+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-60470 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The dimer complex of DSR2 and tube-forming domain of phage tail tube protein | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | Complex / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Uncharacterized protein / SIR2-like domain-containing protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌) / Bacillus subtilis subsp. natto BEST195 (納豆菌) / Bacillus phage SPR (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å | |||||||||
データ登録者 | Zheng J / Yang X | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Int J Biol Macromol / 年: 2024 タイトル: Structural insights into autoinhibition and activation of defense-associated sirtuin protein. 著者: Xu Yang / Yiqun Wang / Jianting Zheng / 要旨: Bacterial defense-associated sirtuin 2 (DSR2) proteins harbor an N-terminal sirtuin (SIR2) domain degrading NAD. DSR2 from Bacillus subtilis 29R is autoinhibited and unable to hydrolyze NAD in the ...Bacterial defense-associated sirtuin 2 (DSR2) proteins harbor an N-terminal sirtuin (SIR2) domain degrading NAD. DSR2 from Bacillus subtilis 29R is autoinhibited and unable to hydrolyze NAD in the absence of phage infection. A tail tube protein (TTP) of phage SPR activates the DSR2 while a DSR2-inhibiting protein of phage SPbeta, known as DSAD1 (DSR anti-defense 1), inactivates the DSR2. Although DSR2 structures in complexed with TTP and DSAD1, respectively, have been reported recently, the autoinhibition and activation mechanisms remain incompletely understood. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the DSR2-NAD complex in autoinhibited state and the in vitro assembled DSR2-TFD (TTP tube-forming domain) complex in activated state. The DSR2-NAD complex reveals that the autoinhibited DSR2 assembles into an inactive tetramer, binding NAD through a distinct pocket situated outside active site. Binding of TFD into cavities within the sensor domains of DSR2 triggers a conformational change in SIR2 regions, activating its NADase activity, whereas the TTP β-sandwich domain (BSD) is flexible and does not contribute to the activation process. The activated form of DSR2 exists as tetramers and dimers, with the tetramers exhibiting more NADase activity. Overall, our results extend the current understanding of autoinhibition and activation of DSR2 immune proteins. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | EMDBマップデータ形式 | |||
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | EMDBヘッダ | |||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-60470 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-60470 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ztrMC 39369 39380 39381 39382 39385 39386 39387 39390 39718 8ykfC 8yl5C 8ylnC 8yltC 8z18C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_60470.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.932 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : The dimer complex of DSR2 and tube-forming domain of phage tail t...
全体 | 名称: The dimer complex of DSR2 and tube-forming domain of phage tail tube protein |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: The dimer complex of DSR2 and tube-forming domain of phage tail t...
超分子 | 名称: The dimer complex of DSR2 and tube-forming domain of phage tail tube protein タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌) |
-分子 #1: SIR2-like domain-containing protein
分子 | 名称: SIR2-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Bacillus subtilis subsp. natto BEST195 (納豆菌) |
分子量 | 理論値: 118.635789 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL ...文字列: MVKVDLESKR YGEKLKEVFL MLDNNVVECI KEITESSRNG KLVFFVGAGV STLSDYPQWW RLVDKYHEEL YGSPKKGNYS SDEYLRIPQ IFYNVKGEMA FDGILKDFFQ VDKPTNPIHD KILAMNPAHV ITTNYDNLID TACWKRGKYF SVISAEEDVA N ATSSRYLL KVHGDFRKGF KGENVVLKED DYLNYDQNYP LISNLMKTII ATHTIVFIGY GLGDYNINML LNWVRKLQKD SF HKPFFIR TDPSPIENET LIYYENKGLR IIDAASLIDS NEYDYLERYS AVMDLLIESQ ENKFITKDDE VIDYIYGKIS PLF ALQYIR KIDLKHVFEY DYHFEVNGTV VRHKNKGFGY MERFFELKES CDERSKLSKK QYERFNALFN FFEKNGVICM AKDA GTLNT SIEINSLAYH GKYDVMKKFI EEQSVSIEDD YKKAFFLACL GRWEESYDLY SNIILNSIDE SNGCVYYLSQ INRYR IYQS ITQAVTQFNG LGLLTFGRHY KPFTDEFLAR IEREMTNFNI DDLFNGMPFE FQKKYKILEF LSDNQFLYDD TVKLFE LTN KVRSEMSEGS YSFGMSSDIV VLLRLYDNLR FLYENCLWSV SFHEFHQYIR NSMSLLIEKA EYERTRDIDE LGFSFFG KK SGFFMEYYDF VNISRHFKID DIKNLERSCS IDKIRFGEQE KIEEYLVGIA EEITKQFSAN GMNVVFYTQF ISEAKAAL Y FAKYVKLSEE GLGKIVKALL FYFPERDLDI GKRYVWLERL TKCNELPKSI ISIIDDFLVL QAEKHIDQNY SEVSSNGLY SRDYGALIKH FEKNFISKRL SEITLCLTQD KQKQIDFLFK LLPLLSTNAK SHLLSFKSVE NINDLMNGIR IGLIDEFTPE HEELIIEYL ETRKVNYIVE KEKGIQTFSS NDYMSTFGIW YFLEEINNSK MEEFIGMDDQ YDFFVDPENF DYKKFIPSWL K NYNDKLLG KIAGNKHMKH HVIEVLKERV KNSNDKRYLE ILMNYFI UniProtKB: SIR2-like domain-containing protein |
-分子 #2: Bacillus phage SPR Tube protein
分子 | 名称: Bacillus phage SPR Tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Bacillus phage SPR (ファージ) |
分子量 | 理論値: 29.304701 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ...文字列: MKTVIQDTAD VYFKRKSDGK LVFTAEAQTA SFSQAISEEK LRGGIGNKPL YILKSEKEIN LTVKNAFFDL EWLAMTQGET IQEETKVKV FDREHGLIVD DTNKVTLKGK PVSDVTFYNK KGLTYKIAVS TDGTYTIPTA FAAAKDKLTA VYQIEKVGRR L AIKASKFS ERYEVEYRTI AYNPDTEEVY SDIYIQFPNV SPSGEFEMSL ENGNALAPEI KFEALADTDT DEMAVVIEAS RD ENTAAPV EDTTGSTQSS DLGGTTE UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
| |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
---|---|
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 385304 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |