[日本語] English
万見
- EMDB-5287: The single particle reconstruction of detergent-solubilized full-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5287
タイトルThe single particle reconstruction of detergent-solubilized full-length human Toll-like receptor 5
マップデータThis is the volume of wildtype TLR5.
試料
  • 試料: Full-length toll-like receptor 5
  • タンパク質・ペプチド: Toll-like receptor
キーワードToll-like receptor 5 / full-length protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / MyD88 deficiency (TLR5) / toll-like receptor 5 signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus ...Toll Like Receptor 5 (TLR5) Cascade / MyD88 deficiency (TLR5) / toll-like receptor 5 signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR5) / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-1 receptor binding / pattern recognition receptor activity / toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / cellular response to mechanical stimulus / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / inflammatory response / innate immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Toll-like receptor / Toll-like receptor / TIR domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain ...Toll-like receptor / Toll-like receptor / TIR domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Zhou K / Kanai R / Lee P / Wang HW / Modis Y
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2012
タイトル: Toll-like receptor 5 forms asymmetric dimers in the absence of flagellin.
著者: Kaifeng Zhou / Ryuta Kanai / Phong Lee / Hong-Wei Wang / Yorgo Modis /
要旨: The structure of full-length human TLR5 determined by electron microscopy single-particle image reconstruction at 26Å resolution shows that TLR5 forms an asymmetric homodimer via ectodomain ...The structure of full-length human TLR5 determined by electron microscopy single-particle image reconstruction at 26Å resolution shows that TLR5 forms an asymmetric homodimer via ectodomain interactions. The structure shows that like TLR9, TLR5 dimerizes in the absence of ligand. The asymmetry of the dimer suggests that TLR5 may recognize two flagellin molecules cooperatively to establish an optimal flagellin response threshold. A TLR5 homology model was generated and fitted into the electron microscopy structure. All seven predicted N-linked glycosylation sites are exposed on the molecular surface, away from the dimer interface. Glycosylation at the first five sites was confirmed by tandem mass spectrometry. Two aspartate residues proposed to interact with flagellin (Asp294 and Asp366) are sterically occluded by a glycan at position 342. In contrast, the central region of the ectodomains near the dimer interface is unobstructed by glycans. Ligand binding in this region would be consistent with the ligand binding sites of other TLRs.
履歴
登録2011年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月5日-
マップ公開2011年12月19日-
更新2014年4月9日-
現状2014年4月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.69
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.69
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j0a
  • 表面レベル: 2.69
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5287_1.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5287.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the volume of wildtype TLR5.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.14 Å/pix.
x 100 pix.
= 214. Å		2.14 Å/pix.
x 100 pix.
= 214. Å		2.14 Å/pix.
x 100 pix.
= 214. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.14 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.69 / ムービー #1: 2.69
最小 - 最大-4.12979984 - 14.52786446
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 214.00002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.142.142.14
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z214.000214.000214.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-4.13014.5280.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Full-length toll-like receptor 5

全体名称: Full-length toll-like receptor 5
要素
  • 試料: Full-length toll-like receptor 5
  • タンパク質・ペプチド: Toll-like receptor

-
超分子 #1000: Full-length toll-like receptor 5

超分子名称: Full-length toll-like receptor 5 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: dimer / Number unique components: 2
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa / 手法: gel filtration

-
分子 #1: Toll-like receptor

分子名称: Toll-like receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TLR5 / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: Sf9 insect cells / Organelle: membrane / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa
組換発現生物種: Sf9 insect cells / 組換プラスミド: pAcGP67-A
配列InterPro: Toll-like receptor

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.005 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM TEA, 0.15 M NaCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: The protein solution was applied onto a thin-carbon-covered holey carbon copper grid and negatively stained in 1% uranyl-formate solution for 1 minute.
グリッド詳細: thin carbon covered home-made holey carbon on 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2010年8月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 50 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 52000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

-
画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC SPIDER
詳細: Final maps were calculated from all the particles by back-projection reconstruction.
使用した粒子像数: 4241
最終 2次元分類クラス数: 100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る