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- EMDB-54954: Cryo-EM structure of Human Apoferritin at pH 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-54954
タイトルCryo-EM structure of Human Apoferritin at pH 7
マップデータApoF resolved at pH 7, Map sharp
試料
  • 複合体: 24-mer of Human Apoferritin at pH 7
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain, N-terminally processed
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードApoferritin / Ferritin / Metal storage / Low pH / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / autophagosome / iron ion transport / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin iron-binding regions signature 1. / Ferritin iron-binding regions signature 2. / Ferritin, conserved site / Ferritin / Ferritin-like diiron domain / Ferritin-like diiron domain profile. / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferritin heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Skalidis I / Semchonok DA / Tueting C / Hamdi F / Kastritis PL
資金援助European Union, ドイツ, ポルトガル, 12件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)101086665European Union
German Federal Ministry for Education and Research03Z22HN23 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research03Z22HI2 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research03COV04 ドイツ
European Regional Development FundZS/2016/04/78115European Union
European Regional Development FundZS/2024/05/187255European Union
German Research Foundation (DFG)391498659 ドイツ
German Research Foundation (DFG)514901783 ドイツ
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaUIDB/04612/2020 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaUIDP/04612/2020 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaLA/P/0087/2020 ポルトガル
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission101207412European Union
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2026
タイトル: Direct evidence of acid-driven protein desolvation.
著者: Farzad Hamdi / Ioannis Skalidis / Inken Kaja Schwerin / Jaydeep Belapure / Dmitry A Semchonok / Fotis L Kyrilis / Christian Tüting / Johannes Müller / Georg Künze / Panagiotis L Kastritis /
要旨: Water and its ability to modulate the protonation states of biomolecules govern the physical chemistry of life, dictating their metabolic functions. However, how amino acid protonation alters protein ...Water and its ability to modulate the protonation states of biomolecules govern the physical chemistry of life, dictating their metabolic functions. However, how amino acid protonation alters protein hydration and solubility is an open question since Kuntz and Kauzmann proposed p-driven protein desolvation in 1974. Here, in a series of high-resolution cryoelectron microscopy structures of a protein complex at different p values (from p 9.0 to 3.5), we examined thousands of observable hydration sites. Cryoelectron microscopy data, in agreement with constant-p molecular dynamics simulations, show that nearly half of protein-bound waters exchanged with the bulk solvent upon acidification, with ~100 waters lost per p unit per molecule. The loss of waters was most significant around the side chains of glutamate and aspartate residues while specific polar residues, mostly asparagine, anchored persistent waters. A positionally conserved hydration layer was observed across all p conditions, accounting for 40% of resolved waters. Those waters displayed denser packing than less persistent waters, forming a p-independent solvation shell. Acid-induced water exchange also displaced bound iron, providing a mechanistic link between solvation and metal release. Our findings demonstrate the core principles of acid-driven protein desolvation, resolving a 50-y-old biochemical hypothesis.
履歴
登録2025年9月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月25日-
マップ公開2026年2月25日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_54954.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_54954.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ApoF resolved at pH 7, Map sharp
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.59 Å/pix.
x 320 pix.
= 189.44 Å		0.59 Å/pix.
x 320 pix.
= 189.44 Å		0.59 Å/pix.
x 320 pix.
= 189.44 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.592 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-2.8155272 - 5.2942734
平均 (標準偏差)0.0072805877 (±0.31370568)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 189.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_54954_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: ApoF resolved at pH 7, Half-map A

ファイルemd_54954_half_map_1.map
注釈ApoF resolved at pH 7, Half-map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: ApoF resolved at pH 7, Half-map B

ファイルemd_54954_half_map_2.map
注釈ApoF resolved at pH 7, Half-map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 24-mer of Human Apoferritin at pH 7

全体名称: 24-mer of Human Apoferritin at pH 7
要素
  • 複合体: 24-mer of Human Apoferritin at pH 7
    • タンパク質・ペプチド: Ferritin heavy chain, N-terminally processed
  • リガンド: FE (III) ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: 24-mer of Human Apoferritin at pH 7

超分子名称: 24-mer of Human Apoferritin at pH 7 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 500 KDa

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分子 #1: Ferritin heavy chain, N-terminally processed

分子名称: Ferritin heavy chain, N-terminally processed / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.1766 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
STSQVRQNYH QDSEAAINRQ INLELYASYV YLSMSYYFDR DDVALKNFAK YFLHQSHEER EHAEKLMKLQ NQRGGRIFLQ DIKKPDCDD WESGLNAMEC ALHLEKNVNQ SLLELHKLAT DKNDPHLCDF IETHYLSEQV KAIKELGDHV TNLRKMGAPE S GLAEYLFD KHTLG

UniProtKB: Ferritin heavy chain

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分子 #2: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 24 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1296 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 1891 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 529107
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4) / 使用した粒子像数: 432247
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 300 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: UniProt ID: P02794
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9sju:
Cryo-EM structure of Human Apoferritin at pH 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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