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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of human RNF213 bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri | |||||||||
![]() | Composite cryoEM map of IpaH1.4-RNF213 complex, produced from a combination of locally refined sharpened maps | |||||||||
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![]() | RNF213 / IpaH1.4 / IpaH / E3 ligase / RING / LRR / NEL / secreted effector / Shigella / inhibitor / complex / AAA ATPase / ANTIMICROBIAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process ...lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process / protein autoubiquitination / lipid droplet / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / toxin activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Naydenova K / Randow F | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Shigella flexneri evades LPS ubiquitylation through IpaH1.4-mediated degradation of RNF213. 著者: Katerina Naydenova / Keith B Boyle / Claudio Pathe / Prathyush Pothukuchi / Ana Crespillo-Casado / Felix Scharte / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G Otten / Neal M Alto / Felix Randow / ![]() ![]() ![]() 要旨: Pathogens have evolved diverse strategies to counteract host immunity. Ubiquitylation of lipopolysaccharide (LPS) on cytosol-invading bacteria by the E3 ligase RNF213 creates 'eat me' signals for ...Pathogens have evolved diverse strategies to counteract host immunity. Ubiquitylation of lipopolysaccharide (LPS) on cytosol-invading bacteria by the E3 ligase RNF213 creates 'eat me' signals for antibacterial autophagy, but whether and how cytosol-adapted bacteria avoid LPS ubiquitylation remains poorly understood. Here, we show that the enterobacterium Shigella flexneri actively antagonizes LPS ubiquitylation through IpaH1.4, a secreted effector protein with ubiquitin E3 ligase activity. IpaH1.4 binds to RNF213, ubiquitylates it and targets it for proteasomal degradation, thus counteracting host-protective LPS ubiquitylation. To understand how IpaH1.4 recognizes RNF213, we determined the cryogenic electron microscopy structure of the IpaH1.4-RNF213 complex. The specificity of the interaction is achieved through the leucine-rich repeat of IpaH1.4, which binds the RING domain of RNF213 by hijacking the conserved RING interface required for binding to ubiquitin-charged E2 enzymes. IpaH1.4 also targets other E3 ligases involved in inflammation and immunity through binding to the E2-interacting face of their RING domains, including the E3 ligase LUBAC that is required for the synthesis of M1-linked ubiquitin chains on cytosol-invading bacteria downstream of RNF213. We conclude that IpaH1.4 has evolved to antagonize multiple antibacterial and proinflammatory host E3 ligases. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 111 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 23.7 KB 23.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 132.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 10.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 359.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 359.6 KB | 表示 | |
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CIF形式データ | ![]() | 8.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9g08MC ![]() 9g09C C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Composite cryoEM map of IpaH1.4-RNF213 complex, produced from a combination of locally refined sharpened maps | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.228 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shi...
全体 | 名称: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri |
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要素 |
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-超分子 #1: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shi...
超分子 | 名称: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
分子 | 名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 596.45025 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP ...文字列: MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP QDTALPHSQA QQSGPTGQPS QPPGTATTPL EGDGLSAPTE VGDSPLQAQA LGEAGVATGS EAQSSPQFQD HT EGEDQDA SIPSGGRGLS QEGTGPPTSA GEGHSRTEDA AQELLLPESK GGSSEPGTEL QTTEQQAGAS ASMAVDAVAE PAN AVKGAG KEMKEKTQRM KQPPATTPPF KTHCQEAETK TKDEMAAAEE KVGKNEQGEP EDLKKPEGKN RSAAAVKNEK EQKN QEADV QEVKASTLSP GGGVTVFFHA IISLHFPFNP DLHKVFIRGG EEFGESKWDS NICELHYTRD LGHDRVLVEG IVCIS KKHL DKYIPYKYVI YNGESFEYEF IYKHQQKKGE YVNRCLFIKS SLLGSGDWHQ YYDIVYMKPH GRLQKVMNHI TDGPRK DLV KGKQIAAALM LDSTFSILQT WDTINLNSFF TQFEQFCFVL QQPMIYEGQA QLWTDLQYRE KEVKRYLWQH LKKHVVP LP DGKSTDFLPV DCPVRSKLKT GLIVLFVVEK IELLLEGSLD WLCHLLTSDA SSPDEFHRDL SHILGIPQSW RLYLVNLC Q RCMDTRTYTW LGALPVLHCC MELAPRHKDA WRQPEDTWAA LEGLSFSPFR EQMLDTSSLL QFMREKQHLL SIDEPLFRS WFSLLPLSHL VMYMENFIEH LGRFPAHILD CLSGIYYRLP GLEQVLNTQD VQDVQNVQNI LEMLLRLLDT YRDKIPEEAL SPSYLTVCL KLHEAICSST KLLKFYELPA LSAEIVCRMI RLLSLVDSAG QRDETGNNSV QTVFQGTLAA TKRWLREVFT K NMLTSSGA SFTYVKEIEV WRRLVEIQFP AEHGWKESLL GDMEWRLTKE EPLSQITAYC NSCWDTKGLE DSVAKTFEKC II EAVSSAC QSQTSILQGF SYSDLRKFGI VLSAVITKSW PRTADNFNDI LKHLLTLADV KHVFRLCGTD EKILANVTED AKR LIAVAD SVLTKVVGDL LSGTILVGQL ELIIKHKNQF LDIWQLREKS LSPQDEQCAV EEALDWRREE LLLLKKEKRC VDSL LKMCG NVKHLIQVDF GVLAVRHSQD LSSKRLNDTV TVRLSTSSNS QRATHYHLSS QVQEMAGKID LLRDSHIFQL FWREA AEPL SEPKEDQEAA ELLSEPEEES ERHILELEEV YDYLYQPSYR KFIKLHQDLK SGEVTLAEID VIFKDFVNKY TDLDSE LKI MCTVDHQDQR DWIKDRVEQI KEYHHLHQAV HAAKVILQVK ESLGLNGDFS VLNTLLNFTD NFDDFRRETL DQINQEL IQ AKKLLQDISE ARCKGLQALS LRKEFICWVR EALGGINELK VFVDLASISA GENDIDVDRV ACFHDAVQGY ASLLFKLD P SVDFSAFMKH LKKLWKALDK DQYLPRKLCD SARNLEWLKT VNESHGSVER SSLTLATAIN QRGIYVIQAP KGGQKISPD TVLHLILPES PGSHEESREY SLEEVKELLN KLMLMSGKKD RNNTEVERFS EVFCSVQRLS QAFIDLHSAG NMLFRTWIAM AYCSPKQGV SLQMDFGLDL VTELKEGGDV TELLAALCRQ MEHFLDSWKR FVTQKRMEHF YLNFYTAEQL VYLSTELRKQ P PSDAALTM LSFIKSNCTL RDVLRASVGC GSEAARYRMR RVMEELPLML LSEFSLVDKL RIIMEQSMRC LPAFLPDCLD LE TLGHCLA HLAGMGGSPV ERCLPRGLQV GQPNLVVCGH SEVLPAALAV YMQTPSQPLP TYDEVLLCTP ATTFEEVALL LRR CLTLGS LGHKVYSLLF ADQLSYEVAR QAEELFHNLC TQQHREDYQL VMVCDGDWEH CYLPSAFSQH KVFVTPQAPL EAIQ AYLAG HYRVPKQTLS AAAVFNDRLC VGIVASERAG VGKSLYVKRL HDKMKMQLNV KNVPLKTIRL IDPQVDESRV LGALL PFLD AQYQKVPVLF HLDVTSSVQT GIWVFLFKLL ILQYLMDING KMWLRNPCHL YIVEILERRT SVPSRSSSAL RTRVPQ FSF LDIFPKVTCR PPKEVIDMEL SALRSDTEPG MDLWEFCSET FQRPYQYLRR FNQNQDLDTF QYQEGSVEGT PEECLQH FL FHCGVINPSW SELRNFARFL NYQLRDCEAS LFCNPSFIGD TLRGFKKFVV TFMIFMARDF ATPSLHTSDQ SPGKHMVT M DGVREEDLAP FSLRKRWESE PHPYVFFNDD HTTMTFIGFH LQPNINGSVD AISHLTGKVI KRDVMTRDLY QGLLLQRVP FNVDFDKLPR HKKLERLCLT LGIPQATDPD KTYELTTDNM LKILAIEMRF RCGIPVIIMG ETGCGKTRLI KFLSDLRRGG TNADTIKLV KVHGGTTADM IYSRVREAEN VAFANKDQHQ LDTILFFDEA NTTEAISCIK EVLCDHMVDG QPLAEDSGLH I IAACNPYR KHSEEMICRL ESAGLGYRVS MEETADRLGS IPLRQLVYRV HALPPSLIPL VWDFGQLSDV AEKLYIQQIV QR LVESISL DENGTRVITE VLCASQGFMR KTEDECSFVS LRDVERCVKV FRWFHEHSAM LLAQLNAFLS KSSVSKNHTE RDP VLWSLM LAIGVCYHAS LEKKDSYRKA IARFFPKPYD DSRLLLDEIT RAQDLFLDGV PLRKTIAKNL ALKENVFMMV VCIE LKIPL FLVGKPGSSK SLAKTIVADA MQGPAAYSDL FRSLKQVHLV SFQCSPHSTP QGIISTFRQC ARFQQGKDLQ QYVSV VVLD EVGLAEDSPK MPLKTLHPLL EDGCIEDDPA PHKKVGFVGI SNWALDPAKM NRGIFVSRGS PNETELIESA KGICSS DIL VQDRVQGYFA SFAKAYETVC KRQDKEFFGL RDYYSLIKMV FAAAKASNRK PSPQDIAQAV LRNFSGKDDI QALDIFL AN LPEAKCSEEV SPMQLIKQNI FGPSQKVPGG EQEDAESRYL LVLTKNYVAL QILQQTFFEG DQQPEIIFGS GFPKDQEY T QLCRNINRVK ICMETGKMVL LLNLQNLYES LYDALNQYYV HLGGQKYVDL GLGTHRVKCR VHPNFRLIVI EEKDVVYKH FPIPLINRLE KHYLDINTVL EKWQKSIVEE LCAWVEKFIN VKAHHFQKRH KYSPSDVFIG YHSDACASVV LQVIERQGPR ALTEELHQK VSEEAKSILL NCATPDAVVR LSAYSLGGFA AEWLSQEYFH RQRHNSFADF LQAHLHTADL ERHAIFTEIT T FSRLLTSH DCEILESEVT GRAPKPTLLW LQQFDTEYSF LKEVRNCLTN 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IRVENDWHRV YLV RKLSSQ RGMEFVQGLS KPGRPHQWVF PKDVVKQQGL RQDHPGQMDR YLVYGDEYKA LRDAVAKAVL ECKPLGIKTA LKAC KTPQS QQSAYFLLTL FREVAILYRS HNASLHPTPE QCEAVSKFIG ECKILSPPDI SRFATSLVDN SVPLLRAGPS DSNLD GTVT EMAIHAAAVL LCGQNELLEP LKNLAFSPAT MAHAFLPTMP EDLLAQARRW KGLERVHWYT CPNGHPCSVG ECGRPM EQS ICIDCHAPIG GIDHKPRDGF HLVKDKADRT QTGHVLGNPQ RRDVVTCDRG LPPVVFLLIR LLTHLALLLG ASQSSQA LI NIIKPPVRDP KGFLQQHILK DLEQLAKMLG HSADETIGVV HLVLRRLLQE QHQLSSRRLL NFDTELSTKE MRNNWEKE I AAVISPELEH LDKTLPTMNN LISQDKRISS NPVAKIIYGD PVTFLPHLPR KSVVHCSKIW SCRKRITVEY LQHIVEQKN GKERVPILWH FLQKEAELRL VKFLPEILAL QRDLVKQFQN VQQVEYSSIR GFLSKHSSDG LRQLLHNRIT VFLSTWNKLR RSLETNGEI NLPKDYCSTD LDLDTEFEIL LPRRRGLGLC ATALVSYLIR LHNEIVYAVE KLSKENNSYS VDAAEVTELH V ISYEVERD LTPLILSNCQ YQVEEGRETV QEFDLEKIQR QIVSRFLQGK PRLSLKGIPT LVYRHDWNYE HLFMDIKNKM AQ DSLPSSV ISAISGQLQS YSDACEVLSV VEVTLGFLST AGGDPNMQLN VYTQDILQMG DQTIHVLKAL NRCQLKHTIA LWQ FLSAHK SEQLLRLHKE PFGEISSRYK ADLSPENAKL LSTFLNQTGL DAFLLELHEM IILKLKNPQT QTEERFRPQW SLRD TLVSY MQTKESEILP EMASQFPEEI LLASCVSVWK TAAVLKWNRE MR UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 |
-分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4
分子 | 名称: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 64.925098 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MIKSTNIQAI GSGIMHQINN VYSLTPLSLP MELTPSCNEF YLKTWSEWEK NGTPGEQRNI AFNRLKICLQ NQEAELNLSE LDLKTLPDL PPQITTLEIR KNLLTHLPDL PPMLKVIHAQ FNQLESLPAL PETLEELNAG DNKIKELPFL PENLTHLRVH N NRLHILPL ...文字列: MIKSTNIQAI GSGIMHQINN VYSLTPLSLP MELTPSCNEF YLKTWSEWEK NGTPGEQRNI AFNRLKICLQ NQEAELNLSE LDLKTLPDL PPQITTLEIR KNLLTHLPDL PPMLKVIHAQ FNQLESLPAL PETLEELNAG DNKIKELPFL PENLTHLRVH N NRLHILPL LPPELKLLVV SGNRLDSIPP FPDKLEGLAL ANNFIEQLPE LPFSMNRAVL MNNNLTTLPE SVLRLAQNAF VN VAGNPLS GHTMRTLQQI TTGPDYSGPQ IFFSMGNSAT ISAPEHSLAD AVTAWFPENK QSDVSQIWHA FEHEEHANTF SAF LDRLSD TVSARNTSGF REQVAAWLEK LSASAELRQQ SFAVAADATE SCEDRVALTW NNLRKTLLVH QASEGLFDND TGAL LSLGR EMFRLEILED IARDKVRTLH FVDEIEVYLA FQTMLAEKLQ LSTAVKEMRF YGVSGVTAND LRTAEAMVRS REENE FTDW FSLWGPWHAV LKRTEADRWA QAEEQKYEML ENEYSQRVAD RLKASGLSGD ADAEREAGAQ VMRETEQQIY RQLTDE VLA LRLSENGSNH IA UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4 |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ATP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #5: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 16931 / 平均露光時間: 4.56 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm 最小 デフォーカス(補正後): 0.7000000000000001 µm 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |