[日本語] English
万見
- EMDB-53058: Cryo-EM structure of a DNA-bound XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-53058
タイトルCryo-EM structure of a DNA-bound XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex
マップデータPost-processed (sharpened, filtered) cryo-EM map.
試料
  • 複合体: XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex
    • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLX4IP
  • タンパク質・ペプチド: Structure-specific endonuclease subunit SLX4
  • タンパク質・ペプチド: DNA repair endonuclease XPF
  • DNA: DNA strand 1
  • DNA: DNA strand 2
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
キーワードDNA repair / endonuclease / multiprotein complex / HYDROLASE / DNA bound complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Slx1-Slx4 complex / positive regulation of t-circle formation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / : / nucleotide-excision repair factor 1 complex ...Slx1-Slx4 complex / positive regulation of t-circle formation / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / : / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / negative regulation of telomere maintenance / single-stranded DNA endonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / telomeric D-loop disassembly / t-circle formation / mitotic recombination / post-embryonic hemopoiesis / UV protection / isotype switching / UV-damage excision repair / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / positive regulation of telomere maintenance / TFIID-class transcription factor complex binding / replicative senescence / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / response to X-ray / response to UV / interstrand cross-link repair / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / telomere maintenance / determination of adult lifespan / regulation of autophagy / nucleotide-excision repair / DNA endonuclease activity / Fanconi Anemia Pathway / promoter-specific chromatin binding / double-strand break repair via homologous recombination / male gonad development / double-strand break repair via nonhomologous end joining / multicellular organism growth / Dual Incision in GG-NER / enzyme activator activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / response to oxidative stress / spermatogenesis / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / cell population proliferation / DNA repair / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein SLX4IP / Uncharacterized protein family UPF0492 / Structure-specific endonuclease subunit Slx4 / Slx4 endonuclease / DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain ...Protein SLX4IP / Uncharacterized protein family UPF0492 / Structure-specific endonuclease subunit Slx4 / Slx4 endonuclease / DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Helix-hairpin-helix domain / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-1 / Protein SLX4IP / Structure-specific endonuclease subunit SLX4 / DNA repair endonuclease XPF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Feng J / Matthews-Palmer T / Greber BJ
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V009354/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis of XPF-ERCC1 targeting to SLX4-dependent DNA repair pathways.
著者: Junjie Feng / Peter R Martin / Szymon Kowalski / Maxime Lecot / Nora B Cronin / Teige Matthews-Palmer / Wojciech Niedzwiedz / Basil J Greber /
要旨: The preservation and faithful propagation of genetic information is essential for all life forms and depends on cellular pathways that enable replication, recombination, and repair of DNA. The ...The preservation and faithful propagation of genetic information is essential for all life forms and depends on cellular pathways that enable replication, recombination, and repair of DNA. The multifunctional XPF-ERCC1 DNA endonuclease complex acts in several DNA repair pathways and interacts with numerous partner proteins and large DNA repair assemblies, including the nucleotide excision repair machinery and the SMX tri-endonuclease complex. Here, we report structures of XPF-ERCC1 in complex with the DNA repair factors SLX4 and SLX4IP, thereby identifying key residues responsible for direct interactions with XPF-ERCC1. When introduced into human cells, point mutations in these interfaces impair the interactions between XPF-ERCC1 and SLX4 or SLX4IP, and disruption of the XPF-SLX4IP interface leads to cis-platin sensitivity. Furthermore, our data reveal the structure of the human XPF-ERCC1-SLX4IP-SLX4 complex with DNA bound at its active site, and they complete the structural characterisation of molecular interactions required to assemble the SMX complex.
履歴
登録2025年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月17日-
マップ公開2025年12月17日-
更新2026年1月28日-
現状2026年1月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_53058.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_53058.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed (sharpened, filtered) cryo-EM map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.14 Å/pix.
x 196 pix.
= 224.008 Å		1.14 Å/pix.
x 196 pix.
= 224.008 Å		1.14 Å/pix.
x 196 pix.
= 224.008 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1429 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.044975277 - 0.08662689
平均 (標準偏差)0.000112557755 (±0.0032875147)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ196196196
Spacing196196196
セルA=B=C: 224.00839 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_53058_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered half map from refinement.

ファイルemd_53058_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map from refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered half map from refinement.

ファイルemd_53058_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map from refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex

全体名称: XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex
要素
  • 複合体: XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex
    • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-1
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLX4IP
  • タンパク質・ペプチド: Structure-specific endonuclease subunit SLX4
  • タンパク質・ペプチド: DNA repair endonuclease XPF
  • DNA: DNA strand 1
  • DNA: DNA strand 2
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

-
超分子 #1: XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex

超分子名称: XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 210 KDa

-
分子 #1: DNA excision repair protein ERCC-1

分子名称: DNA excision repair protein ERCC-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.598301 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDPGKDKEGV PQPSGPPARK KFVIPLDEDE VPPGVAKPLF RSTQSLPTVD TSAQAAPQTY AEYAISQPLE GAGATCPTGS EPLAGETPN QALKPGAKSN SIIVSPRQRG NPVLKFVRNV PWEFGDVIPD YVLGQSTCAL FLSLRYHNLH PDYIHGRLQS L GKNFALRV ...文字列:
MDPGKDKEGV PQPSGPPARK KFVIPLDEDE VPPGVAKPLF RSTQSLPTVD TSAQAAPQTY AEYAISQPLE GAGATCPTGS EPLAGETPN QALKPGAKSN SIIVSPRQRG NPVLKFVRNV PWEFGDVIPD YVLGQSTCAL FLSLRYHNLH PDYIHGRLQS L GKNFALRV LLVQVDVKDP QQALKELAKM CILADCTLIL AWSPEEAGRY LETYKAYEQK PADLLMEKLE QDFVSRVTEC LT TVKSVNK TDSQTLLTTF GSLEQLIAAS REDLALCPGL GPQKARRLFD VLHEPFLKVP

UniProtKB: DNA excision repair protein ERCC-1

-
分子 #2: Protein SLX4IP

分子名称: Protein SLX4IP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.62766 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASKKFAVKC GNFAVLVDLH ILPQGSNKDT SWFSEQKKEE VCLLLKETID SRVQEYLEVR KQHRPSNAEF TRSNPLSLKG YGFQITAYF LKRGIRLRCI RSTQNAELCV FPDRFVVCVS QLAFSRDLLA SQNEDLTERV LHGVSDYFAE CAESSLPPSA K LRRNALKE ...文字列:
MASKKFAVKC GNFAVLVDLH ILPQGSNKDT SWFSEQKKEE VCLLLKETID SRVQEYLEVR KQHRPSNAEF TRSNPLSLKG YGFQITAYF LKRGIRLRCI RSTQNAELCV FPDRFVVCVS QLAFSRDLLA SQNEDLTERV LHGVSDYFAE CAESSLPPSA K LRRNALKE IVKRTETKSS VTSKSQTRRD TVETSSDSVI AEIARRRNDG QASSSPPSES MGQAKDSIKA AESHWGLPVQ KL EKVNQTQ PEDTSGQQKP HPGERLKTGL LSRSPVCSCE SASPCPKQSP RVAKTQQKRR NCSSAEDFDH HGRVSLGSDR LVP REIIVE KSKAVRVLPA SELSDPGLLL KQDLAKTTSK EELHVLESLS SRHLMKNNPG QAQQTGLATN TERLSTIQNS PTKK RKKYE RGH

UniProtKB: Protein SLX4IP

-
分子 #5: Structure-specific endonuclease subunit SLX4

分子名称: Structure-specific endonuclease subunit SLX4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.617693 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSWSHPQFE KSGGGSENLY FQSNAVPQIP ECPICGKPFL TLKSRTSHLK QCAVKMEVGP QLLLQAVRL QTAQPEGSSS PPMFSFSDHS RGLKRRGPTS KKEPRKRRKV DEAPSEDLLV AMALSRSEME PGAAVPALRL E SAFSERIR ...文字列:
MASWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSWSHPQFE KSGGGSENLY FQSNAVPQIP ECPICGKPFL TLKSRTSHLK QCAVKMEVGP QLLLQAVRL QTAQPEGSSS PPMFSFSDHS RGLKRRGPTS KKEPRKRRKV DEAPSEDLLV AMALSRSEME PGAAVPALRL E SAFSERIR PEAENKSRKK KPPVSPPLLL VQDSETTGRQ IEDRVALLLS EEVELSSTPP LPASRILKEG WERAGQCPPP PE RKQSFLW EGSALTGAWA MEDFYTARLV PPLV

UniProtKB: Structure-specific endonuclease subunit SLX4

-
分子 #6: DNA repair endonuclease XPF

分子名称: DNA repair endonuclease XPF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 106.894539 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH ENLYFQSNAM ESGQPARRIA MAPLLEYERQ LVLELLDTDG LVVCARGLGA DRLLYHFLQL HCHPACLVLV LNTQPAEEE YFINQLKIEG VEHLPRRVTN EITSNSRYEV YTQGGVIFAT SRILVVDFLT DRIPSDLITG ILVYRAHRII E SCQEAFIL ...文字列:
MGSSHHHHHH ENLYFQSNAM ESGQPARRIA MAPLLEYERQ LVLELLDTDG LVVCARGLGA DRLLYHFLQL HCHPACLVLV LNTQPAEEE YFINQLKIEG VEHLPRRVTN EITSNSRYEV YTQGGVIFAT SRILVVDFLT DRIPSDLITG ILVYRAHRII E SCQEAFIL RLFRQKNKRG FIKAFTDNAV AFDTGFCHVE RVMRNLFVRK LYLWPRFHVA VNSFLEQHKP EVVEIHVSMT PT MLAIQTA ILDILNACLK ELKCHNPSLE VEDLSLENAI GKPFDKTIRH YLDPLWHQLG AKTKSLVQDL KILRTLLQYL SQY DCVTFL NLLESLRATE KAFGQNSGWL FLDSSTSMFI NARARVYHLP DAKMSKKEKI SEKMEIKEGE ETKKELVLES NPKW EALTE VLKEIEAENK ESEALGGPGQ VLICASDDRT CSQLRDYITL GAEAFLLRLY RKTFEKDSKA EEVWMKFRKE DSSKR IRKS HKRPKDPQNK ERASTKERTL KKKKRKLTLT QMVGKPEELE EEGDVEEGYR REISSSPESC PEEIKHEEFD VNLSSD AAF GILKEPLTII HPLLGCSDPY ALTRVLHEVE PRYVVLYDAE LTFVRQLEIY RASRPGKPLR VYFLIYGGST EEQRYLT AL RKEKEAFEKL IREKASMVVP EEREGRDETN LDLVRGTASA DVSTDTRKAG GQEQNGTQQS IVVDMREFRS ELPSLIHR R GIDIEPVTLE VGDYILTPEM CVERKSISDL IGSLNNGRLY SQCISMSRYY KRPVLLIEFD PSKPFSLTSR GALFQEISS NDISSKLTLL TLHFPRLRIL WCPSPHATAE LFEELKQSKP QPDAATALAI TADSETLPES EKYNPGPQDF LLKMPGVNAK NCRSLMHHV KNIAELAALS QDELTSILGN AANAKQLYDF IHTSFAEVVS KGKGKK

UniProtKB: DNA repair endonuclease XPF

-
分子 #3: DNA strand 1

分子名称: DNA strand 1 / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.425912 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DG)(DG)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DC) (DG)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT) (DA)(DT)

-
分子 #4: DNA strand 2

分子名称: DNA strand 2 / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.585017 KDa
配列文字列:
(DA)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG) (DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA) (DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DG)(DC) (DA) (DG)(DC)(DG)(DT)(DG)(DG)(DA)(DC) (DA)(DT)

-
分子 #7: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES-KOH
200.0 mMPotassium chlorideKCl
2.0 mMManganese chlorideMnCl2
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 50 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample contained a two-fold excess of DNA fork substrate over protein complex.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
詳細Fringe-free imaging used.
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
実像数: 11694 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 20.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1), RELION (ver. 5.0-beta))
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

10337

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0-beta) / 使用した粒子像数: 55779
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0-beta)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0-beta)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6sxa

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9qee:
Cryo-EM structure of a DNA-bound XPF-ERCC1-SLX4(330-555)-SLX4IP complex

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る