5 mutant) and urea-treated empty T5 (lacking the tip complex) at near-atomic resolutions. Atomic models of the head, connector complex, tail tube, and tail tip were built for mature T5, and atomic models of the connector complex, comprising the portal protein pb7, adaptor protein p144, and tail terminator protein p142, were built for urea-treated empty T5. Our findings revealed that the aforementioned proteins did not undergo global conformational changes before and after DNA ejection, indicating that these structural features were conserved among most myophages and siphophages. The present study elucidates the underlying mechanisms of siphophage infection and DNA ejection.
履歴
登録2024年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年9月18日-
現状2024年9月18日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_60672.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_60672.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å		1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å		1.36 Å/pix.
x 360 pix.
= 489.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 6.0
最小 - 最大-26.860849999999999 - 43.535170000000001
平均 (標準偏差)0.0074263257 (±2.3381972)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 489.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_60672_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_60672_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage T5

全体名称: Escherichia phage T5 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage T5 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Head completion protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein pb7

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超分子 #1: Escherichia phage T5

超分子名称: Escherichia phage T5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2695836 / 生物種: Escherichia phage T5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Head completion protein

分子名称: Head completion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
分子量理論値: 19.231912 KDa
配列文字列:
MQIITAEDYR LYGGLKRPEL ESGVEVMITA ANALITSLLG MDDADAVDQL ITTKPTRKKY FLSSPSATSV TKMTINDKEI DPEQYKLYS DGVILLKFNP PEGYMDVEYT QGGFNPMPED LKLAACMLVD HWHKQDYRQA RTIGGETVTF NNTKSGIPEH I RTIIEVYR RV

UniProtKB: Head completion protein

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分子 #2: Portal protein pb7

分子名称: Portal protein pb7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage T5 (ファージ)
分子量理論値: 45.137234 KDa
配列文字列: MGFKSWITEK LNPGQRIIRD MEPVSHRTNR KPFTTGQAYS KIEILNRTAN MVIDSAAECS YTVGDKYNIV TYANGVKTKT LDTLLNVRP NPFMDISTFR RLVVTDLLFE GCAYIYWDGT SLYHVPAALM QVEADANKFI KKFIFNNQIN YRVDEIIFIK D NSYVCGTN ...文字列:
MGFKSWITEK LNPGQRIIRD MEPVSHRTNR KPFTTGQAYS KIEILNRTAN MVIDSAAECS YTVGDKYNIV TYANGVKTKT LDTLLNVRP NPFMDISTFR RLVVTDLLFE GCAYIYWDGT SLYHVPAALM QVEADANKFI KKFIFNNQIN YRVDEIIFIK D NSYVCGTN SQISGQSRVA TVIDSLEKRS KMLNFKEKFL DNGTVIGLIL ETDEILNKKL RERKQEELQL DYNPSTGQSS VL ILDGGMK AKPYSQISSF KDLDFKEDIE GFNKSICLAF GVPQVLLDGG NNANIRPNIE LFYYMTIIPM LNKLTSSLTF FFG YKITPN TKEVAALTPD KEAEAKHLTS LVNNGIITGN EARSELNLEP LDDEQMNKIR IPANVAGSAT GVSGQEGGRP KGST EGD

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18398
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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