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万見
- EMDB-52758: Cryo-EM structure of CAK-CDK11 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52758
タイトルCryo-EM structure of CAK-CDK11
マップデータPost-processed, sharpened map
試料
  • 複合体: CAK-CDK11 complex
    • 複合体: CDK-activating kinase (CAK)
      • タンパク質・ペプチド: CDK-activating kinase assembly factor MAT1
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-H
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase 7
    • 複合体: CDK11
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 7 of Cyclin-dependent kinase 11B
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water
キーワードComplex / cell cycle / kinase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / ventricular system development / snRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of mRNA processing / regulation of centrosome cycle / transcription factor TFIIK complex / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex ...mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / ventricular system development / snRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of mRNA processing / regulation of centrosome cycle / transcription factor TFIIK complex / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / adult heart development / [RNA-polymerase]-subunit kinase / RNA Polymerase I Transcription Termination / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / regulation of RNA splicing / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Cyclin E associated events during G1/S transition / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / male germ cell nucleus / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / regulation of cell growth / G1/S transition of mitotic cell cycle / NoRC negatively regulates rRNA expression / response to calcium ion / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / fibrillar center / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Cyclin D associated events in G1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / kinase activity / mitotic cell cycle / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / protein phosphorylation / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclin-dependent kinase 11/PITSLRE, catalytic domain / : / MAT1 C-terminal CAK anchor / CyclinH/Ccl1 / Cyclin-dependent kinase 7 / Cdk-activating kinase assembly factor MAT1/Tfb3 / Cdk-activating kinase assembly factor MAT1, centre / CDK-activating kinase assembly factor MAT1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Cyclin, C-terminal domain 2 ...Cyclin-dependent kinase 11/PITSLRE, catalytic domain / : / MAT1 C-terminal CAK anchor / CyclinH/Ccl1 / Cyclin-dependent kinase 7 / Cdk-activating kinase assembly factor MAT1/Tfb3 / Cdk-activating kinase assembly factor MAT1, centre / CDK-activating kinase assembly factor MAT1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Cyclin, C-terminal domain 2 / Cyclin C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 11B / Cyclin-dependent kinase 7 / Cyclin-H / CDK-activating kinase assembly factor MAT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Cushing VI / Greber BJ / McGeoch AJS / Feng J
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V009354/1 英国
The Institute of Cancer Research (ICR) 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural basis of T-loop-independent recognition and activation of CDKs by the CDK-activating kinase.
著者: Victoria I Cushing / Amy J S McGeoch / Sophie L Williams / Theodoros I Roumeliotis / Junjie Feng / Lucy M Dan / Jyoti S Choudhary / Norman E Davey / Basil J Greber /
要旨: Cyclin-dependent kinases (CDKs) are prototypical regulators of the cell cycle. The CDK-activating kinase (CAK) acts as a master regulator of CDK activity by catalyzing the activating phosphorylation ...Cyclin-dependent kinases (CDKs) are prototypical regulators of the cell cycle. The CDK-activating kinase (CAK) acts as a master regulator of CDK activity by catalyzing the activating phosphorylation of CDKs on a conserved threonine residue within the regulatory T-loop. However, structural data illuminating the mechanism by which the CAK recognizes and activates CDKs have remained elusive. In this study, we determined high-resolution structures of the CAK in complex with CDK2 and CDK2-cyclin A2 by cryogenic electron microscopy. Our structures reveal a T-loop-independent kinase-kinase interface with contributions from both kinase lobes. Computational analysis and structures of the CAK in complex with CDK1-cyclin B1 and CDK11 indicate that these structures represent the general architecture of CAK-CDK complexes. These results advance our mechanistic understanding of cell cycle regulation and kinase signaling cascades.
履歴
登録2025年2月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月15日-
マップ公開2025年10月15日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52758.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52758.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed, sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 180 pix.
= 183.6 Å		1.02 Å/pix.
x 180 pix.
= 183.6 Å		1.02 Å/pix.
x 180 pix.
= 183.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006
最小 - 最大-0.025272317 - 0.043066222
平均 (標準偏差)0.000032117303 (±0.0017082978)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 183.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_52758_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half-map

ファイルemd_52758_half_map_1.map
注釈Unfiltered half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Unfiltered half-map

ファイルemd_52758_half_map_2.map
注釈Unfiltered half-map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CAK-CDK11 complex

全体名称: CAK-CDK11 complex
要素
  • 複合体: CAK-CDK11 complex
    • 複合体: CDK-activating kinase (CAK)
      • タンパク質・ペプチド: CDK-activating kinase assembly factor MAT1
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-H
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase 7
    • 複合体: CDK11
      • タンパク質・ペプチド: Isoform 7 of Cyclin-dependent kinase 11B
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: water

+
超分子 #1: CAK-CDK11 complex

超分子名称: CAK-CDK11 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: CDK-activating kinase (CAK) bound to CDK11B (p58) in the presence of ADP
分子量理論値: 50 KDa

+
超分子 #2: CDK-activating kinase (CAK)

超分子名称: CDK-activating kinase (CAK) / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#4 / 詳細: CAK complex bound to ADP
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: CDK11

超分子名称: CDK11 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: CDK11B (p58)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Isoform 7 of Cyclin-dependent kinase 11B

分子名称: Isoform 7 of Cyclin-dependent kinase 11B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: CDK11B (p58) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cyclin-dependent kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.970613 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAMSEDEER ENENHLLVVP ESRFDRDSGE SEEAEEEVGE GTPQSSALTE GDYVPDSPAL SPIELKQELP KYLPALQGCR SVEEFQCLN RIEEGTYGVV YRAKDKKTDE IVALKRLKME KEKEGFPITS LREINTILKA QHPNIVTVRE IVVGSNMDKI Y IVMNYVEH ...文字列:
SNAMSEDEER ENENHLLVVP ESRFDRDSGE SEEAEEEVGE GTPQSSALTE GDYVPDSPAL SPIELKQELP KYLPALQGCR SVEEFQCLN RIEEGTYGVV YRAKDKKTDE IVALKRLKME KEKEGFPITS LREINTILKA QHPNIVTVRE IVVGSNMDKI Y IVMNYVEH DLKSLMETMK QPFLPGEVKT LMIQLLRGVK HLHDNWILHR DLKTSNLLLS HAGILKVGDF GLAREYGSPL KA Y(TPO)PVVVT LWYRAPELLL GAKEYSTAVD MWSVGCIFGE LLTQKPLFPG KSEIDQINKV FKDLGTPSEK IWPGYSELP AVKKMTFSEH PYNNLRKRFG ALLSDQGFDL MNKFLTYFPG RRISAEDGLK HEYFRETPLP IDPSMFPTWP AKSEQQRVKR GTSPRPPEG GLGYSQLGDD DLKETGFHLT TTNQGASAAG PGFSLKF

UniProtKB: Cyclin-dependent kinase 11B

+
分子 #2: CDK-activating kinase assembly factor MAT1

分子名称: CDK-activating kinase assembly factor MAT1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.13234 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH ENLYFQSNAM DDQGCPRCKT TKYRNPSLKL MVNVCGHTLC ESCVDLLFVR GAGNCPECGT PLRKSNFRVQ LFEDPTVDK EVEIRKKVLK IYNKREEDFP SLREYNDFLE EVEEIVFNLT NNVDLDNTKK KMEIYQKENK DVIQKNKLKL T REQEELEE ...文字列:
MGSSHHHHHH ENLYFQSNAM DDQGCPRCKT TKYRNPSLKL MVNVCGHTLC ESCVDLLFVR GAGNCPECGT PLRKSNFRVQ LFEDPTVDK EVEIRKKVLK IYNKREEDFP SLREYNDFLE EVEEIVFNLT NNVDLDNTKK KMEIYQKENK DVIQKNKLKL T REQEELEE ALEVERQENE QRRLFIQKEE QLQQILKRKN KQAFLDELES SDLPVALLLA QHKDRSTQLE MQLEKPKPVK PV TFSTGIK MGQHISLAPI HKLEEALYEY QPLQIETYGP HVPELEMLGR LGYLNHVRAA SPQDLAGGYT SSLACHRALQ DAF SGLFWQ PS

UniProtKB: CDK-activating kinase assembly factor MAT1

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分子 #3: Cyclin-H

分子名称: Cyclin-H / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.721508 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: (ACE)MYHNSSQKR HWTFSSEEQL ARLRADANRK FRCKAVANGK VLPNDPVFLE PHEEMTLCKY YEKRLLEFCS VFKPAM PRS VVGTACMYFK RFYLNNSVME YHPRIIMLTC AFLACKVDEF NVSSPQFVGN LRESPLGQEK ALEQILEYEL LLIQQLN FH ...文字列:
(ACE)MYHNSSQKR HWTFSSEEQL ARLRADANRK FRCKAVANGK VLPNDPVFLE PHEEMTLCKY YEKRLLEFCS VFKPAM PRS VVGTACMYFK RFYLNNSVME YHPRIIMLTC AFLACKVDEF NVSSPQFVGN LRESPLGQEK ALEQILEYEL LLIQQLN FH LIVHNPYRPF EGFLIDLKTR YPILENPEIL RKTADDFLNR IALTDAYLLY TPSQIALTAI LSSASRAGIT MESYLSES L MLKENRTCLS QLLDIMKSMR NLVKKYEPPR SEEVAVLKQK LERCHSAELA LNVITKKRKG YEDDDYVSKK SKHEEEEWT DDDLVESL

UniProtKB: Cyclin-H

+
分子 #4: Cyclin-dependent kinase 7

分子名称: Cyclin-dependent kinase 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cyclin-dependent kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.65107 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSWSHPQFE KSGGGSENLY FQSNAMALDV KSRAKRYEKL DFLGEGQFAT VYKARDKNTN QIVAIKKIK LGHRSEAKDG INRTALREIK LLQELSHPNI IGLLDAFGHK SNISLVFDFM ETDLEVIIKD NSLVLTPSHI K AYMLMTLQ ...文字列:
MASWSHPQFE KGGGSGGGSG GGSWSHPQFE KSGGGSENLY FQSNAMALDV KSRAKRYEKL DFLGEGQFAT VYKARDKNTN QIVAIKKIK LGHRSEAKDG INRTALREIK LLQELSHPNI IGLLDAFGHK SNISLVFDFM ETDLEVIIKD NSLVLTPSHI K AYMLMTLQ GLEYLHQHWI LHRDLKPNNL LLDENGVLKL ADFGLAKSFG SPNRAYTHQV VTRWYRAPEL LFGARMYGVG VD MWAVGCI LAELLLRVPF LPGDSDLDQL TRIFETLGTP TEEQWPDMCS LPDYVTFKSF PGIPLHHIFS AAGDDLLDLI QGL FLFNPC ARITATQALK MKYFSNRPGP TPGCQLPRPN CPVETLKEQS NPALAIKRKR TEALEQGGLP KKLIF

UniProtKB: Cyclin-dependent kinase 7

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHEPES-KOH
200.0 mMPotassium chlorideKCl
2.0 mMMagnesium chlorideMgCl2
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 50 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7049 / 平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: cryoSPARC, RELION (ver. 5.0)) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 31743
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

8p6y

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
chain_id: K, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9i9i:
Cryo-EM structure of CAK-CDK11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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