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- EMDB-52862: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52862
タイトルGluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
マップデータ
試料
  • 複合体: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
キーワードGria4 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 / AMPA Receptor / GluA4-TARP2 / Membrane protein / Resting state / NTD
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / response to fungicide / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / dendritic spine / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus novergicus (ドブネズミ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Vega-Gutierrez C / Herguedas B
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2019-106284GA-I00 スペイン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: GluA4 AMPA receptor gating mechanisms and modulation by auxiliary proteins.
著者: Carlos Vega-Gutiérrez / Javier Picañol-Párraga / Irene Sánchez-Valls / Victoria Del Pilar Ribón-Fuster / David Soto / Beatriz Herguedas /
要旨: AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as ...AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as transmembrane AMPA receptor regulatory proteins (TARPs) or Cornichons. Their exact composition and stoichiometry govern functional properties, including kinetics, calcium permeability and trafficking. The GluA1-GluA3 subunits predominate in the adult forebrain and are well characterized. However, we lack structural information on full-length GluA4-containing AMPARs, a subtype that has specific roles in brain development and specific cell types in mammals. Here we present the cryo-electron microscopy structures of rat GluA4:TARP-γ2 trapped in active, resting and desensitized states, covering a full gating cycle. Additionally, we describe the structure of GluA4 alone, which displays a classical Y-shaped conformation. In resting conditions, GluA4:TARP-γ2 adopts two conformations, one resembling the desensitized states of other GluA subunits. Moreover, we identify a regulatory site for TARP-γ2 in the ligand-binding domain that modulates gating kinetics. Our findings uncover distinct features of GluA4, highlighting how subunit composition and auxiliary proteins shape receptor structure and dynamics, expanding glutamatergic signaling diversity.
履歴
登録2025年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月24日-
マップ公開2025年9月24日-
更新2025年12月24日-
現状2025年12月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52862.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52862.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.18 Å/pix.
x 300 pix.
= 355.41 Å		1.18 Å/pix.
x 300 pix.
= 355.41 Å		1.18 Å/pix.
x 300 pix.
= 355.41 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1847 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.569
最小 - 最大-1.7070432 - 3.461057
平均 (標準偏差)0.001261129 (±0.05675269)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 355.41 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52862_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52862_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52862_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-termi...

全体名称: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
要素
  • 複合体: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 2 of Glutamate receptor 4

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超分子 #1: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-termi...

超分子名称: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus novergicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 620 KDa

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分子 #1: Isoform 2 of Glutamate receptor 4

分子名称: Isoform 2 of Glutamate receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 98.671938 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSF CSALHISLIT PSFPTEGESQ FVLQLRPSLR GALLSLLDHY EWNCFVFLYD TDRGYSILQA IMEKAGQNGW H VSAICVEN ...文字列:
GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSF CSALHISLIT PSFPTEGESQ FVLQLRPSLR GALLSLLDHY EWNCFVFLYD TDRGYSILQA IMEKAGQNGW H VSAICVEN FNDVSYRQLL EELDRRQEKK FVIDCEIERL QNILEQIVSV GKHVKGYHYI IANLGFKDIS LERFIHGGAN VT GFQLVDF NTPMVTKLMD RWKKLDQREY PGSETPPKYT SALTYDGVLV MAETFRSLRR QKIDISRRGN AGDCLANPAA PWG QGIDME RTLKQVRIQG LTGNVQFDHY GRRVNYTMDV FELKSTGPRK VGYWNDMDKL VLIQDMPTLG NDTAAIENRT VVVT TIMES PYVMYKKNHE MFEGNDKYEG YCVDLASEIA KHIGIKYKIA IVPDGKYGAR DADTKIWNGM VGELVYGKAE IAIAP LTIT LVREEVIDFS KPFMSLGISI MIKKPQKSKP GVFSFLDPLA YEIWMCIVFA YIGVSVVLFL VSRFSPYEWH TEEPED GKE GPSDQPPNEF GIFNSLWFSL GAFMQQGCDI SPRSLSGRIV GGVWWFFTLI IISSYTANLA AFLTVERMVS PIESAED LA KQTEIAYGTL DSGSTKEFFR RSKIAVYEKM WTYMRSAEPS VFTRTTAEGV ARVRKSKGKF AFLLESTMNE YIEQRKPC D TMKVGGNLDS KGYGVATPKG SSLRTPVNLA VLKLSEAGVL DKLKNKWWYD KGECGPKDSG SKDKTSALSL SNVAGVFYI LVGGLGLAML VALIEFCYKS RAEAKRMKLT FSEATRNKAR LSITGSVGEN GRVLTPDCPK AVHTGTAIRQ SSGLAVIASD LP

UniProtKB: Glutamate receptor 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMNH2C(CH2OH)3Tris(hidroximetil)-aminometano
0.02 %C56H92O25Glyco-diosgenin (GDN)
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The sample was incubated with the AMPA receptor antagonist (NBQX) to capture the receptor in its resting state.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
実像数: 56948 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: An Ab-initio Reconstruction was generated in CryoSPARC 4.3.1
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 88447
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類詳細: 3D classification without alignment after particle subtraction
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4gpa


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Four monomers of GluA4 NTD (PDB: 4GPA) were rigid body fitted in Chimera followed by manual modelling in Coot and real space refinement in Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 74.49
得られたモデル

PDB-9igz:
GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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