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基本情報
登録情報 | ![]() | ||||||||||||
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タイトル | Pseudomonas phage Pa223 tail fiber | ||||||||||||
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![]() | Constituent protein / Structural protein / Phage tail component / VIRUS | ||||||||||||
機能・相同性 | Tail fibers protein![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | ||||||||||||
![]() | Hou CFD / Cingolani G / Lokareddy KR | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution cryo-EM analysis of the therapeutic Pseudomonas phage Pa223. 著者: Chun-Feng David Hou / Nathan Bellis / Ravi K Lokareddy / Steven Branston / Johnny Reid / Renae Geier / Angela Soriaga / Lucy Sim / Pierre Kyme / Deborah Birx / Sebastien Lemire / Gino Cingolani / ![]() 要旨: Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analysis of bacteriophages is a valuable method for deciphering virus composition and conformational plasticity. In this study, we present a high-resolution ...Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) analysis of bacteriophages is a valuable method for deciphering virus composition and conformational plasticity. In this study, we present a high-resolution structural atlas of the Pseudomonas virus Pa223, a phage from the Bruynoghevirus genus that has recently been used in clinical cocktails for treating cystic fibrosis and non-cystic fibrosis bronchiectasis, as well as for compassionate care. By combining bioinformatics, proteomics, cryo-EM single particle analysis, and localized reconstruction, we annotated and built atomic models for eight structural polypeptide chains that form the icosahedral capsid and noncontractile tail. We discovered that the Pa223 capsid is decorated by a spike protein with a unique triple-β helix fold that has no structural homologs in the database. The Pa223 tail features six trimeric tail fibers extending upward, similar to but shorter than those found in phage T7. Unlike T7, the Pa223 tail is extended by two head-to-tail adaptors and sealed by a trimeric tail needle, similar to P22-like phages. We identified a protein bound around the outer perimeter of the portal protein, positioned similarly to the ejection protein gp72, which was identified in the Pseudomonas phage DEV, a Litunavirus phage, and a member of the reclassified Schitoviridae family. This structural clue led us to identify the Pa223 ejection proteins gp53, gp54, and gp56, which bioinformatically resemble those of phage T7 more closely than Schitoviridae. Thus, Pa223 contains various structural elements similar to those in P22-like, T7-like, and Litunavirus phages, providing a foundation for understanding the evolution of ejection proteins in Bruynogheviruses. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 402 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.8 KB 18.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 18.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 103.4 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 512 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 404.7 MB 404.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 977.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 977 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 34.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9nxkMC ![]() 9nwiC ![]() 9nwmC ![]() 9nxoC ![]() 9nxpC ![]() 9ny2C ![]() 9ny6C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.946 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Pseudomonas virus Pa223
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Pseudomonas virus Pa223
超分子 | 名称: Pseudomonas virus Pa223 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2590840 / 生物種: Pseudomonas virus Pa223 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Tail fibers protein
分子 | 名称: Tail fibers protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 22.154889 KDa |
配列 | 文字列: MGLEVATYIN QLVPTNPTGS DLKSFGDDHL RLIKSAIKNT FPNISQAVTV TAAQLNAVAD TTQYVKPGMV IMWAGSLAQI PAGWKLCNG VGTTSNGIPV PNLIGAFPWG IDGSSQAVGT RGGSANIVWD GFTEGTALTL AQIPAHTHTW RSRGATTLTG S AGDSGALT ...文字列: MGLEVATYIN QLVPTNPTGS DLKSFGDDHL RLIKSAIKNT FPNISQAVTV TAAQLNAVAD TTQYVKPGMV IMWAGSLAQI PAGWKLCNG VGTTSNGIPV PNLIGAFPWG IDGSSQAVGT RGGSANIVWD GFTEGTALTL AQIPAHTHTW RSRGATTLTG S AGDSGALT GGSGNAANTN LETGPAGQGQ THNHAVKINM PLGNIPPFCS VFFIIKN UniProtKB: Tail fibers protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |