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- EMDB-50913: Structure of human RNF213 bound to the secreted effector IpaH1.4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50913
タイトルStructure of human RNF213 bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri
マップデータComposite cryoEM map of IpaH1.4-RNF213 complex, produced from a combination of locally refined sharpened maps
試料
  • 複合体: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRNF213 / IpaH1.4 / IpaH / E3 ligase / RING / LRR / NEL / secreted effector / Shigella / inhibitor / complex / AAA ATPase / ANTIMICROBIAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process ...lipid ubiquitination / negative regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / lipid droplet formation / xenophagy / Suppression of apoptosis / sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of lipid metabolic process / protein K63-linked ubiquitination / immune system process / protein autoubiquitination / lipid droplet / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / toxin activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / defense response to bacterium / nucleolus / ATP hydrolysis activity / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeats, bacterial type / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Leucine-rich repeat profile. / Ring finger / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Naydenova K / Randow F
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)U105170648 英国
Wellcome Trust222503/Z/21/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Shigella flexneri evades LPS ubiquitylation through IpaH1.4-mediated degradation of RNF213.
著者: Katerina Naydenova / Keith B Boyle / Claudio Pathe / Prathyush Pothukuchi / Ana Crespillo-Casado / Felix Scharte / Pierre-Mehdi Hammoudi / Elsje G Otten / Neal M Alto / Felix Randow /
要旨: Pathogens have evolved diverse strategies to counteract host immunity. Ubiquitylation of lipopolysaccharide (LPS) on cytosol-invading bacteria by the E3 ligase RNF213 creates 'eat me' signals for ...Pathogens have evolved diverse strategies to counteract host immunity. Ubiquitylation of lipopolysaccharide (LPS) on cytosol-invading bacteria by the E3 ligase RNF213 creates 'eat me' signals for antibacterial autophagy, but whether and how cytosol-adapted bacteria avoid LPS ubiquitylation remains poorly understood. Here, we show that the enterobacterium Shigella flexneri actively antagonizes LPS ubiquitylation through IpaH1.4, a secreted effector protein with ubiquitin E3 ligase activity. IpaH1.4 binds to RNF213, ubiquitylates it and targets it for proteasomal degradation, thus counteracting host-protective LPS ubiquitylation. To understand how IpaH1.4 recognizes RNF213, we determined the cryogenic electron microscopy structure of the IpaH1.4-RNF213 complex. The specificity of the interaction is achieved through the leucine-rich repeat of IpaH1.4, which binds the RING domain of RNF213 by hijacking the conserved RING interface required for binding to ubiquitin-charged E2 enzymes. IpaH1.4 also targets other E3 ligases involved in inflammation and immunity through binding to the E2-interacting face of their RING domains, including the E3 ligase LUBAC that is required for the synthesis of M1-linked ubiquitin chains on cytosol-invading bacteria downstream of RNF213. We conclude that IpaH1.4 has evolved to antagonize multiple antibacterial and proinflammatory host E3 ligases.
履歴
登録2024年7月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50913.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50913.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite cryoEM map of IpaH1.4-RNF213 complex, produced from a combination of locally refined sharpened maps
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 384 pix.
= 471.552 Å		1.23 Å/pix.
x 384 pix.
= 471.552 Å		1.23 Å/pix.
x 384 pix.
= 471.552 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.228 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.8
最小 - 最大0.0 - 8.672554999999999
平均 (標準偏差)0.0068668546 (±0.10325079)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 471.552 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shi...

全体名称: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri
要素
  • 複合体: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shi...

超分子名称: E3 ligase RNF213, bound to the secreted effector IpaH1.4 from Shigella flexneri
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 596.45025 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP ...文字列:
MASWSHPQFE KGSAGSAAGS GAGWSHPQFE KENLYFQAMS MECPSCQHVS KEETPKFCSQ CGERLPPAAP IADSENNNST MASASEGEM ECGQELKEEG GPCLFPGSDS WQENPEEPCS KASWTVQESK KKKRKKKKKG NKSASSELAS LPLSPASPCH L TLLSNPWP QDTALPHSQA QQSGPTGQPS QPPGTATTPL EGDGLSAPTE VGDSPLQAQA LGEAGVATGS EAQSSPQFQD HT EGEDQDA SIPSGGRGLS QEGTGPPTSA GEGHSRTEDA AQELLLPESK GGSSEPGTEL QTTEQQAGAS ASMAVDAVAE PAN AVKGAG KEMKEKTQRM KQPPATTPPF KTHCQEAETK TKDEMAAAEE KVGKNEQGEP EDLKKPEGKN RSAAAVKNEK EQKN QEADV QEVKASTLSP GGGVTVFFHA IISLHFPFNP DLHKVFIRGG EEFGESKWDS NICELHYTRD LGHDRVLVEG IVCIS KKHL DKYIPYKYVI YNGESFEYEF IYKHQQKKGE YVNRCLFIKS SLLGSGDWHQ YYDIVYMKPH GRLQKVMNHI TDGPRK DLV KGKQIAAALM LDSTFSILQT WDTINLNSFF TQFEQFCFVL QQPMIYEGQA QLWTDLQYRE KEVKRYLWQH LKKHVVP LP DGKSTDFLPV DCPVRSKLKT GLIVLFVVEK IELLLEGSLD WLCHLLTSDA SSPDEFHRDL SHILGIPQSW RLYLVNLC Q RCMDTRTYTW LGALPVLHCC MELAPRHKDA WRQPEDTWAA LEGLSFSPFR EQMLDTSSLL QFMREKQHLL SIDEPLFRS WFSLLPLSHL VMYMENFIEH LGRFPAHILD CLSGIYYRLP GLEQVLNTQD VQDVQNVQNI LEMLLRLLDT YRDKIPEEAL SPSYLTVCL KLHEAICSST KLLKFYELPA LSAEIVCRMI RLLSLVDSAG QRDETGNNSV QTVFQGTLAA TKRWLREVFT K NMLTSSGA SFTYVKEIEV WRRLVEIQFP AEHGWKESLL GDMEWRLTKE EPLSQITAYC NSCWDTKGLE DSVAKTFEKC II EAVSSAC QSQTSILQGF SYSDLRKFGI VLSAVITKSW PRTADNFNDI LKHLLTLADV KHVFRLCGTD EKILANVTED AKR LIAVAD SVLTKVVGDL LSGTILVGQL ELIIKHKNQF LDIWQLREKS LSPQDEQCAV EEALDWRREE LLLLKKEKRC VDSL LKMCG NVKHLIQVDF GVLAVRHSQD LSSKRLNDTV TVRLSTSSNS QRATHYHLSS QVQEMAGKID LLRDSHIFQL FWREA AEPL SEPKEDQEAA ELLSEPEEES ERHILELEEV YDYLYQPSYR KFIKLHQDLK SGEVTLAEID VIFKDFVNKY TDLDSE LKI MCTVDHQDQR DWIKDRVEQI KEYHHLHQAV HAAKVILQVK ESLGLNGDFS VLNTLLNFTD NFDDFRRETL DQINQEL IQ AKKLLQDISE ARCKGLQALS LRKEFICWVR EALGGINELK VFVDLASISA GENDIDVDRV ACFHDAVQGY ASLLFKLD P SVDFSAFMKH LKKLWKALDK DQYLPRKLCD SARNLEWLKT VNESHGSVER SSLTLATAIN QRGIYVIQAP KGGQKISPD TVLHLILPES PGSHEESREY SLEEVKELLN KLMLMSGKKD RNNTEVERFS EVFCSVQRLS QAFIDLHSAG NMLFRTWIAM AYCSPKQGV SLQMDFGLDL VTELKEGGDV TELLAALCRQ MEHFLDSWKR FVTQKRMEHF YLNFYTAEQL VYLSTELRKQ P PSDAALTM LSFIKSNCTL RDVLRASVGC GSEAARYRMR 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UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
分子量理論値: 64.925098 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MIKSTNIQAI GSGIMHQINN VYSLTPLSLP MELTPSCNEF YLKTWSEWEK NGTPGEQRNI AFNRLKICLQ NQEAELNLSE LDLKTLPDL PPQITTLEIR KNLLTHLPDL PPMLKVIHAQ FNQLESLPAL PETLEELNAG DNKIKELPFL PENLTHLRVH N NRLHILPL ...文字列:
MIKSTNIQAI GSGIMHQINN VYSLTPLSLP MELTPSCNEF YLKTWSEWEK NGTPGEQRNI AFNRLKICLQ NQEAELNLSE LDLKTLPDL PPQITTLEIR KNLLTHLPDL PPMLKVIHAQ FNQLESLPAL PETLEELNAG DNKIKELPFL PENLTHLRVH N NRLHILPL LPPELKLLVV SGNRLDSIPP FPDKLEGLAL ANNFIEQLPE LPFSMNRAVL MNNNLTTLPE SVLRLAQNAF VN VAGNPLS GHTMRTLQQI TTGPDYSGPQ IFFSMGNSAT ISAPEHSLAD AVTAWFPENK QSDVSQIWHA FEHEEHANTF SAF LDRLSD TVSARNTSGF REQVAAWLEK LSASAELRQQ SFAVAADATE SCEDRVALTW NNLRKTLLVH QASEGLFDND TGAL LSLGR EMFRLEILED IARDKVRTLH FVDEIEVYLA FQTMLAEKLQ LSTAVKEMRF YGVSGVTAND LRTAEAMVRS REENE FTDW FSLWGPWHAV LKRTEADRWA QAEEQKYEML ENEYSQRVAD RLKASGLSGD ADAEREAGAQ VMRETEQQIY RQLTDE VLA LRLSENGSNH IA

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase IpaH1.4

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 16931 / 平均露光時間: 4.56 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 0.7000000000000001 µm
照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 334921
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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