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万見
- EMDB-55291: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filamen... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-55291
タイトルXRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on partially duplex DNA
マップデータ
試料
  • 複合体: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on partially duplex DNA
    • タンパク質・ペプチド: x 5種
    • DNA: x 2種
  • リガンド: x 4種
キーワードDNA binding protein / complex / tumor suppresor
機能・相同性
機能・相同性情報


telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / resolution of mitotic recombination intermediates / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside ...telomeric loop disassembly / meiotic DNA recombinase assembly / Rad51C-XRCC3 complex / Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / telomere maintenance via telomere trimming / female meiosis sister chromatid cohesion / resolution of mitotic recombination intermediates / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / crossover junction DNA endonuclease activity / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / telomere maintenance via telomere lengthening / t-circle formation / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / regulation of centrosome duplication / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / gamma-tubulin binding / regulation of fibroblast apoptotic process / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / centrosome cycle / positive regulation of neurogenesis / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / sister chromatid cohesion / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / replication fork processing / microtubule organizing center / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / somitogenesis / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / neurogenesis / telomere maintenance / replication fork / condensed nuclear chromosome / response to gamma radiation / cellular response to ionizing radiation / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / response to toxic substance / multicellular organism growth / cell junction / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / DNA recombination / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / regulation of cell cycle / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / centrosome / chromatin binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal ...: / DNA repair protein XRCC2 / : / : / : / : / RAD51D, N-terminal domain / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RAD51 homolog 3 / DNA repair protein XRCC3 / DNA repair protein XRCC2 / DNA repair protein RAD51 homolog 4 / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Greenhough LA / West SC
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustCC2098 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)CC2098 英国
Wellcome TrustCC2098 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/W01355X/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM visualization of RAD51 filament assembly and end-capping by XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2
著者: Greenhough LA / Galanti L / Liang CC / Boulton SJ / West SC
履歴
登録2025年10月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_55291.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_55291.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 342. Å		0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 342. Å		0.95 Å/pix.
x 360 pix.
= 342. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.95 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.017712722 - 0.052124877
平均 (標準偏差)0.00006566462 (±0.0009501536)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 342.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_55291_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_55291_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_55291_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filamen...

全体名称: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on partially duplex DNA
要素
  • 複合体: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on partially duplex DNA
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 4
    • DNA: dN-31nt
    • DNA: dN-21nt
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 3
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein XRCC3
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein XRCC2
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein RAD51 homolog 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filamen...

超分子名称: XRCC3-RAD51C-RAD51D-XRCC2 (XRCC3 complex) capping a RAD51 filament on partially duplex DNA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: DNA repair protein RAD51 homolog 4

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.084254 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGVLRVGLCP GLTEEMIQLL RSHRIKTVVD LVSADLEEVA QKCGLSYKAL VALRRVLLAQ FSAFPVNGAD LYEELKTSTA ILSTGIGSL DKLLDAGLYT GEVTEIVGGP GSGKTQVCLC MAANVAHGLQ QNVLYVDSNG GLTASRLLQL LQAKTQDEEE Q AEALRRIQ ...文字列:
MGVLRVGLCP GLTEEMIQLL RSHRIKTVVD LVSADLEEVA QKCGLSYKAL VALRRVLLAQ FSAFPVNGAD LYEELKTSTA ILSTGIGSL DKLLDAGLYT GEVTEIVGGP GSGKTQVCLC MAANVAHGLQ QNVLYVDSNG GLTASRLLQL LQAKTQDEEE Q AEALRRIQ VVHAFDIFQM LDVLQELRGT VAQQVTGSSG TVKVVVVDSV TAVVSPLLGG QQREGLALMM QLARELKTLA RD LGMAVVV TNHITRDRDS GRLKPALGRS WSFVPSTRIL LDTIEGAGAS GGRRMACLAK SSRQPTGFQE MVDIGTWGTS EQS ATLQGD QT

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 4

+
分子 #4: DNA repair protein RAD51 homolog 3

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.244609 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRGKTFRFEM QRDLVSFPLS PAVRVKLVSA GFQTAEELLE VKPSELSKEV GISKAEALET LQIIRRECLT NKPRYAGTSE SHKKCTALE LLEQEHTQGF IITFCSALDD ILGGGVPLMK TTEICGAPGV GKTQLCMQLA VDVQIPECFG GVAGEAVFID T EGSFMVDR ...文字列:
MRGKTFRFEM QRDLVSFPLS PAVRVKLVSA GFQTAEELLE VKPSELSKEV GISKAEALET LQIIRRECLT NKPRYAGTSE SHKKCTALE LLEQEHTQGF IITFCSALDD ILGGGVPLMK TTEICGAPGV GKTQLCMQLA VDVQIPECFG GVAGEAVFID T EGSFMVDR VVDLATACIQ HLQLIAEKHK GEEHRKALED FTLDNILSHI YYFRCRDYTE LLAQVYLLPD FLSEHSKVRL VI VDGIAFP FRHDLDDLSL RTRLLNGLAQ QMISLANNHR LAVILTNQMT TKIDRNQALL VPALGESWGH AATIRLIFHW DRK QRLATL YKSPSQKECT VLFQIKPQGF RDTVVTSACS LQTEGSLSTR KRSRDPEEEL

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 3

+
分子 #5: DNA repair protein XRCC3

分子名称: DNA repair protein XRCC3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.899781 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDLDLLDLNP RIIAAIKKAK LKSVKEVLHF SGPDLKRLTN LSSPEVWHLL RTASLHLRGS SILTALQLHQ QKERFPTQHQ RLSLGCPVL DALLRGGLPL DGITELAGRS SAGKTQLALQ LCLAVQFPRQ HGGLEAGAVY ICTEDAFPHK RLQQLMAQQP R LRTDVPGE ...文字列:
MDLDLLDLNP RIIAAIKKAK LKSVKEVLHF SGPDLKRLTN LSSPEVWHLL RTASLHLRGS SILTALQLHQ QKERFPTQHQ RLSLGCPVL DALLRGGLPL DGITELAGRS SAGKTQLALQ LCLAVQFPRQ HGGLEAGAVY ICTEDAFPHK RLQQLMAQQP R LRTDVPGE LLQKLRFGSQ IFIEHVADVD TLLECVNKKV PVLLSRGMAR LVVIDSVAAP FRCEFDSQAS APRARHLQSL GA TLRELSS AFQSPVLCIN QVTEAMEEQG AAHGPLGFWD ERVSPALGIT WANQLLVRLL ADRLREEEAA LGCPARTLRV LSA PHLPPS SCSYTISAEG VRGTPGTQSH

UniProtKB: DNA repair protein XRCC3

+
分子 #6: DNA repair protein XRCC2

分子名称: DNA repair protein XRCC2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.995525 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MCSAFHRAES GTELLARLEG RSSLKEIEPN LFADEDSPVH GDILEFHGPE GTGKTEMLYH LTARCILPKS EGGLEVEVLF IDTDYHFDM LRLVTILEHR LSQSSEEIIK YCLGRFFLVY CSSSTHLLLT LYSLESMFCS HPSLCLLILD SLSAFYWIDR V NGGESVNL ...文字列:
MCSAFHRAES GTELLARLEG RSSLKEIEPN LFADEDSPVH GDILEFHGPE GTGKTEMLYH LTARCILPKS EGGLEVEVLF IDTDYHFDM LRLVTILEHR LSQSSEEIIK YCLGRFFLVY CSSSTHLLLT LYSLESMFCS HPSLCLLILD SLSAFYWIDR V NGGESVNL QESTLRKCSQ CLEKLVNDYR LVLFATTQTI MQKASSSSEE PSHASRRLCD VDIDYRPYLC KAWQQLVKHR MF FSKQDDS QSSNQFSLVS RCLKSNSLKK HFFIIGESGV EFC

UniProtKB: DNA repair protein XRCC2

+
分子 #7: DNA repair protein RAD51 homolog 1

分子名称: DNA repair protein RAD51 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.009125 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ...文字列:
MAMQMQLEAN ADTSVEEESF GPQPISRLEQ CGINANDVKK LEEAGFHTVE AVAYAPKKEL INIKGISEAK ADKILAEAAK LVPMGFTTA TEFHQRRSEI IQITTGSKEL DKLLQGGIET GSITEMFGEF RTGKTQICHT LAVTCQLPID RGGGEGKAMY I DTEGTFRP ERLLAVAERY GLSGSDVLDN VAYARAFNTD HQTQLLYQAS AMMVESRYAL LIVDSATALY RTDYSGRGEL SA RQMHLAR FLRMLLRLAD EFGVAVVITN QVVAQVDGAA MFAADPKKPI GGNIIAHAST TRLYLRKGRG ETRICKIYDS PCL PEAEAM FAINADGVGD AKD

UniProtKB: DNA repair protein RAD51 homolog 1

+
分子 #2: dN-31nt

分子名称: dN-31nt / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 9.313001 KDa
配列文字列:
(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG)(DT) (DT)(DA)

+
分子 #3: dN-21nt

分子名称: dN-21nt / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 6.461208 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DA)(DC)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DA) (DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT) (DA)

+
分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 9 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 10 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #11: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPES-NaOHHEPES
100.0 mMNaClSodium chloride
2.5 mMMgCl2Magnesium chloride
2.5 mMCaCl2Calcium chloride
1.0 mMATPAdenosine triphosphate
0.25 mMTCEPTris(2-carboxyethyl)phosphine hydrochloride

詳細: 25 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl, 2.5 mM MgCl2, 2.5 mM CaCl2, 1 mM ATP, 0.25 mM TCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 46.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 24519489
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Initial model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / ソフトウェア - 詳細: 3DFlex / 使用した粒子像数: 230120
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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