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- EMDB-53595: Structural characterisation of chromatin remodelling intermediate... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53595
タイトルStructural characterisation of chromatin remodelling intermediates supports linker DNA dependent product inhibition as a mechanism for nucleosome spacing.
マップデータ
試料
  • 複合体: Nucleosome-Chd1 complex
    • DNA: DNA (160-MER)
    • DNA: DNA (160-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
キーワードNucleosome / Remodelling enzyme / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / rDNA binding / nucleosome organization / nucleosome array spacer activity / histone H3K4me3 reader activity ...regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / rDNA binding / nucleosome organization / nucleosome array spacer activity / histone H3K4me3 reader activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / SAGA complex / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin DNA binding / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / : / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Homeobox-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ATP-dependent chromatin remodeler CHD1 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / synthetic construct (人工物) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Sundaramoorthy R / Hughes A / Owen-hughes TA
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Structural characterisation of chromatin remodelling intermediates supports linker DNA-dependent product inhibition as a mechanism for nucleosome spacing.
著者: Amanda L Hughes / Ramasubramanian Sundaramoorthy / Tom Owen-Hughes /
要旨: Previously, we showed that Chd1 chromatin remodelling enzyme associates with nucleosomes oriented towards the longer linker (Sundaramoorthy et al., 2018) (1). Here, we report a series of structures ...Previously, we showed that Chd1 chromatin remodelling enzyme associates with nucleosomes oriented towards the longer linker (Sundaramoorthy et al., 2018) (1). Here, we report a series of structures of Chd1 bound to nucleosomes during ongoing ATP-dependent repositioning. Combining these with biochemical experiments and existing literature, we propose a model in which Chd1 first associates oriented to sample putative entry DNA. In an ATP-dependent reaction, the enzyme then redistributes to the opposite side of the nucleosome, where it subsequently adopts a conformation productive for DNA translocation. Once this active complex extends the nascent exit linker to approximately 15 bp, it is sensed by the Chd1 DNA binding domain, resulting in conversion to a product-inhibited state. These observations provide a mechanistic basis for the action of a molecular ruler element in nucleosome spacing.
履歴
登録2025年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月28日-
マップ公開2026年1月28日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_53595.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53595.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.55 Å/pix.
x 560 pix.
= 308. Å		0.55 Å/pix.
x 560 pix.
= 308. Å		0.55 Å/pix.
x 560 pix.
= 308. Å

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断面 (1/2)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.55 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.0018255403 - 2.5066898
平均 (標準偏差)0.0017526784 (±0.032106508)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 308.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_53595_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_53595_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_53595_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_53595_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome-Chd1 complex

全体名称: Nucleosome-Chd1 complex
要素
  • 複合体: Nucleosome-Chd1 complex
    • DNA: DNA (160-MER)
    • DNA: DNA (160-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1

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超分子 #1: Nucleosome-Chd1 complex

超分子名称: Nucleosome-Chd1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Chd1 remodeller bound to Nucleosome
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 400 KDa

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分子 #1: DNA (160-MER)

分子名称: DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.158293 KDa
配列文字列: (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG) (DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG) (DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DC) (DA)(DA) (DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DT)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA) (DT)(DC)(DG) (DA)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DT)(DA)(DC) (DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)

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分子 #2: DNA (160-MER)

分子名称: DNA (160-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 49.625605 KDa
配列文字列: (DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC) ...文字列:
(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA) (DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DT) (DC)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DG)(DC)(DT) (DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG) (DC)(DT)(DT)(DC)(DT)(DG) (DC)(DA)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)

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分子 #3: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.421101 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

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分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #5: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.993295 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG GVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESAKSAKS K

UniProtKB: Histone H2A type 1

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分子 #6: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.965265 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KTQKKDGKKR RKSRKESYAI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM SIMNSFVNDV FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

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分子 #7: Chromo domain-containing protein 1

分子名称: Chromo domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 168.365422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AAKDISTEVL QNPELYGLRR SHRAAAHQQN YFNDSDDEDD EDNIKQSRRK RMTTIEDDED EFEDEEGEED SGEDEDEEDF EEDDDYYGS PIKQNRSKPK SRTKSKSKSK PKSQSEKQST VKIPTRFSNR QNKTVNYNID YSDDDLLESE DDYGSEEALS E ENVHEASA ...文字列:
AAKDISTEVL QNPELYGLRR SHRAAAHQQN YFNDSDDEDD EDNIKQSRRK RMTTIEDDED EFEDEEGEED SGEDEDEEDF EEDDDYYGS PIKQNRSKPK SRTKSKSKSK PKSQSEKQST VKIPTRFSNR QNKTVNYNID YSDDDLLESE DDYGSEEALS E ENVHEASA NPQPEDFHGI DIVINHRLKT SLEEGKVLEK TVPDLNNCKE NYEFLIKWTD ESHLHNTWET YESIGQVRGL KR LDNYCKQ FIIEDQQVRL DPYVTAEDIE IMDMERERRL DEFEEFHVPE RIIDSQRASL EDGTSQLQYL VKWRRLNYDE ATW ENATDI VKLAPEQVKH FQNRENSKIL PQYSSNYTSQ RPRFEKLSVQ PPFIKGGELR DFQLTGINWM AFLWSKGDNG ILAD EMGLG KTVQTVAFIS WLIFARRQNG PHIIVVPLST MPAWLDTFEK WAPDLNCICY MGNQKSRDTI REYEFYTNPR AKGKK TMKF NVLLTTYEYI LKDRAELGSI KWQFMAVDEA HRLKNAESSL YESLNSFKVA NRMLITGTPL QNNIKELAAL VNFLMP GRF TIDQEIDFEN QDEEQEEYIH DLHRRIQPFI LRRLKKDVEK SLPSKTERIL RVELSDVQTE YYKNILTKNY SALTAGA KG GHFSLLNIMN ELKKASNHPY LFDNAEERVL QKFGDGKMTR ENVLRGLIMS SGKMVLLDQL LTRLKKDGHR VLIFSQMV R MLDILGDYLS IKGINFQRLD GTVPSAQRRI SIDHFNSPDS NDFVFLLSTR AGGLGINLMT ADTVVIFDSD WNPQADLQA MARAHRIGQK NHVMVYRLVS KDTVEEEVLE RARKKMILEY AIISLGVTDG NKYTKKNEPN AGELSAILKF GAGNMFTATD NQKKLEDLN LDDVLNHAED HVTTPDLGES HLGGEEFLKQ FEVTDYKADI DWDDIIPEEE LKKLQDEEQK RKDEEYVKEQ L EMMNRRDN ALKKIKNSVN GDGTAANSDS DDDSTSRSSR RRARANDMDS IGESEVRALY KAILKFGNLK EILDELIADG TL PVKSFEK YGETYDEMME AAKDCVHEEE KNRKEILEKL EKHATAYRAK LKSGEIKAEN QPKDNPLTRL SLKKREKKAV LFN FKGVKS LNAESLLSRV EDLKYLKNLI NSNYKDDPLK FSLGNNTPKP VQNWSSNWTK EEDEKLLIGV FKYGYGSWTQ IRDD PFLGI TDKIFLNEVH NPVAKKSASS SDTTPTPSKK GKGITGSSKK VPGAIHLGRR VDYLLSFLRG GLNTKSPSAD IGSKK LPTG PSKKRQRKPA NHSKSMTPEI TSSEPANGPP SKRMKALPKG PAALINNTRL SPNSPTPPLK SKVSRDNGTR QSSNPS SGS AHEKEYDSMD EEDCRHTMSA IRTSLKRLRR GGKSLDRKEW AKILKTELTT IGNHIESQKG SSRKASPEKY RKHLWSY SA NFWPADVKST KLMAMYDKIT ESQKK

UniProtKB: ATP-dependent chromatin remodeler CHD1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
120.0 mMNaclSodium chloride
20.0 mMHepesHepes

詳細: 20mM Hepes, 120mM Nacl
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.0001 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Vitrified carried out in climate chamber with 100% humidity.
詳細Purified Nucleosome-Chd1 complex.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2562 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 46.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.8 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2700000
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3lz0

最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 110000
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 3次元分類クラス数: 4 / 平均メンバー数/クラス: 100000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3lz0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6ftx

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7tn2

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 180 / 当てはまり具合の基準: cross-correlation
得られたモデル

PDB-9r5s:
Structural characterisation of chromatin remodelling intermediates supports linker DNA dependent product inhibition as a mechanism for nucleosome spacing.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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