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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||||||||||||||
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| タイトル | 30S mRNA delivery complex TEC resolved (TEC only) | |||||||||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Transcription / translation / coupling / RIBOSOME | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報DNA-templated transcription elongation / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation ...DNA-templated transcription elongation / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation factor complex / DNA-directed RNA polymerase complex / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / response to heat / ribosome biogenesis / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / response to antibiotic / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Rahil H / Weixlbaumer A / Webster MW | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | European Union, フランス, 米国, 英国, 6件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2024タイトル: Molecular basis of mRNA delivery to the bacterial ribosome. 著者: Michael W Webster / Adrien Chauvier / Huma Rahil / Andrea Graziadei / Kristine Charles / Nataliya Miropolskaya / Maria Takacs / Charlotte Saint-André / Juri Rappsilber / Nils G Walter / Albert Weixlbaumer / ![]() 要旨: Protein synthesis begins with the formation of a ribosome-messenger RNA (mRNA) complex. In bacteria, the small ribosomal subunit (30) is recruited to many mRNAs through base pairing with the Shine- ...Protein synthesis begins with the formation of a ribosome-messenger RNA (mRNA) complex. In bacteria, the small ribosomal subunit (30) is recruited to many mRNAs through base pairing with the Shine-Dalgarno (SD) sequence and RNA binding by ribosomal protein bS1. Translation can initiate on nascent mRNAs, and RNA polymerase (RNAP) can promote the recruitment of the pioneering 30. Here, we examined 30 recruitment to nascent mRNAs using cryo-electron microscopy, single-molecule fluorescence colocalization, and in-cell cross-linking mass spectrometry. We show that bS1 delivers the mRNA to the ribosome for SD duplex formation and 30 activation. Additionally, bS1 and RNAP stimulate translation initiation. Our work provides a mechanistic framework for how the SD duplex, ribosomal proteins, and RNAP cooperate in 30 recruitment to mRNAs and establish transcription-translation coupling. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_51617.map.gz | 456.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-51617-v30.xml emd-51617.xml | 31.6 KB 31.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_51617_fsc.xml | 20 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_51617.png | 56.9 KB | ||
| マスクデータ | emd_51617_msk_1.map | 824 MB | マスクマップ | |
| Filedesc metadata | emd-51617.cif.gz | 9.1 KB | ||
| その他 | emd_51617_additional_1.map.gz emd_51617_half_map_1.map.gz emd_51617_half_map_2.map.gz | 302.1 MB 448.9 MB 448.9 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-51617 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-51617 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9gurMC ![]() 9gr1C ![]() 9gupC ![]() 9guqC ![]() 9gusC ![]() 9gutC ![]() 9guuC ![]() 9guvC ![]() 9guwC ![]() 9guxC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_51617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.84 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
| ファイル | emd_51617_msk_1.map | ||||||||||||
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| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
| ファイル | emd_51617_additional_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_51617_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_51617_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
| ||||||||||||
| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Transcription elongation complex
+超分子 #1: Transcription elongation complex
+分子 #1: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #2: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
+分子 #6: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #7: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #8: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #9: Transcription termination/antitermination protein NusG
+分子 #3: Non-Template DNA strand
+分子 #4: Template DNA strand
+分子 #5: mRNA
+分子 #10: MAGNESIUM ION
+分子 #11: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 平均電子線量: 49.95 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
ムービー
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万見について




キーワード
データ登録者
フランス,
米国,
英国, 6件
引用























































Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)




















































解析
FIELD EMISSION GUN


