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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5258 | |||||||||
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タイトル | Lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state | |||||||||
マップデータ | This is the density map of lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state. | |||||||||
試料 |
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キーワード | Mm-cpn / Chaperonin / ATP-bound | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chaperonin-containing T-complex / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Methanococcus maripaludis (古細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang J / Ma B / DiMaio F / Douglas NR / Joachimiak L / Baker D / Frydman J / Levitt M / Chiu W | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2011 タイトル: Cryo-EM structure of a group II chaperonin in the prehydrolysis ATP-bound state leading to lid closure. 著者: Junjie Zhang / Boxue Ma / Frank DiMaio / Nicholai R Douglas / Lukasz A Joachimiak / David Baker / Judith Frydman / Michael Levitt / Wah Chiu / 要旨: Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the ...Chaperonins are large ATP-driven molecular machines that mediate cellular protein folding. Group II chaperonins use their "built-in lid" to close their central folding chamber. Here we report the structure of an archaeal group II chaperonin in its prehydrolysis ATP-bound state at subnanometer resolution using single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Structural comparison of Mm-cpn in ATP-free, ATP-bound, and ATP-hydrolysis states reveals that ATP binding alone causes the chaperonin to close slightly with a ∼45° counterclockwise rotation of the apical domain. The subsequent ATP hydrolysis drives each subunit to rock toward the folding chamber and to close the lid completely. These motions are attributable to the local interactions of specific active site residues with the nucleotide, the tight couplings between the apical and intermediate domains within the subunit, and the aligned interactions between two subunits across the rings. This mechanism of structural changes in response to ATP is entirely different from those found in group I chaperonins. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5258.map.gz | 3.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-5258-v30.xml emd-5258.xml | 9.5 KB 9.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5258_1.png | 219.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5258 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5258 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_5258_validation.pdf.gz | 326.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_5258_full_validation.pdf.gz | 326.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_5258_validation.xml.gz | 6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5258 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-5258 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5258.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | This is the density map of lidless D386A Mm-cpn in the pre-hydrolysis ATP-bound state. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.42 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Lidless D386A Mm-cpn variant
全体 | 名称: Lidless D386A Mm-cpn variant |
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要素 |
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-超分子 #1000: Lidless D386A Mm-cpn variant
超分子 | 名称: Lidless D386A Mm-cpn variant / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa |
-分子 #1: Methanococcus maripaludis chaperonin
分子 | 名称: Methanococcus maripaludis chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Mm-cpn / 詳細: incubated with 1mM ATP / コピー数: 1 / 集合状態: 16-mer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Methanococcus maripaludis (古細菌) |
分子量 | 実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: vitrobot |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 2200FS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: in-column omega energy filter エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10.0 eV |
日付 | 2009年9月8日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k) 実像数: 64 / 平均電子線量: 20 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 112000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 80000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Gatan side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each CCD image |
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最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 12761 |