+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-44355 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 1 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | Membrane / Complex / Native / Synaptic / PROTON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of opioid receptor signaling pathway / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Ion channel transport / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / transporter activator activity / Insulin receptor recycling / RHOA GTPase cycle / eye pigmentation / central nervous system maturation ...regulation of opioid receptor signaling pathway / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Ion channel transport / Transferrin endocytosis and recycling / Amino acids regulate mTORC1 / transporter activator activity / Insulin receptor recycling / RHOA GTPase cycle / eye pigmentation / central nervous system maturation / negative regulation of autophagic cell death / plasma membrane proton-transporting V-type ATPase complex / rostrocaudal neural tube patterning / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / cellular response to increased oxygen levels / regulation of synaptic vesicle priming / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / intracellular organelle / proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / synaptic vesicle lumen acidification / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / endosome to plasma membrane protein transport / P-type proton-exporting transporter activity / lysosomal lumen acidification / clathrin-coated vesicle membrane / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / neuron spine / head morphogenesis / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / osteoclast development / protein localization to cilium / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / vacuolar acidification / neuron projection terminus / dendritic spine membrane / regulation of cellular pH / syntaxin-1 binding / ROS and RNS production in phagocytes / Neutrophil degranulation / cholesterol binding / ATPase complex / regulation of MAPK cascade / regulation of neuronal synaptic plasticity / presynaptic active zone / response to amyloid-beta / ATPase activator activity / microvillus / autophagosome membrane / excitatory synapse / positive regulation of Wnt signaling pathway / synaptic vesicle endocytosis / cilium assembly / transmembrane transporter complex / regulation of macroautophagy / angiotensin maturation / H+-transporting two-sector ATPase / ATP metabolic process / axon terminus / ruffle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / RNA endonuclease activity / SH2 domain binding / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / receptor-mediated endocytosis / proton transmembrane transport / SNARE binding / secretory granule / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / transmembrane transport / cilium / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / endocytosis / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / melanosome / synaptic vesicle / apical part of cell / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / ATPase binding / cell body / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / lysosome / early endosome / postsynaptic density / endosome membrane / endosome 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Coupland CE / Rubinstein JL | |||||||||
資金援助 | カナダ, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2024 タイトル: High-resolution electron cryomicroscopy of V-ATPase in native synaptic vesicles. 著者: Claire E Coupland / Ryan Karimi / Stephanie A Bueler / Yingke Liang / Gautier M Courbon / Justin M Di Trani / Cassandra J Wong / Rayan Saghian / Ji-Young Youn / Lu-Yang Wang / John L Rubinstein / 要旨: Intercellular communication in the nervous system occurs through the release of neurotransmitters into the synaptic cleft between neurons. In the presynaptic neuron, the proton pumping vesicular- or ...Intercellular communication in the nervous system occurs through the release of neurotransmitters into the synaptic cleft between neurons. In the presynaptic neuron, the proton pumping vesicular- or vacuolar-type ATPase (V-ATPase) powers neurotransmitter loading into synaptic vesicles (SVs), with the V complex dissociating from the membrane region of the enzyme before exocytosis. We isolated SVs from rat brain using SidK, a V-ATPase-binding bacterial effector protein. Single-particle electron cryomicroscopy allowed high-resolution structure determination of V-ATPase within the native SV membrane. In the structure, regularly spaced cholesterol molecules decorate the enzyme's rotor and the abundant SV protein synaptophysin binds the complex stoichiometrically. ATP hydrolysis during vesicle loading results in a loss of the V region of V-ATPase from the SV membrane, suggesting that loading is sufficient to induce dissociation of the enzyme. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_44355.map.gz | 203.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-44355-v30.xml emd-44355.xml | 13.1 KB 13.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_44355_fsc.xml | 12.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_44355.png | 104.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-44355.cif.gz | 3.8 KB | ||
その他 | emd_44355_half_map_1.map.gz emd_44355_half_map_2.map.gz | 200.5 MB 200.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-44355 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-44355 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_44355_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_44355_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_44355_validation.xml.gz | 21.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_44355_validation.cif.gz | 28 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-44355 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-44355 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_44355.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.37333 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_44355_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_44355_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3
全体 | 名称: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3 |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3
超分子 | 名称: Synaptic Vesicle V-ATPase with synaptophysin and SidK, State 3 タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) 平均電子線量: 37.5 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD 最大 デフォーカス(公称値): 1.9000000000000001 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |