[日本語] English
万見
- EMDB-5932: Electron cryo-microscopy of Human Papillomavirus Type 16 Capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5932
タイトルElectron cryo-microscopy of Human Papillomavirus Type 16 Capsid
マップデータReconstruction of fully mature HPV16 L1/L2 capsid
試料
  • 試料: Human Papilloma Virus type 16 capsid
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Cardone G / Moyer AL / Cheng N / Thompson CD / Dvoretzky I / Lowy DR / Schiller JT / Steven AC / Buck CB / Trus BL
引用ジャーナル: mBio / 年: 2014
タイトル: Maturation of the human papillomavirus 16 capsid.
著者: Giovanni Cardone / Adam L Moyer / Naiqian Cheng / Cynthia D Thompson / Israel Dvoretzky / Douglas R Lowy / John T Schiller / Alasdair C Steven / Christopher B Buck / Benes L Trus /
要旨: Papillomaviruses are a family of nonenveloped DNA viruses that infect the skin or mucosa of their vertebrate hosts. The viral life cycle is closely tied to the differentiation of infected ...Papillomaviruses are a family of nonenveloped DNA viruses that infect the skin or mucosa of their vertebrate hosts. The viral life cycle is closely tied to the differentiation of infected keratinocytes. Papillomavirus virions are released into the environment through a process known as desquamation, in which keratinocytes lose structural integrity prior to being shed from the surface of the skin. During this process, virions are exposed to an increasingly oxidative environment, leading to their stabilization through the formation of disulfide cross-links between neighboring molecules of the major capsid protein, L1. We used time-lapse cryo-electron microscopy and image analysis to study the maturation of HPV16 capsids assembled in mammalian cells and exposed to an oxidizing environment after cell lysis. Initially, the virion is a loosely connected procapsid that, under in vitro conditions, condenses over several hours into the more familiar 60-nm-diameter papillomavirus capsid. In this process, the procapsid shrinks by ~5% in diameter, its pentameric capsomers change in structure (most markedly in the axial region), and the interaction surfaces between adjacent capsomers are consolidated. A C175S mutant that cannot achieve normal inter-L1 disulfide cross-links shows maturation-related shrinkage but does not achieve the fully condensed 60-nm form. Pseudoatomic modeling based on a 9-Å resolution reconstruction of fully mature capsids revealed C-terminal disulfide-stabilized "suspended bridges" that form intercapsomeric cross-links. The data suggest a model in which procapsids exist in a range of dynamic intermediates that can be locked into increasingly mature configurations by disulfide cross-linking, possibly through a Brownian ratchet mechanism. Importance: Human papillomaviruses (HPVs) cause nearly all cases of cervical cancer, a major fraction of cancers of the penis, vagina/vulva, anus, and tonsils, and genital and nongenital warts. HPV types associated with a high risk of cancer, such as HPV16, are generally transmitted via sexual contact. The nonenveloped virion of HPVs shows a high degree of stability, allowing the virus to persist in an infectious form in environmental fomites. In this study, we used cryo-electron microscopy to elucidate the structure of the HPV16 capsid at different stages of maturation. The fully mature capsid adopts a rigid, highly regular structure stabilized by intermolecular disulfide bonds. The availability of a pseudoatomic model of the fully mature HPV16 virion should help guide understanding of antibody responses elicited by HPV capsid-based vaccines.
履歴
登録2014年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月23日-
マップ公開2014年7月23日-
更新2014年8月27日-
現状2014年8月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 800
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 800
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6r
  • 表面レベル: 800
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6r
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5932.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 248.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Reconstruction of fully mature HPV16 L1/L2 capsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.41 Å/pix.
x 511 pix.
= 720.51 Å		1.41 Å/pix.
x 511 pix.
= 720.51 Å		1.41 Å/pix.
x 511 pix.
= 720.51 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.41 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 800.0 / ムービー #1: 800
最小 - 最大-2226.0 - 3846.0
平均 (標準偏差)22.884346010000002 (±535.922607419999963)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-255-255-255
サイズ511511511
Spacing511511511
セルA=B=C: 720.51 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z1.411.411.41
M x/y/z511511511
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z720.510720.510720.510
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-255-255-255
NC/NR/NS511511511
D min/max/mean-2226.0003846.00022.884

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Human Papilloma Virus type 16 capsid

全体名称: Human Papilloma Virus type 16 capsid
要素
  • 試料: Human Papilloma Virus type 16 capsid
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)

-
超分子 #1000: Human Papilloma Virus type 16 capsid

超分子名称: Human Papilloma Virus type 16 capsid / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

-
超分子 #1: Human papillomavirus type 16

超分子名称: Human papillomavirus type 16 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 333760 / 生物種: Human papillomavirus type 16 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Sci species serotype: 16
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 7

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA KF80

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
日付2010年2月2日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 20 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.175 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.537 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

-
画像解析

CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Auto3DEM / 使用した粒子像数: 5952

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1dzl


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera, PyMol, VMD, NAMD, MDFF, Bsoft
詳細Rigid fitting of domain copies into asymmetric unit, followed by molecular dynamics-based flexible fitting, adding symmetry as constraint
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j6r:
Electron cryo-microscopy of Human Papillomavirus Type 16 capsid

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る